ÚVOD DO BIOCHEMIE. Dělení : 1)Popisná = složení org., struktura a vlastnosti látek 2)Dynamická = energetické změny

Transkript

1 BIOCHEMIE 1

2 ÚVOD DO BIOCHEMIE BCH zabývá se chemickými procesy v organismu a chemickým složením živých organismů Biologie: bios = život + logos = nauka Biochemie: bios = život + chemie Dělení : Chemie živých soustav = biochemie 1)Popisná = složení org., struktura a vlastnosti látek 2)Dynamická = energetické změny (Poznání živé přírody a hledání podstaty života) 2

3 ÚVOD DO BIOCHEMIE BCH = chemickými metodami studuje biologické objekty Cílem: Vysvětlení procesů + informace dalším oborům Odvětví BCH: 1) KLINICKÁ : slouží k určení diagnózy 2) POTRAVINÁŘSKÁ 3) XENOBIOCHEMIE : osud cizích látek (jedů i léčiv) v org. 3

4 Ch. reakce v buňce Na rozdíl od běžných chem. reakcí probíhají: 1) Za mírných podmínek (T, p, ph blízké 7, vodné prostředí) 2) Se 100% výtěžkem, bez vedlejších produktů 3) Poměrně rychle (díky katalyzátorům = enzym) 4) Vnitrobuněčné procesy - Efektivně řízené (v neživé přírodě chaos) Pzn. Buňka = základní jednotka živého organismu 4

5 Látkové složení živé hmoty Živá hmota : soubor molekul a iontů A) BIOGENNÍ PRVKY (dělení dle zastoupení): 1) makrobiogenní : O, C,H, N, P, Ca 2) oligobiogenní : S, K, Na, Mg, Cl 3) stopové : Cu, Zn, Mn, Co, I 4) škodlivé látky : Hg, Pb, Cd Hg 2+ - rtuťové páry způsobují psychické výkyvy, rtuť se kumuluje v ledvinách (Jedovaté jsou ty, které jsou rozpustné v krvi. Nerozpustné látky nejsou jedovaté. Inhalace jedu je 10x 100x účinnější než jeho požití.) 5

6 Látkové složení živé hmoty B) molekuly látek v živých systémech = BIOMOLEKULY 1) voda (nejvíce v těle, nejdůležitější, rozpouštědlo, prostředí pro reakce) (kde není voda, není života) C) organické sloučeniny: 1) bílkoviny (proteiny) 2) nukleové kyseliny 3) sacharidy (cukry) 4) lipidy (tuky) biopolymery 6

7 Látkové složení živé hmoty Dle povahy látek v těle: 1) polární (hydrofilní = afinita k vodě) převažují 2) nepolární (hydrofobní, lipidy) menší zastoupení METODY k izolaci (separaci) biologických objektů: - chromatografické techniky - elekroforéza 7

8 Relativní zastoupení hlavních skupin látek v organismu A = 3 % => nukleové kyseliny B = 3 % => minerální látky voda 65 % bílkoviny A B sacharidy 12 % 9 % 8

9 1) POPISNÁ BCH SLOŽENÍ ORG, STRUKTURA A VLASTNOSTI LÁTEK 9

10 AMINOKYSELINY (AMK) - stavební kameny bílkovin, obsahují -NH 2 a -COOH - liší se složením svého postranního řetězce R - 20 α - AMK v živočišných bílkovinách - (α = NH 2 skupina vázána na C, který nese karboxylovou skupinu) obecný vzorec: V proteinech se nacházejí pouze L-izomery 10

11 AMINOKYSELINY (AMK) - kódované AMK - pevné, krystalické látky, rozpustné ve vodě, - substituční deriváty karboxylových kyselin - Obsahují : NH 2 zásadité chování COOH kyselé chování = AMFOTERNÍ LÁTKA (amfolyt) Reagují s kys. i se zás. : Více NH 2 převaha zás. charakteru COOH převaha kyselého prostředí 11

12 AMINOKYSELINY (AMK) Amfion= obojetný ion (obojživelník) -H + anion +H + kation 12

13 AMINOKYSELINY (AMK) -pi = izoelektrický bod: při něm se amfolyty vyskytují ve formě amfiontu (neputuje v el. poli) (hodnota ph, při které se AMK chová neutrálně) ph kyselé = AMK + náboj COOH H 3 N + C H R COO- H 3 N + C H R ph zásadité = AMK - náboj H 2 N COO- C H R 13

14 AMINOKYSELINY (AMK) tvorba peptidové vazby vznik peptidů a proteinů: H R CH-COOH + H 2 N CH- COOH R CH C N CH-COOH -H 2 O NH 2 R NH 2 O R aminový konec N konec karboxylový konec VAZBA SE PERIODICKY OPAKUJE DIPEPTID C konec 14

15 AMINOKYSELINY (AMK) obecně se dělí na skupiny podle polarity postranních řetězců Východiskem pro dělení aminokyselin je to, že mají: nepolární postrannířetězec hydrofobní polární postrannířetězec hydrofilní polární nabitý postrannířetězec 15

16 Nonpolární (hydrofóbní) postranní řetězce R Glycin (Gly) Methionin (Met) Alanin (Ala) Fenylalanin (Phe) Valin (Val) Prolin (Pro) Leucin (Leu) Tryptofan (Trp) Isoleucin (Ile) 16

17 Polární (hydrofilní) postranní řetězce R Serin (Ser) Cystein (cys) Threonin (Thr) Asparagin (Asn) Tyrosin (Tyr) Glutamin (Gln) 17

18 Jednotlivé aminokyseliny Kyselé aminokyseliny Asparagová kyselina (Asp): Glutamová kyselina (Glu): H COOH C CH 2 NH 2 COOH H COOH C CH 2 CH 2 COOH NH 2 18

19 Jednotlivé aminokyseliny Zásadité aminokyseliny Histidin (His): COOH NH CH H C CH C NH + NH 2 CH Lysin (Lys): - esenciální COOH H C CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 NH 2 NH 2 Arginin (Arg): H COOH C CH 2 CH 2 CH 2 NH C NH 2 NH 2 + NH 2 19

20 Pozitivně nabité (nepolární) postranní řetězce R Lysin (Lys) Arginin (Arg) Histidin (His) ε aminoskupina guanidinová skupina imidazolová skupina 20

21 AMINOKYSELINY (AMK) Přehled AMK: NEUTRÁLNÍ Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Ser, Thr KYSELÉ 2x COOH, Asp, Glu ZÁSADITÉ více skupin NH 2, Lys, Arg, His AROMATICKÉ Phe, tyr, Trp SIRNÉ Lys, Met 21

22 Esenciální AMK u člověka - přísun z potravy (nepostradatelné) -člověk není schopen syntetizovat jejich uhlíkovou kostru Arginin* Histidin* Isoleucin Leucin Valin Lysin Methionin Threonin Fenylalanin Tryptofan * Esenciální pouze u dětí, ne u dospělých 22

23 Neesenciální AMK u člověka - není potřeba jejich přísun potravou - vznikají transaminací (postradatelné) Zbytek AMK 23

24 PEPTIDY Biomolekulární látky skládající se z velkého počtu aminokyselinových zbytků 24

25 25

26 Rozdělení DLE POČTU AMK: 1) oligopeptidy (2-10 AMK) 2) polypeptidy ( AMK) 3) bílkoviny ( AMK) Vlastnosti: - Rozpustné ve vodě - Různé fyziologické účinky na organismus 26

27 Hormony: - Oxytocin důležitý při porodu (vliv na hladké svalstvo) - Inzulin - hormon slinivky břišní, reguluje hladinu glukózy v krvi Další peptidy: a) jedovaté: hadí jed, toxiny v houbách b) prospěšné: některá antibiotika penicilin 27

28 Důkaz : 1)Ninhydrinová reakce Zahříváním AMK s ninhydrinem vzniká modré zbarvení (prolin a hydroxyprolin tvoří žlutě zbarvené komplexy) Použití: při stanovení c AMK 28

29 Pzn: - silné ox. činidlo - dekarboxyluje AMK. - Amoniak a hydrindantin, který vznikne z ninhydrinu, vytvoří modročervenou barvu 29

30 Důkaz : 2) Biuretova reakce Pro peptidovou vazbu Tvoří se modrofialové Cu 2+ komplexy v alk.prostředí (NaOH) 30

31 Názvosloví dipeptid : glycylalanin Vždy zapisujeme od N-konce k C-konci. N-konec glycylalanin C-konec Tedy: H 2 N Gly-Ala-COOH CH 3 O N H 2 CH 2 C NH CH C O OH 31

32 Názvosloví tripeptid γ - glutamylcysteinylglycin : Glutathion Využití: Přírodní tripeptid, podílí se na detoxikaci volných radikálů. Má schopnost odstraňovat z buněk těžké kovy. H 2 N Glu-Cys-Gly COOH 32

33 BÍLKOVINY (PROTEINY) Charakteristika: - Stavební jednotky živé hmoty (ve všech buňkách) - Biopolymery (makromolekulární látky) - více než 100 AMK Funkce: - stavební (kolagen, keratin) - katalytická (enzymy) - regulační (hormony) - obranou (protilátky) - transportní (hemoglobin) 33

34 BÍLKOVINY (PROTEINY) Struktura: 1) PRIMÁRNÍ Udává pořadí AMK v polypeptidovémřetězci. Je určena genetickým kódem.(sekvence = pořadí) Pzn: Dojde-li při biosyntéze bílkovin k záměně určité aminokyseliny jinou aminokyselinou, muže se tato změna projevit chorobně. Např. Gly-Ala-Cys-Gly R 1 H O R 3 H O R 5 H O N CH C N CH C N CH C N CH C N CH C N CH C H O R 2 H O R 4 H O R 6 34

35 BÍLKOVINY (PROTEINY) Struktura 2) SEKUNDÁRNÍ geometrické uspořádání polypeptidového řetězce. Řetězce na sebe navzájem působí = ohýbají se Uplatňují se vodíkové můstky. ( N-H...O=C ) Umožněna rotací kolem jednoduchých vazeb. Známe: α-helix pravotočivá šroubovice β-skládaný list jako složený list papíru 35

36 α-helix β-skládaný list 36

37 BÍLKOVINY (PROTEINY) Struktura 3) TERCIÁRNÍ Uspořádání α-helixů a β- skládaných listů v prostoru do domén Proteiny dělíme: Fibrilární vláknitý tvar Globulární klubkovitý tvar 37

38 BÍLKOVINY (PROTEINY) Struktura 3) TERCIÁRNÍ tvar molekuly ovlivňují vazby: 38

39 BÍLKOVINY (PROTEINY) Struktura 3) TERCIÁRNÍ Disulfidická vazba vzniká dehydrogenací dvou 2H 2 S H S S -S-H skupin cysteinu 39

40 BÍLKOVINY (PROTEINY) Struktura 4) KVARTERNÍ propojení několika podjednotek do jednoho celku. (podjednotky nejsou mezi sebou propojeny kovalentními vazbami). HEMOGLOBIN 40

41 41

42 BÍLKOVINY (PROTEINY) VLASTNOSTI: - pevné látky, rozpustné ve vodě dle struktury Denaturace = ztráta biologické funkce Částečný či úplný zánik vyšších struktur (se zachováním struktury primární) prostorové uspořádání narušeno různými změnami prostředí: fyzikální faktory: (t., vysoký p, elektromagnetické záření) chemická činidla: (extrémní ph, tenzidy, močovina aj.) Působením lehkých solí dochází k tzv. koagulaci (bílkovina se vylučuje z roztoku). Jde o děj vratný. Pod účinkem solí těžkých kovů je koagulace děj nevratný. 42

43 Dělení: 1) JEDNODUCHÉ pouze AMK BÍLKOVINY (PROTEINY) A) Skleroproteiny (fibrilární) vláknité, nerozpustné ve vodě, stavební funkce Kolagen (kůže) Keratin (vlasy) 43

44 Dělení: 1) JEDNODUCHÉ pouze AMK B) Sferoproteiny (globulární) kulovité, rozpustné ve vodě, různé funkce Albuminy Globuliny Histony BÍLKOVINY (PROTEINY) 44

45 BÍLKOVINY (PROTEINY) Dělení: 2) SLOŽENÉ navíc nebílkovinou složku (tzv. prostetická skupina) 45

46 2) SLOŽENÉ : Fosfoproteiny Hemoproteiny Metaloproteiny Nukloeproteiny Glykoproteiny Lipoproteiny BÍLKOVINY (PROTEINY) 46

47 BÍLKOVINY (PROTEINY) Význam bílkovin v potravě tři hlavní faktory, které určují, kolik by měl člověk přijímat v potravě bílkovin - kvalita přijímaných bílkovin - celková energetická spotřeba - fyzická aktivita Příklady potravin bohatých na bílkoviny: a) s vysokým obsahem tuku: - maso, losos, vejce, ořechové máslo, mléko, sýry b) s nízkým obsahem tuku: -tuňák, bílky, červené fazole, sbírané mléko, netučné sýry 47