4. Enzymy. Obtížnost A

Transkript

1 4. Enzymy btížnost A Enzymy a) zvyšují rychlost chemických reakcí tím, že zvyšují jejich aktivační energii; b) zvyšují rovnovážný výtěžek chemické reakce tím, že zvyšují hodnotu rovnovážné konstanty; c) katalyzují většinu dějů, při nichž vznikají nebo zanikají nekovalentní vazby; d) umožňují buňce realizovat reakce, které by bez jejich přítomnosti nemohly z energetických (termodynamických) důvodů probíhat. Na jednotlivá konstatování zhodnoťte jako pravdivá (ano) nebo nepravdivá (ne); případy ne vysvětlete. Vypočítejte, jaká bude počáteční reakční rychlost enzymové reakce (ve vztahu k limitní rychlosti), jeli koncentrace substrátu devítinásobkem Michaelisovy konstanty. Ze zobrazené závislosti počáteční reakční rychlosti jednosubstrátové reakce na koncentraci substrátu odhadněte hodnotu a) limitní rychlosti; b) Michaelisovy konstanty; c) molekulové aktivity enzymu; d) rychlostní konstanty prvního řádu. Koncentrace enzymu v reakční směsi byla mol.dm -3. Nezapomeňte uvést rozměry. Při studiu enzymové hydrolýzy D-maltosy se ukázalo, že při inhibici jistým inhibitorem ([I] = mol.dm -3 ) klesá hodnota limitní rychlosti na třetinu hodnoty pro neinhibovanou reakci, zatímco hodnota Michaelisovy konstanty zůstává nezměněna. jaký typ čisté inhibice se jedná? Vypočtěte hodnotu inhibiční konstanty K I. Enzym alaninaminotransferasa katalyzuje rovnovážnou reakci L-Ala + 2-oxoglutarát pyruvát + L-Glu. Kolik má Michaelisových konstant? Napište úplný strukturní vzorec NADH. Charakterisujte hlavní metabolickou funkci tohoto kofaktoru. Jedná se o koenzym nebo o prosthetickou skupinu; vysvětlete. Při sledování aktivity dehydrogenas, jejichž kofaktorem je NAD +, se využívá jeho specifických spektrálních vlastností; vysvětlete. Napište rovnici Michaelise a Mentenové. Význam všech symbolů přesně vysvětlete. Dokažte, že Michaelisova konstanta je rovna koncentraci substrátu, odpovídající polovině nejvyšší dosažitelné počáteční reakční rychlosti při dané koncentraci aktivního enzymu. Vysvětlete pojem katalytická aktivita enzymu. Uveďte alespoň jeden příklad lidské činnosti, kde se tento pojem hojně využívá; vysvětlete proč. Definujte jednotku katalytické aktivity enzymu. Definujte pojem kofaktor enzymu. Vysvětlete rozdíl mezi koenzymem a prosthetickou skupinou. Které z následujících kofaktorů řadíme mezi prosthetické skupiny: ATP, biotin, pyridoxalfosfát, NADP +, thiamin, S-adenosylmethionin, lipoát.

2 Napište reakce, které katalysují enzymy následujících systémových názvů: (S)-malát:NAD + -oxidoreduktasa ATP-fosfohydrolasa α-d-glukosa-1,6-fosfomutasa L-aspartát:NH 3 -ligasa (tvořící ADP) (S)-maláthydrolyasa (Pro kofaktory, sacharidy a aminokyseliny můžete použít běžných zkratek.) Načrtněte závislost limitní rychlosti enzymové reakce na teplotě při konstantní celkové koncentraci enzymu. Vysvětlete, proč má právě takový průběh. Domníváte se, že by bylo možno na osu závisle proměnných vynášet katalytickou aktivitu enzymu v jednotkách katal; zdůvodněte svůj názor. Která z následujících výroků jsou chybné? U chybných výroků svůj názor zdůvodněte. a) Rychlost enzymové reakce lze zvýšit zvýšením koncentrace enzymu. b) Po dosažení rovnováhy se ukázalo, že výtěžek enzymové reakce je příliš nízký; zlepšení bylo dosaženo volbou více specifického enzymu. c) Účinnost enzymu byla snížena přidáním nízkomolekulárního kompetitivního inhibitoru. Ten byl následně odstraněn gelovou chromatografií; aktivita enzymu se tak plně obnovila. d) Katalytická aktivita enzymového preparátu je mírou množství aktivního enzymu. e) Michaelisova konstanta a limitní rychlost enzymové reakce závisejí na množství aktivního enzymu, přítomného v reakční směsi. Do které třídy patří enzymy katalysující následující reakce. Napište číslo a název třídy. (Látky jsou pro zjednodušení uvedeny v nedisociované formě). ATP + H 2 ADP + H 3 P 4 ; CH 3 -C-C CH 3 -CH + C 2 ; CH 3 -C--P 3 H 2 + ADP CH 3 -C + ATP; CH 3 -C-C + C 2 +ATP HC-CH 2 -C-C + ADP + P i ; H 2 C P CH 2 H H H H C HC HC H 2 C P HCH 2 -CH-CH 2 -P 3 H 2 + NAD + HCH 2 -C-CH 2 -P 3 H 2 + NADH + H + Vyberte si libovolný z těchto enzymů a popište velmi stručně, jak byste stanovili počáteční reakční rychlost reakce, kterou katalyzuje. Vyjmenujte veličiny, na nichž počáteční reakční rychlost závisí. Definujte pojem číslo přeměny enzymu. Nekompetitivní inhibitor se specificky váže do svého vazebného místa na molekule enzymu. Tato vazba je podmíněna: a) možností vzniku nekovalentních interakcí mezi inhibitorem a vazebnými skupinami enzymu; b) doplňkovým tvarem vazebného místa a inhibitoru; c) vznikem kovalentních vazeb mezi inhibitorem a bílkovinou; d) schopností inhibitoru vytěsnit substrát z jeho vazebného místa, resp. zabránit vazbě substrátu na enzym;

3 e) schopností substrátu (při vysokých koncentracích substrátu) vytěsnit inhibitor. Jednotlivé výroky ohodnoťte jako pravdivé (ano) nebo nepravdivé (ne); případy ne vysvětlete.) Limitní rychlost preparátu enzymu difosfatasy (štěpí difosfátový iont na dva fosfátové) pro ph 8,2 a 30 C byla stanovena na mol.dm -3.s -1. V tabulkách jste nalezli hodnotu Michaelisovy konstanty pro tyto podmínky 1, mol.dm -3. Jaká bude počáteční rychlost hydrolysy difosfátu o koncentraci mol.dm -3 tímto enzymem za výše zmíněných podmínek. Do kterých tříd patří enzymy, katalysující následující reakce: thiamin + ATP thiamindifosfát + AMP A.U.C.G.A + H 2 A.U.C + G.A 2 H H L-Asp + NH 3 + ATP L-Asn + ADP + P i H-CH-C CH-C CH 2 -C + =CH-C CH 2 -C CH 2 -C Jaké znáte typy plné (čisté) inhibice? Srovnejte jejich kinetické parametry s kinetickými parametry neinhibované reakce. Které kofaktory enzymů obsahují a) kovový ion; b) fosfátovou skupinu; c) atom síry; d) adenin. Vysvětlete pojem "aktivní místo enzymu". Jaké nejdůležitější (funkční) skupiny musí takové místo obsahovat? Napište plný název kofaktoru FAD. Pokuste se vysvětlit, proč je tento běžně používaný název ze systematického hlediska chybný. FAD je kofaktorem enzymu glukosaoxidasa (zkratka GX), který katalysuje následující sled reakcí: -D-glukosa + GX.FAD D-glukonolakton + GX.FADH 2 GX.FADH GX.FAD + H 2 2. Domníváte se, že FAD zde "hraje roli" koenzymu nebo prosthetické skupiny? Vysvětlete. Vypočítejte, jaký musí být poměr koncentrace substrátu a Michaelisovy konstanty ([S]/K m ), aby hodnota počáteční reakční rychlosti dosáhla 90 % hodnoty limitní rychlosti. Představte si, že by experimentálně zjištěná hodnota počáteční reakční rychlosti při vámi vypočtené koncentraci substrátu byla pouze poloviční proti očekávané hodnotě. Jak byste si tuto diskrepanci vysvětlili? Jakou reakci katalyzují proteolytické enzymy? Vysvětlete funkci trávicích proteas. Uveďte alespoň tři příklady těchto enzymů; upřesněte, kde v trávicím ústrojí se tyto enzymy nacházejí a jaké mají přibližně hodnoty ph optima. Aktivitu jedné skupiny proteolytických enzymů lze inhibovat ethylendiamintetraacetátem (EDTA). Která skupina to je? Vysvětlete. Definujte pojem prosthetická skupina. Uveďte alespoň pět prosthetických skupin, které jsou na peptidovou část enzymu vázány kovalentní nebo koordinačně-kovalentní vazbou. Jaké podmínky musí být splněny, abychom o chemické reakci hovořili jako o "reakci prvního řádu"? S využitím rovnice Michaelise a Mentenové a definiční rovnice pro kinetiku prvního řádu odvoďte vztah, pomocí něhož lze z kinetických enzymologických parametrů (limitní rychlost a Michaelisova

4 konstanta) vypočítat rychlostní konstantu reakce prvního řádu. věřte, zda tento vztah rozměrově odpovídá. Byla proměřena závislost počáteční reakční rychlosti na koncentraci substrátu bez přítomnosti inhibitoru a při jeho konstantní koncentraci. Analýzou hyperbolických závislostí pomocí nelineární regrese bylo zjištěno, že pro neinhibovanou reakci má Michaelisova konstanta hodnotu 6,3 0,3 mmol.dm -3 a limitní rychlost 0,36 0,05 mol.dm -3.min -1 ; v přítomnosti inhibitoru měly odpovídající konstanty hodnotu 5,9 0,2 mmol.dm -3 a 0,12 0,04 mol.dm -3.min -1. jaký typ čisté inhibice se zde jedná? Jaké podmínky musí být splněny, aby se jednalo o tento typ inhibice? Byla měřena závislost počáteční reakční rychlosti na koncentraci substrátu při konstantní koncentraci enzymu. Ukázalo se, že přítomnost jisté látky snižuje hodnotu limitní rychlosti reakce, hodnota Michaelisovy konstanty však zůstává v rámci experimentální chyby zachována. Inhibitorem jakého typu je tato látka; uveďte obě řešení problému a vysvětlete. Alespoň u pěti reakcí pyruvátu uveďte název vznikající látky a slovy třídu katalyzujícího enzymu. a) CH 3 -C-C - + C 2 + ATP - C-CH 2 -C-C - + ADP + P i b) CH 3 -C-C C-(CH 2 ) 2 -CH(NH + 3 )-C - CH 3 -CH(NH + 3 )-C C-(CH 2 ) 2 -C-C - c) CH 3 -C-C - + ATP CH 2 =C(P - 3 ) -C - + AMP + P i (pomoc: vzniká fosfoenolpyruvát) d) CH 3 -C-C - + C 2 + NADPH + H + - C-CH 2 -CH()-C - + NADP + e) CH 3 -C-C - + H + CH 3 -CH + C 2 f) CH 3 -C-C - + HSCoA + NAD + CH 3 -C-SCoA + NADH + H + Ke každému z níže uvedených kofaktorů uveďte rovnicí alespoň jedné metabolické reakce, jíž se účastní: biotin, CoA, NAD +, FAD. Slovy napište název látky NADPH. Do které skupiny látek patří dle své biologické funkce? Uveďte alespoň dvě metabolické dráhy, ve kterých vzniká, a dvě dráhy, ve kterých je využívána. Napište rovnici (reaktanty vzorci či slovy) alespoň jedné reakce, ve které se přímo uplatní. Napište název alespoň pěti enzymů, z nichž každý je z jiné enzymové třídy. U každého enzymu uveďte reakci (použijte názvy látek nebo vzorce), kterou katalyzuje, a třídu, do níž patří. Načrtněte do jednoho obrázku závislosti počáteční reakční rychlosti na koncentraci substrátu pro inhibovanou a neinhibovanou reakci, jestliže: a) pro neinhibovanou reakci je V lim = 0,8 μmol/ml/min a K m = 1,2 mmol/l; b) v přítomnosti konstantní koncentrace inhibitoru je V lim = 0,8 μmol/ml/min a K m = 2,5 mmol/l. Určete, o jaký typ inhibice se jedná, a vysvětlete její podstatu. Vyjmenujte kofaktory, které se účastní oxidační dekarboxylace pyruvátu katalyzované multienzymovým komplexem pyruvátdehydrogenasy. Určete, které z nich řadíme mezi koenzymy a které mezi prosthetické skupiny? Za špatnou odpověď se body odečítají! Který z následujících faktorů ovlivňují reakční rychlost typické enzymové reakce? Uveďte, zda dojde ke zvýšení nebo snížení počáteční reakční rychlosti, případně nenastane-li žádná změna a své tvrzení zdůvodněte: - zvýšení koncentrace enzymu; - zvýšení teploty z 25 C na 37 C; - změna ph ze 7,0 na 3,5; - přídavek kompetitivního inhibitoru; - zvýšení koncentrace substrátu.

5 Studujete enzym aspartát-ammonialyasu (L-Asp fumarát + NH 3 ) z bakterie Escherichia coli. Při koncentraci aspartátu 0,6 mmol.dm -3 a koncentraci enzymu 0,24 mg.ml -1 byla změřena počáteční reakční rychlost vzniku fumarátu 0,22 mol.dm -3.min -1. Michaelisova konstanta tohoto enzymu je za daných podmínek rovna 1,2 mmol.dm -3. Z výše uvedených dat vypočtěte, jaké nejvyšší možné rychlosti vzniku amoniaku by bylo možno dosáhnout zvyšováním koncentrace aspartátu za předpokladu, že se jedná o michaelisovskou závislost. U každé z deseti reakcí (v nichž je substrátem či produktem aspartát) uveďte slovy název třídy, do které patří enzym reakci katalyzující: L-Asp + trna Asp + ATP Asp-tRNA Asp + AMP + PP i ; L-Asp D-Asp; L-Asp + 2-oxoglutarát L-Glu + oxalacetát; L-Asp fumarát + NH 3 ; L-Asp iminopropionát * + H 2 2 ; L-Asp -alanin + C 2 ; L-Asp + NH ATP L-Asn + ADP + P i + H + ; L-Asn + H 2 L-Asp + NH 4 + Pomoc: 2-oxoglutarát = 2-oxopentandiová kyselina, oxalacetát = 2-oxobutandiová kyselina, fumarát = trans-butendiová kyselina, -alanin = 3-aminopropionová kyselina; *) 2-iminopropionát násleně hydrolyzuje za vzniku 2-oxopropionátu a amoniaku U každé z deseti reakcí uveďte slovy název třídy, do které patří enzym reakci katalyzující: a) glukosa-6-fosfát glukosa-1-fosfát b) C(NH 2 ) + H 2 C NH 3 c) H 2 C 3 C 2 + H 2 d) 2 H 2 2 2H e) kys. palmitová + CoA + ATP palmitoyl-coa + AMP + PP i f) L-Asp + 2-oxoglutarát L-Glu + oxalacetát g) CH 3 -C-C CH 3 -CH + C 2 h) UDP-glukosa+( (1,4)-oligoglukan) n UDP + ( (1,4)-oligoglukan) n+1 i) L-Ala + ATP + trna Ala L-Ala-tRNA Ala + AMP + PP i j) ATP + H 2 ADP + H 3 P 4 Napište rovnici reakce, jíž: a) vstupuje aktivovaná kyselina octová do procesu synthesy mastných kyselin; b) se oxiduje glyceraldehyd-3-fosfát v glykolyse; c) se aminoskupina alaninu přenáší na 2-oxo-glutarát. Do kterých tříd patří enzymy, které tyto reakce katalysují? Pro jednotlivé reakce uveďte všechny zúčastněné kofaktory. Načrtněte grafy následujících závislostí: a) závislost počáteční reakční rychlosti na koncentraci enzymu; b) závislost počáteční reakční rychlosti na koncentraci substrátu pro Michaelisovský enzym; c) závislost počáteční reakční rychlosti na koncentraci substrátu pro allosterický enzym. Graficky vyjádřete a slovy popište závislost enzymové aktivity na teplotě. Průběh přivky vysvětlete!

6 Které z následujících parametrů probíhající enzymové reakce závisejí na koncentraci aktivního enzymu? Všechny odpovědi AN i NE zdůvodněte! - limitní rychlost; - ph-optimum enzymu; - molární aktivita enzymu; - Michaelisova konstanta; - typ inhibice; -počáteční reakční rychlost při koncentraci substrátu odpovídající Michaelisově konstantě. a) Napište příklad reakce, které se v mitochondrii eukaryotní buňky účastní NAD +. Do jaké třídy enzymů patří enzym katalyzující vámi zvolenou reakci. b) Které z následujících výroků jsou pravdivé: i) NAD + je kofaktor této reakce. ii) NAD + je prosthetická skupina. iii) NAD + je koenzym. iv) NAD + zde působí jako přenašeč vodíků do dýchacího řetězce. Který kofaktor je hlavním redukčním činidlem v anabolických procesech? Uveďte alespoň jednu reakci z metabolismu, při které redukovaná forma tohoto kofaktoru vzniká. Napište vzorci rovnice následujících reakcí a uveďte enzymovou třídu (včetně čísla), do níž patří enzym, který příslušnou reakci katalyzuje: a) glycylalanin + H 2 glycin + alanin b) isocitrát 2-oxoglutarát + glyoxalát c) glukosa + ATP glukosa-6-fosfát + ADP d) glukosa-6-fosfát + NADP + 6-fosfoglukonát + NADPH + H + Uveďte název a číslo třídy, do níž patří enzymy, katalyzující následující přeměny. Všechny tři reakce zapište chemickými rovnicemi za uvedení všech potřebných látek: a) dekarboxylace pyruvátu při alkoholové glykolýze; b) přeměna glukosa-6-fosfátu na 6-fosfoglukonovou kyselinu; c) přeměna acetylkoenzymu A na malonylkoenzym A. Experimentálně byly pro daný enzym zjištěny následující hodnoty počátečních reakčních rychlostí v závislosti na koncentraci substrátu: koncentrace substrátu (mmol.dm -3 ) v 0 (μmol.dm -3.min -1 ) 0, ,1 19 0, ,2 38 0,3 55 0,4 62 0,8 68 1,0 70 dhadněte hodnotu Michaelisovy konstanty a limitní rychlosti pro tento enzym a zdůvodněte.

7 btížnost B Jistý enzym obsahuje zbytek alaninu ve vazebném místě pro substrát. Řízenou mutací (uměle vyvolanou záměnou aminokyselinového zbytku v polypeptidovém řetězci bílkoviny) byl tento alanin zaměněn za glycin; tato změna neovlivnila aktivitu enzymu. Když však byl alanin zaměněn za glutamát, enzym ztratil aktivitu. Uveďte alespoň dvě vysvětlení tohoto jevu. Jaký tvar má závislost počáteční reakční rychlosti na koncentraci enzymu při konstantní koncentraci substrátu, odpovídající hodnotě K M? Čemu odpovídá směrnice vámi navržené závislosti v počátku (pro nulovou koncentraci enzymu)? Pro danou enzymovou reakci byla počáteční reakční rychlost při koncentraci substrátu 1, mol.dm -3 čtyřikrát vyšší než při koncentraci 1, mol.dm -3. Vypočtěte Michaelisovu konstantu této enzymové reakce. Enzym oxidasa-d-aminokyselin oxiduje D-Ala s limitní rychlostí 100 mol.dm -3.s -1 (stanoveno pro koncentraci enzymu mol. dm -3, při níž jsou realizovány i všechny popisované pokusy). Limitní rychlost pro glycin byla prakticky nulová. Michaelisova konstanta pro D-Ala činí 1, mol. dm -3. Jaká je počáteční rychlost oxidace glycinu a D-Ala tímto enzymem při koncentraci aminokyselin 1, mol.dm -3? Jak známo, jsou všechny bílkoviny vybudovány z L-aminokyselin. Jak lze vysvětlit, že přirozeně se vyskytující enzym je specifický pro D-aminokyselinu? Jak nazýváme tuto vlastnost enzymu? Kyselina pyrohroznová (2-oxo-propionová, pyruvát) přechází transaminační reakcí s L-glutamátem na L-alanin. Do reakční směsi byl použit racemický D,L-Glu o koncentraci 10 mmol.dm -3 a pyruvát o koncentraci 5 mmol.dm -3. Rovnovážná konstanta této reakce, katalyzované jaterní alaninaminotransferasou, je rovna 1. Jaká bude koncentrace L-Glu, L-Glu, D-Ala a L-Ala v rovnovážné směsi? Naznačte, zda následující výroky jsou pravdivé. Pokud je považujete za nepravdivé, zdůvodněte svůj názor. - Hydroxylová skupina v aktivním místě trypsinu může být kovalentně modifikována, čímž molekula ztrácí svou katalytickou schopnost; jedná se o kompetitivní inhibici. - Katalytická aktivita enzymu, vyjádřená v katalech, je mírou množství aktivního enzymu ve studovaném vzorku. - Jednotkou počáteční reakční rychlosti (při měření její závislosti na koncentraci substrátu) může být katal nebo mezinárodní jednotka U. - Hexosaoxidasa je enzym, který katalysuje oxidaci prvního uhlíku aldohexos na kyselinu (nebo její lakton). Michaelisova konstanta pro galaktosu a glukosu má pravděpodobně velmi podobnou hodnotu, protože se tyto sacharidy neliší strukturou v těsném okolí reagujícího centra (uhlíku C1). Vysvětlete, proč je chybné následující prohlášení: Specifická katalytická aktivita enzymového preparátu katalasy (katalyzuje disproporcionaci peroxidu vodíku na vodu a molekulový kyslík) byla pro vzorek A 9 μkat/mg proteinu při ph 7,4 a pro vzorek B při ph 6,3 byla pouze 7,2 μkat/mg proteinu; z toho vyplývá, že specifická katalytická aktivity vzorku B je nižší. Při dekarboxylaci lysinu (c L-Lys = 0,1 mol.dm -3 ) enzymem lysindekarboxylasou (L-lysin-karboxylyasa, EC ) o koncentraci 0,26 mg/ml byla změřena rychlost vzniku C 2 3,6 ml/min. - Jaká bude rychlost vzniku C 2 při koncentraci enzymu 0,78 mg/ml za jinak stejných podmínek? - Substrátem lysindekarboxylasy je isoionický L-lysin (forma amfiontu). Napište reakci, kterou lysindekarboxylasa katalyzuje. - Hodnoty pk A lysinu jsou 2,15, 9,16 a 10,53. Na základě předchozí informace odhadněte phoptimum lysindekarboxylasy.

8 - Představte si, že ph optimum studovaného enzymu je o hodnotu 1,2 nižší než hodnota vámi vypočtená. Napadá nás nějaké vysvětlení pro takové pozorování? - dhadněte, jaký kofaktor se této reakce zúčastní. Jedná se o koenzym nebo prostetickou skupinu? Jistý enzym obsahuje v aktivním místě histidinový zbytek s pk a = 6,0. Ten elektrostaticky interaguje s γ-karboxylovou skupinou Glu (pk a = 4,25), která je tímto enzymem přeměňována. Načrtněte (nejlépe do jednoho grafu) závislosti náboje (vyjádřeného jako frakce nabité formy) imidazolu His a γ-karboxylové skupiny Glu na ph. dhadněte ph-optimum enzymu za předpokladu, že elektrostatická interakce mezi substrátem (Glu) a enzymem je zde rozhodující. Na přiloženém obrázku je pro jistou pseudomonomolekulární reakci zachycena závislost reakční rychlosti (resp. rychlostní konstanty prvního řádu) na teplotě (v extrapolované oblasti čárkovaně) a denaturační křivka příslušného enzymu. Pokuste se odhadnout teplotní optimum tohoto enzymu. Při dekarboxylaci aspartátu (c L-Asp = 0,15 mol.dm -3 ) enzymem aspartátdekarboxylasou o koncentraci 0,16 mg/ml byla změřena rychlost vzniku C 2 2,2 ml/min. - Substrátem apartátdekarboxylasy je isoionický aspartát (forma amfiontu). Napište jeho strukturu. - Napište rovnici, kterou tento enzym katalysuje. (Pozor, vzniká nekódovaná aminokyselina.) - Na základě předchozích informací odhadněte ph-optimum tohoto enzymu. - Jaká bude rychlost vzniku C 2 při koncentraci enzymu 0,48 mg/ml za jinak stejných podmínek? - Michaelisova konstanta tohoto enzymu je za daných podmínek rovna 0,86 mmol.dm -3. Z výše uvedených dat odhadněte hodnotu limitní rychlosti. Nekompetitivní inhibitor se specificky váže do svého vazebného místa na molekule enzymu. Tato vazba je podmíněna: - možností vzniku nekovalentních interakcí mezi inhibitorem a příslušnými vazebnými skupinami enzymu; - doplňkovým tvarem vazebného místa a inhibitoru; - vznikem kovalentních vazeb mezi inhibitorem a bílkovinou; - schopností inhibitoru vytěsnit substrát z jeho vazebného místa; - schopností substrátu (při vysokých koncentracích substrátu) vytěsnit inhibitor. (Na jednotlivé otázky odpovězte ano nebo ne; případy ne vysvětlete.) V grafu je dvojnásobně reciproký výnos pro dva enzymy E 1 a E 2. Který z nich má vyšší Michaelisovu konstantu? Vysvětlete.

9 btížnost C Vyjmenujte způsoby, pomocí nichž buňky regulují aktivitu svých intracelulárních enzymů. Jeden z vitaminů je laktonem hexonové kyseliny. Který je to vitamin? Co víte o rozšíření tohoto vitaminu? Jaká je jeho funkce v organismu? Napište vzorec kofaktoru, který je nezbytný při přeměnách aminokyselin v organismech. d kterého vitaminu je tento kofaktor odvozen? Do které skupiny (z hlediska rozpustnosti) tento vitamin patří? Kterých hlavních typů reakcí se tento kofaktor zúčastní?