Bílkoviny - proteiny

Rozměr: px

Začít zobrazení ze stránky:

Download "Bílkoviny - proteiny"

Marie Horáčková
před 7 lety
Počet zobrazení:

1 Bílkoviny - proteiny Proteiny jsou složeny z 20 kódovaných aminokyselin L-enantiomery Chemická struktura aminokyselin R představuje jeden z 20 různých typů postranních řetězců R Hlavní řetězec je neměnný - základ peptidové vazby, existence dvou enantiomerních konfigurací, tvorba vodíkových můstků NH 2 a CH COOH

2 Hlavní řetězec aminokyselin vliv ph při fyziologickém ph mají volné aminokyseliny charakter amfiontu ( zwitterion ) pk COOH skupiny je mezi pk NH 2 skupiny je mezi pi = 0.5 (pk 1 pk 2 ) ph 1 ph 7 ph 11 R R R COOH NH 2

3 aminokyseliny - optická aktivita alfa atom uhlíku je asymetrický pro 19 z 20 běžných kódovaných aminokyselin (výjimkou je glycin, kde R = H). 19 aminokyselin se vyskytuje jako L-isomer. D-aminokyseliny jsou vzácné. COO H 3 N a C H R COO H ac R L-isomer rovina D-isomer (vzácný) souměrnosti Fischerova projekce

4 Klasifikace aminokyselin podle postranních řetězců 6 hydrofilních neutrálních postranních řetězců. Všechny obsahují =O, O-H nebo N-H skupiny které tvoří vodíkové můstky. 2 hydrofilní kyselé postranní řetězce. Obsahují karboxylové skupiny s negativním nábojem při fysiologickém ph. pk 3.9 (aspartát) a 4.3 (glutamát). 3 hydrofilní basické postranní řetězce. Obsahují N-H skupiny (protonované u lysinu a argininu při fysiologickém ph). 9 hydrofobních postranních řetězců. Všechny obsahují zejména C-H vazby které málo interagují s molekulami vody. Jsou většinou uvnitř molekuly proteinu.

5 Tvoří vodíkové můstky. Obvykle na povrchu proteinů. Šest hydrofilních neutrálních aminokyselin OH OH CH 3 OH CH a CH NH 2 CO NH 2 CO SH COŌ Serine Threonine Tyrosine Asparagine Glutamine Cysteine Ser, S Thr, T Tyr, Y Asn, N Gln, Q Cys, C

6 Tvoří vodíkové můstky. Obsahují ionizovatelné skupiny. Dvě kyselé aminokyseliny COŌ Aspartate Asp, D COŌ Glutamate Glu, E Tři basické aminokyseliny COŌ NH 2 NH 2 C NH NH CH C CH NH Lysine Arginine Histidine Lys, K Arg, R His, H

7 Devět hydrofobních aminokyselin Ponořeny v proteinech Netvoří vodíkové můstky H CH 3 CH 3 CH 3 CH CH 3 CH 3 CH COŌ CH 3 CH 3 CH Glycine, Gly, G Alanine, Ala, A Valine, Val, V Leucine, Leu, L Isoleucine, Ile, I CH 3 S NH Netvoří vodíkové můstky NH 2 Methionine, Met, M Phenylalanine, Phe, F Tryptophan, Trp, W Proline, Pro, P (imino kyselina)

8 Tvorba peptidové vazby Peptidová vazba spojuje aminokyseliny vede ke vzniku proteinů H O ac C R O - 1 H O acc R O - 2 H 2 O H ac R 1 O C N H H O ac C R O - 2 Polypeptidický řetězec vždy začíná na N-konci (aminokyselinový zbytek č. 1; volná skupina je nalevo) a končí na C-konci (volná skupina napravo).

9 Peptidická vazba je rigidní H O a CC N R 1 Rigid - no ro H H O a CC R O - 1 Two rotatable b Mezi sousedními postranními řetězci jsou tři vazby. Jedna z vazeb vykazuje částečně násobný charakter a nemůže rotovat - je rigidní. Ostatní dvě vazby mohou rotovat. Tyto skutečnosti umožňují vznik sekundárních struktur (a-helix, b-struktury).

10 Čtyři úrovně struktury bílkovin Primární struktura (chemická): pořadí aminokyselin v řetězci, další detaily (umístění disulfidických můstků, prosthetických skupin, glykosylace). Sekundární struktura: vzájemný prostorový vztah sousedních nebo blízkých aminokyselin. Typické struktury: a-helix, b-struktura. Stabilizace pouze vodíkovými můstky. Terciární struktura: vzájemný prostorový vztah vzdálených částí řetězce. Stabilizace vodíkovými můstky, iontovými interakcemi, hydrofobními interakcemi a disulfidickými můstky. Kvartérní struktura: prostorové uspořádání molekulových podjednotek, které tvoří celistvé molekuly (např: 2 a a 2 b řetězce hemoglobinu)

Sekundární struktura: α-helix Vlastnosti: (1) Tyčkovitý tvar, postranní řetězce směřují ven (2) Všechny C=O a N-H skupiny z peptidických vazeb vytváří vodíkové

11 Sekundární struktura: α-helix Vlastnosti: (1) Tyčkovitý tvar, postranní řetězce směřují ven (2) Všechny C=O a N-H skupiny z peptidických vazeb vytváří vodíkové můstky (3) Vodíkové můstky jsou rovnoběžné s osou helixu (4) 3.6 aminokyselinového zbytku na jednu otočku (5) Pravotočivý směr díky přítomnosti L- aminokyselin

12 Sekundární struktura : β-struktury ( skládaný list )

13 Supersekundární struktura

14 Terciární struktura - myoglobin

15 Prion Stanley B. Prusiner 1982 (Nobelova cena -1997)

16 Intramolekulární vazby

17 Kvartení struktura - hemoglobin

18 Obecné vlastnosti bílkovin Hydrolýza bílkovin (trávení) Denaturace bílkovin: Podstatná změna v nativní struktury proteinu nezahrnující změny v primární struktuře. Soubor procesů, kterými přechází nekovalentními vazbami stabilizovaný konformer na méně fixovanou strukturu. Denaturace vratná vs. nevratná Denaturační faktory: teplo (MW), tlak (ultrazvuk), povrchově aktivní látky, (extrémy) ph, nepolární rozpouštědla, chemická činidla (močovina, guanidiniumhydrochlorid...) Rozpustnost bílkovin Nepravé roztoky (hydrofilní koloidy), rozpustnost ovlivněna ph a iontovou silou. Klasifikace podle rozpustnosti.

19 Klasifikace bílkovin Podle rozpustnosti: Nerozpustné skleroproteiny (většina fibrilárních kolageny, keratiny). Rozpustné ve vodě albuminy a histony (silně bazické). Rozpustné ve zředěných roztocích solí globuliny Podle významu funkce: Bílkoviny základního metabolismu (enzymy, neenzymové b. strukturní - cytoskeleton, biomembrány). Bílkoviny specializovaných buněk enzymy sekundárního metabolismu, fotosyntézy, zymogeny (hadí jedy) neenzymatické hemoglobin, svalové b., zásobní b., antigeny a pod.) Podle funkce: Enzymy, Kontraktivní b. svalů (myosin, aktin), Hormony (růstový, insulin), Neurotransmitery a modulátory (enkefaliny, endorfiny), Zásobní (kasein, semena), Transportní (hemoglobin), Strukturní (kolageny, keratiny, elastin..), Obranné a ochranné (protilátky, fibrinogen), Toxiny.

Podobné dokumenty

PROTEINY. Biochemický ústav LF MU (H.P.)

PROTEINY. Biochemický ústav LF MU (H.P.) PROTEINY Biochemický ústav LF MU 2013 - (H.P.) 1 proteiny peptidy aminokyseliny 2 Aminokyseliny 3 Charakteristika základní stavební jednotky proteinů geneticky kódované 20 základních aminokyselin 4 a-aminokyselina