BIOCHEMIE BIOCHEMIE OBECNĚ... 2 ZNAKY ŽIVÝCH SOUSTAV... 2 SLOŽENÍ ŽIVÉ HMOTY... 3 BÍLKOVINY (PROTEINY)... 6 FUNKCE BÍLKOVIN... 6 VLASTNOSTI BÍLKOVIN... 7 ROZDĚLENÍ BÍLKOVIN... 7 Pdle pčtu vázaných aminkyselin v peptidvém řetězci... 7 Pdle slžení... 7 ZDROJE BÍLKOVIN... 9 STRUKTURA BÍLKOVIN... 9 DENATURACE A KOAGULACE BÍLKOVIN... 10 METABOLISMUS BÍLKOVIN... 10 KATABOLISMUS (ODBOURÁVÁNÍ) BÍLKOVIN... 12 Chemické přeměny aminkyselin... 12 Dělení aminkyselin pdle prduktu dburávání... 12 Fáze dburávání aminkyselin... 12 Autr: Barbra Chalupvá alias Pandě
BIOCHEMIE OBECNĚ chemická disciplína zabývající se studiem chemickéh slžení živé hmty a chemickými i dalšími prcesy, které v ní prbíhají jedná se hraniční vědní disciplínu mezi chemií a bilgií zkumá bilgické bjekty chemickými i fyzikálními metdami rzvj bichemie úzce suvisí s rzvjem chemie přírdních látek důležitým mezníkem je rk 1828, ve kterém prběhla syntéza mčviny z kyanatanu amnnéh (F. Wöhler) dále v rce 1897 bratři Buchnervé prkázali, že buněčný extrakt kvasinek kapsuje fermentaci pstupný rzvj bichemie nabýval na intenzitě pstupně se samtný br začal rzdělvat na jedntlivé části z becnéh hlediska lze rzdělit bichemii na staticku a dynamicku bichemie se zabývá: ppisem a analýzu látkvéh slžení živých sustav chemickými prcesy i příbuznými pchdy energetickým metablismem rganizačními vztahy a regulací přensem infrmace v živých systémech ZNAKY ŽIVÝCH SOUSTAV k základním znakům patří jedntný chemický základ tedy přítmnst stejných látek (prvků, slučenin) v rganismu dalším znakem je metablismus = chemická přeměna, návaznst bichemických dějů třetím znakem je látkvá výměna, kdy dchází k výměně energie i částic další znaky: nutnst ddávat energie katalýza dějů enzymy stálst vnitřníh prstředí = hmestáza časvě mezená existence všechny rganismy mají splečné vdní prstředí, schpnst reprdukce, schpnst kmunikace s klím, adaptace a dráždivst jedná se vysce rganizvané systémy v dynamické rvnváze jedntlivé prcesy na sebe zde většinu navazují 2 S t r á n k a
SLOŽENÍ ŽIVÉ HMOTY v živých rganismech nacházíme tzv. prvky bigenní ve všech rganismech je přítmn 28 z 90 přírdních prvků mají převážně nízku mlekulvu hmtnst pdle pdílu výskytu a důležitsti pr živý rganismus se dělí na makrbigenní, mikrbigenní a ligbigenní prvky pr zdravý živt rganismů jsu důležité všechny bigenní prvky určuje se jejich kncentrace v sušině, cž je zbytek těla p dstranění vdy sušina bsahuje jak rganické, tak anrganické látky další mžnstí je kncentrace v ppelvině, cž je zbytek p spálení těla spálením dšl k dstranění rganických látek a bsahuje puze anrganické látky druh prvků bigenních kncentrace v sušině ppis prvky sem zařazené makrbigenní 0,1-50% základní stavební prvky C, H, O, N, P + S, Ca ligbigenní 0,05-1% běžné rganismů sučásti S, Ca, Fe, K, Mg, Na, Cl mikrbigenní 0,001-0,01% ultrabigenní <0,001 pdmiňují katalyzátrů funkci Zn, Mn, Cu, M, I, C F, B, Br, Se, Ci, Al, Li, Ti, V, Ni, Au makrbigenní prvky tvří nejvýznamnější rganické látky těl rganismů C uhlík tvří kstru všech rganických látek d těla rstlin se dstává ve frmě CO 2 základní stavební prvek všech rganických látek vznikajících při ftsyntéze živčichvé uhlík přijímají výhradně v ptravě ve frmě rganických slučenin = cukry, tuky, bílkviny O 2 kyslík rganismy h přijímají buď ve frmě slučenin (H 2 O, CO 2 ) neb jak plynnu dvumlekulu O 2 v plynné dvumlekule O 2 má zásadní význam při uvlňvání energie z rganických látek dýchání 3 S t r á n k a
H vdík přijímán vždy ve frmě slučenin H 2 O, NH 3, H 3 PO 4 vdík vlivňuje ph jeh mlekula tvří redukční činidl v buněčném metablismu dýchání. N - dusík rstliny h přijímají v anrganických slučeninách NO 3, NH 3, živčichvé výhradně ve frmě bílkvin dusík je zásadní sučástí všech aminkyselin ty jsu základní stavební jedntku bílkvin (bílkviny tvří např. svaly, kůži a její deriváty, vnitřní rgány, ) nadbytek i nedstatek anrganickéh dusíku v půdě má negativní vliv na pěstvání rstlin a následnu kvalitu ptravin nadbytek pdpruje přektný růst vegetativních částí rstliny a způsbuje tmavě zelené zbarvení listů nedstatek se prjevuje zesvětláním listů a zpmalením růstu P fsfr je rstlinami přijímán ve frmě H 2 PO 4 fsfr je sučástí mnha látek je bsažen v membránách buněk, v enzymech ATP adensintrifsfát universální energetická měna všech živých buněk z rstlin h ptřebují především ty, které hrmadí v těle velké mnžství cukrů brambry, cukrvka, bilí, vinná réva Ca vápník vápník přijímají rstliny i živčichvé frmu katinu Ca 2+, splu s K + reguluje vdní režim rstlinné buňky a příznivě půsbí na růst křenů u živčichů je vápník nezbytnu sučástí pěrné sustavy a zubů [uhličitan vápenatý - CaCO 3, fsfrečnan vápenatý Ca 3 (PO 4 ) 2 ] pdílí se však také na přensu nervvéh vzruchu a kntrakci svalů nedstatek Ca u rstlin způsbuje zahnívání křenů, u živčichů špatný vývj a stav kstí 4 S t r á n k a
ligbigenní prvky K draslík rstliny i živčichvé h přijímají jak katintu K + u rstlin pdpruje tvrbu kvalitních pldů, zvyšuje mnžství vdy v buňkách a jejich metablicku aktivitu u živčichů se pdílí na celé řadě metablických dějů a přensu nervvéh vzruchu nedstatek se u rstlin prjevuje špatnu kvalitu pldů a žlutnutím listů S síra rstliny h přijímají výlučně ve frmě SO 2-4 z půdníh rztku síra je sučástí některých aminkyselin a enzymů v půdě je jí bvykle dstatek Fe želez puze ve frmě Fe 2+ je sučástí řady enzymů účastnících se ftsyntézy u živčichů je stěžejní jeh přítmnst v hemglbinu - červeném krevním barvivu nedstatek způsbuje chudkrevnst (nedstatek červených krvinek) mikrbigenní prvky jód v hrmnu - tyrxin zinek v enzymu zvaném zinkvé prsty chrání DNA před mutacemi z křemíku se tvří schránky některých živčichů měď je sučástí barviva hemcyanin kbalt je ve vitamínu B 12 centrální atm v prfirinvém jádře 5 S t r á n k a
BÍLKOVINY (PROTEINY) bílkviny nebli prteiny jsu makrmlekulární látky skládají se z mnha aminkyselinvých zbytků spjených peptidvu vazbu (-CO-NH-) = druh kvalentní vazby pravidelně se v nich vyskytuje puze 21 tzv. kódvaných aminkyselin existuje pr ně genetický kód v rganismech se vyskytují zejména tvřené tzv. α-aminkyseliny mají becně charakteristické skupiny navázané na stejný α-uhlík splu se sacharidy a tuky tvří jednu ze tří základních živin rstliny si vytváří aminkyseliny z anrganických látek (dusitanů a dusičnanů) hetertrfní rganismy přijímají dusík z aminkyselin v ptravě, enzymaticky je štěpí v trávicím traktu a tvří si z nich v játrech vlastní aminkyseliny těl člvěka bsahuje jen dvacet aminkyselin devět z nich si však neumí sam vytvřit = esenciální aminkyseliny FUNKCE BÍLKOVIN splu s nuklevými kyselinami jsu pdstatu živých rganismů funkce stavební tvří tkáně pjiva (KOLAGEN, ELASTIN, KERATIN), svalstv (AKTIN, MYOSIN), sučást tělních tekutin, cytplazmy funkce řídící jsu základní slžku enzymů, pdstatnu některých hrmnů (insulin) jsu sučástí receptrů na pvrchu buněk funkce transprtní např. HEMOGLOBIN funkce chranná a branná O IMUNOGLOBULIN, FIBRIN, FIBRINOGEN všechny prteiny mají schpnst půsbit jak antigen průnik cizrdé bílkviny d rganismu vyvlá tvrbu prtilátek 6 S t r á n k a
VLASTNOSTI BÍLKOVIN většinu jsu rzpustné ve vdě a ve zředěných rztcích slí rzpustnst se pr jedntlivé druhy bílkvin liší jedná se bezbarvé látky k výjimkám patří hemprteiny a flavprteiny (=pigmenty) elektrfréza = metda využívaná k ddělení jedntlivých bílkvin v závislsti na ph prstředí mhu mít bílkviny výsledný nábj kladný neb záprný při určitém ph se pčet kladných a záprných nábjů v mlekule vyrvná celkvý nábj bílkviny je rven nule = tzv. izelektrický bd při ph izelektrickéh bdu se prtein nephybuje v elektrickém pli ROZDĚLENÍ BÍLKOVIN PODLE POČTU VÁZANÝCH AMINOKYSELIN V PEPTIDOVÉM ŘETĚZCI dipeptidy mají dvě aminkyseliny tripeptidy mají tři aminkyseliny ligpeptidy mají méně než deset aminkyselin plypeptidy mají deset až padesát aminkyselin bílkviny/prteiny mají nad padesát aminkyselin (mají Mr < 10 000) PODLE SLOŽENÍ A. JEDNODUCHÉ BÍLKOVINY = bsahují puze aminkyseliny fibrilární mají vláknitu strukturu a jejich základní funkce je stavební jsu nerzpustné ve vdě např.: svaly, kůže FIBROIN: základní bílkvina hedvábnéh vlákna, u člvěka se nevyskytuje KERATIN: sučástí kžních derivátů a samtné kůže KOLAGEN: vyskytuje se v klubech, šlachách, kůži, pužívá se při výrbě želatiny AKTIN a MYOZIN: svalvé bílkviny 7 S t r á n k a
glbulární vytváří kulvitý tvar a ve vdě jsu rzpustné mhu zastávat různé funkce albuminy: jsu sučástí mléka, vaječnéh bílku, krevníh séra (branyschpnst) glbuliny: též sučástí vaječnéh bílku a krevníh séra; zajišťují branyschpnst, sučást hemglbinu a myglbinu (svalvé barviv); gamaglbuliny= kamžitá dávka prtilátek v případě hrzící infekce histny: vyskytují se v jádrech buněk, váže se na ně nuklevá kyselina B. SLOŽENÉ BÍLKOVINY = krmě aminkyselin bsahují i další nepeptidvé slžky: a) glykprteiny jedná se látky tvřené prteinem vázaným na sacharid bílkvinná slžka převažuje např.: IMUNOGLOBULIN b) prteglykany jsu také tvřeny prteinem a sacharidem, zde však převažuje sacharidvá slžka; např.: peptidglyken MUREIN c) lipprteiny k bílkvině je vázán zbytek lipidu např.: lipprteiny krevníh séra d) metalprteiny sučástí bílkvin jsu inty kvů; mezi metalprteiny patří i tzv. hemprteiny, jejichž sučástí jsu armatické slučeniny zvané hem např.: HEMOGLOBIN e) fsfprteiny trvalu sučástí v těcht bílkvinách je fsfátvá skupina např.: KASEIN f) nukleprteiny k bílkvině je navázána nuklevá kyseliny jsu bsažené v buněčných jádrech g) chrmprteiny sučástí je vázané barviv např.: CHLOROFYL, CYTOCHROMY 8 S t r á n k a
ZDROJE BÍLKOVIN luštěniny (<20%) rstlinné bilviny (<10%) živčišné tvarh (<18%) tvrdé sýry (<25%) mas (20%-30%) + další STRUKTURA BÍLKOVIN primární struktura je dána přadím aminkyselin v plypeptidvém řetězci infrmace struktuře je zanesena v DNA ( říká, jak bude vypadat ) sekundární struktura prstrvé uspřádání peptidvých vazeb vznikají vdíkvé vazby mezi vdíkem a prvkem s vysku elektrnegativitu s vlným elektrnvým párem vznikají různé druhy stavebních mtivů alfa šrubvice (α-helix) struktura skládanéh listu (β-struktura) struktura některých shluků jedntlivých úseků sekundární struktury se nazývá supersekundární struktura terciární struktura prstrvé uspřádání sekundárních struktur = trjrzměrné uspřádání celéh peptidvéh řetězce rzlišujeme strukturu glbulární a fibrilární glbulární (sférprteiny) peptidvé řetězce jsu sbaleny d klubíčka fibrilární (sklerprteiny) peptidvé řetězce jsu natažené kvartérní struktura udává vzájemné uspřádání řetězců v prstru uspřádání pdjedntek v prteinvých aglmerátech tvřících jednu funkční bílkvinu 9 S t r á n k a
DENATURACE A KOAGULACE BÍLKOVIN denaturace změna nativní struktury vlivem tepla, ph, detergenty, rganických rzpuštědel, mčviny, intů těžkých kvů a) reverzibilní = vratná trvá puze p dbu půsbení faktru, pté se struktura vrací d půvdní pdby b) ireverzibilní = nevratná půsbením faktrů se struktura trvale mění má pzitivní i negativní vliv denaturvaná bílkvina je lépe štěpitelná = lépe stravitelná nižší rizik nemcnění chrbu z cizích zárdků bílkvina ztrácí bilgicku aktivitu kagulace vylučení bílkviny z rztku reverzibilní = účinkem slí, které nebsahují těžké sli (účinkem lehkých slí) ireverzibilní = účinkem slí, které bsahují těžké sli (účinkem slí těžkých kvů) METABOLISMUS BÍLKOVIN 1. vznik a dburávání aminkyselin bílkviny slžené z mnha kndenzvaně spjených aminkyselin se p pžití hydrlyticky rzkládají na jedntlivé aminkyseliny vzniklé aminkyseliny jsu dále pužity při syntéze bílkvin (prtesyntéze) přadí aminkyselin v bílkvině je dán geneticky a přím zakódvané v DNA každéh jedntlivce 2. replikace z jedné mlekuly DNA vznikají při prcesu zvaném replikace dvě identické mlekuly ty služí pr přens genetické infrmace dexyribnuklevá kyselina má tvar dvušrubvice půsbením tzv. iniciačních prteinů se můžu vlákna DNA d sebe začít rzplétat vznikají dvě vlákna DNA, ke kterým se na základě kmplementarity bází připjují jedntlivé nukletidy a vytváří tak druhé vlákn 10 S t r á n k a
3. transkripce samtná prtesyntéze začíná při prcesu transkripce přepisuje se genetická infrmace z DNA d mrna dchází k rzplétání vlákna dvušrubvice DNA a k bázím vlákna se napjují nukletidy a vzniká řetěz mrna p spjení nukletidů mrna se vlákn ribnuklevé kyseliny začne dpjvat d DNA a její rzpjené řetězce se pět spjí 4. translace prbíhá překlad genetické infrmace z mrna d přadí aminkyselin v prteinu vlákn mrna se naváže na ribzmy zde se uskutečňuje samtná tvrba prteinu tent prces prbíhá čtením trjic bází v řetězci mrna (kdny) každý kdn kóduje určitu aminkyselinu (trjice bází dle svéh přadí určí, kteru aminkyselinu k sbě naváží) prtesyntéza se zahajuje u tzv. start kdnu (AUG) aminkyseliny se pstupně napjují k patřičným kdnům a začlení se pmcí peptidvých vazeb d vznikajícíh peptidvéh řetězce tvrba plypeptidu sknčí, jakmile se bjeví jeden ze stp kdnů, čili nukletidvéh tripletu, který nekóduje žádnu aminkyselinu stp kdny jsu UAA, UAG a UGA 11 S t r á n k a
KATABOLISMUS (ODBOURÁVÁNÍ) BÍLKOVIN prtézy (různých druhů) pepsin vlné aminkyseliny jsu: a) pužity znvu k prtesyntéze b) využity jak zdrj energie c) dále metablizvány glukgeneze a metablismus dusíkatých látek CHEMICKÉ PŘEMĚNY AMIN OKYSELIN dekarbnizace dštěpení xidu uhličitéh a vznik aminů xidační deaminace vedlejším prduktem je amniak vznik ketkyselin transaminace vzájemná výměna amin a ket skupiny mezi dvěma kyselinami (alfaaminkyseliny a ketkyselinu) kndenzace dštěpí se vda, vznikne peptidvá vazba = prtesyntéza DĚLENÍ AMINOKYSELIN P ODLE PRODUKTU ODBOURÁV ÁNÍ glukgenní při jejich dburávání vznikají meziprdukty, z nichž lze metablicku cestu vybudvat sacharidy ketgenní pskytují při dburávání puze takvé meziprdukty, z nichž lze získat mastné kyseliny, ne však sacharidy smíšené některé kyseliny pskytují jak glukgenní, tak ektgenní meziprdukty FÁZE ODBOURÁVÁNÍ AMIN OKYSELIN 1) dstranění amniaku už v nízkých kncentrvaných je txický a většina rganizmů h metablizuje malé prcenta rganizmů h vylučuje přím, ale většinu ne kyselina mčvá, mčvina rstliny si dusík nechávají 2) mčvinvý cyklus d cyklu vstupují dva amniaky a jeden xid uhličitý a váží se na primární akceptr dále vzniká arginin, který se účinkem enzymů štěpí na mčvinu (diamid kyseliny uhličité) a rnithin 3) z těla ve frmě mči 4) uhlíkatý skelet metablismus sacharidů 12 S t r á n k a