PROTOKOL WESTERN BLOT

Podobné dokumenty
Western blotting. 10% APS 20,28 µl 40,56 µl 81,12 µl 20,28 µl 40,56 µl 81,12 µl

SDS polyakrylamidová gelová elektroforéza (SDS PAGE)

SDS-PAGE elektroforéza

Obsah Protein Gel Electrophoresis Kitu a jeho skladování

WESTERN BLOT. Velikost signálu je vyhodnocována srovnáním s naneseným proteinovým markerem, což je komerčně dostupná směs proteinů o známé velikosti.

PROTEINOVÁ DENATURUJÍCÍ ELEKTROFORÉZA (SDS PAGE)

Elektroforéza v přítomnosti SDS SDS PAGE

S filtračními papíry a membránou je nutno manipulovat pinzetou s tupým koncem.

ELEKTROFORETICKÉ METODY

Sraz studentů v 8:00 před laboratoří A5/108, s sebou plášť a přezutí PRINCIP. Polyakrylamidová gelová elektroforéza v přítomnosti SDS (SDS-PAGE)

Protokoly Transformace plasmidu do elektrokompetentních buněk BL21 Pracovní postup:

Inovace bakalářského studijního oboru Aplikovaná chemie CZ.1.07/2.2.00/

ELFO: DNA testovaných vzorků společně se značeným velikostním markerem je separovaná standardně použitím agarosové elektroforézy.

PROTOKOL NORTHERNOVA HYBRIDIZACE

Výzkumný ústav rostlinné výroby Praha Ruzyně. Metodika byla vypracována jako výstup výzkumného záměru MZe č Autor: Ing.

1. Metodika. Protokol č. F1-4 Metodika: Srovnávací analýza efektivity přípravy rekombinantního proteinu ve fermentoru

Evropský sociální fond Praha & EU: Investujeme do vaší budoucnosti ELEKTROMIGRAČNÍ METODY

Detekce aryluhlovodíkového receptoru (AhR) v nádorových buněčných liních HepG2, Huh-7, MCF-7 a HeLa

laktoferin BSA α S2 -CN α S1 -CN Popis: BSA bovinní sérový albumin, CN kasein, LG- laktoglobulin, LA- laktalbumin

bakteriemi Magnetospirillum gryphiswaldense

CLP ANALYSIS OF MOLECULAR MARKERS AFLP ANALYSIS CZECH VERSION

ELEKTROFORETICKÁ SEPARACE NUKLEOVÝCH KYSELIN

Obr. 1. Schematické znázornění 2D-PAGE (převzato z Lodish, H. a kol.: Molecular Cell Biology, 3. vyd., Freeman 1996)

ÚLOHA 18 Imunochemická detekce a kvantifikace heat shock proteinu Hsp70 ve vzorcích rostlin metodou Western blot

Identifikace mikroorganismů pomocí sekvence jejich genu pro 16S rrna

ANALÝZA MARKERŮ OXIDAČNÍHO POŠKOZENÍ DNA, PROTEINŮ A LIPIDŮ PO IN VITRO APLIKACI LÁTEK NA BUNĚČNÉ KULTURY HEL a A549

Výzkumný ústav rostlinné výroby Praha Ruzyně

Návody pro praktikum Analýza struktury chromatinu Petra Procházková Schrumpfová, Miloslava Fojtová

IZOLACE, SEPARACE A DETEKCE PROTEINŮ I. Vlasta Němcová, Michael Jelínek, Jan Šrámek

Protokol 04. pšeničná bílkovina. masné výrobky. zkrácená verze

Turnusové praktikum z biochemie

Elektromigrační metody

Gelová elektroforéza - úvod, demonstrační sada pro učitele Kat. číslo

Polymorfismus délky restrikčních fragmentů

Polymorfismus délky restrikčních fragmentů (RFLP)

MOLEKULÁRNÍ METODY V EKOLOGII MIKROORGANIZMŮ

Metody detekce apoptózy indukované cytotoxickými látkami u nádorových buněk

Návod a protokol k praktickým cvičením z lékařské biochemie

Vybraná vyšetření u pacientů s diabetes mellitus

LP č. 6 - BÍLKOVINY. Autor: Mgr. Stanislava Bubíková. Datum (období) tvorby: Ročník: devátý

Vybrané úlohy z toxikologie

Proteinový fingerprinting vaječného bílku

CLP ANALYSIS OF MOLECULAR MARKERS GEL ELECTROPHORESIS OF ISOZYMES AND PROTEINS CZECH VERSION

2) Připravte si 3 sady po šesti zkumavkách. Do všech zkumavek pipetujte 0.2 ml roztoku BAPNA o různé koncentraci podle tabulky.

Imunochemické metody. na principu vazby antigenu a protilátky

Seminář izolačních technologií

TECHNICKÁ SPECIFIKACE Vybavení genetické laboratoře pro projekt EXTEMIT-K část B

1. Příloha 1 Návod úlohy pro Pokročilé praktikum z biochemie I

Braf V600E StripAssay

167 ml Folinova činidla doplníme do 500 ml destilovanou vodou. Toto činidlo je nestabilní, je nutné připravit vždy čerstvé a uložit při 4 C.

HbA1c. Axis - Shield. Společnost je zapsána v obchodním rejstříku Městského soudu v Praze, odd. C vložka 1299

POKROČILÝ KURZ MODERNÍ BIOFYZIKÁLNÍ METODY BIOFYZIKÁLNÍ ÚSTAV AV ČR, V.V.I. I. TURNUS: II. TURNUS:

POKROČILÝ KURZ MODERNÍ BIOFYZIKÁLNÍ METODY BIOFYZIKÁLNÍ ÚSTAV AV ČR, V.V.I. EDITOVAL: VÁCLAV BRÁZDA NÁVODY KE CVIČENÍM

Izolace RNA. doc. RNDr. Jan Vondráček, PhD..

Mikrokalorimetrie. Izotermální titrační mikrokalorimetrie

Využití analýzy celkových buněčných proteinů pomocí SDS-PAGE při charakterizaci fluorescentních pseudomonád izolovaných ze speleotém

Praktický kurz Pokročilé biofyzikální přístupy v genomice a proteomice května 2010

Izolace nukleových kyselin

NRAS StripAssay. Kat. číslo testů 2-8 C

I N V E S T I C E D O R O Z V O J E V Z D Ě L Á V Á N Í

Praktický kurz Příprava nanočástic metodami syntézy v žížalách, charakterizace - Imunohistochemické barvení

JODOMETRICKÉ STANOVENÍ ROZPUŠTĚNÉHO KYSLÍKU

RNA Blue REAGENS PRO RYCHLOU PŘÍPRAVU ČISTÉ A NEDEGRADOVANÉ RNA (katalogové číslo R011, R012, R013)

Hybridizace nukleových kyselin

CRP. Axis - Shield. SINGLE TESTS CRP kvantitativní stanovení pomocí přístroje NycoCard Reader II

α-globin StripAssay Kat. číslo testů 2-8 C

MODERNÍ BIOFYZIKÁLNÍ METODY:

Hmotnostní detekce biologicky významných sloučenin pro biotechnologie část 3 - Provedení štěpení proteinů a následné analýzy,

Inovace bakalářského studijního oboru Aplikovaná chemie CZ.1.07/2.2.00/

Izolace genomové DNA ze savčích buněk, stanovení koncentrace DNA pomocí absorpční spektrofotometrie

PO STOPÁCH BAKTERIÍ V/KOLEM NÁS

Víme, co vám nabízíme

SLEDOVÁNÍ VZTAHU MEZI OBSAHEM ENZYMU RUBISCO A KONCENTRACÍ CO 2 V CHLOROPLASTU

KARBOXYLOVÉ KYSELINY

Aplikace elektromigračních technik Laboratorní úlohy

Exprese a purifikace rekombinantních proteinů

EGFR XL StripAssay. Kat. číslo testů 2-8 C

2) Připravte si 7 sad po pěti zkumavkách. Do všech zkumavek pipetujte 0.2 ml roztoku BAPNA o různé koncentraci podle tabulky.

Bakteriální bioluminiscenční test. Stanovení účinnosti čištění odpadních vod pomocí bakteriálního bioluminiscenčního testu

Jednotné pracovní postupy zkoušení krmiv STANOVENÍ OBSAHU MYKOTOXINŮ METODOU HPLC - OCHRATOXIN A

Vizualizace DNA ETHIDIUM BROMID. fluorescenční barva interkalační činidlo. do gelu do pufru barvení po elfu SYBR GREEN

ZÁKLADNÍ KURZ V RÁMCI UDRŽITELNOSTI PROJEKTU POŘÁDÁME ANALÝZY STRUKTURY A INTERAKCÍ BIOMAKROMOLEKUL

ZÁKLADNÍ KURZ ANALÝZY STRUKTURY A INTERAKCÍ BIOMAKROMOLEKUL BIOFYZIKÁLNÍ ÚSTAV AV ČR, V.V.I.

CHORUS CARDIOLIPIN-G

Studium p ítomnosti protein v bu kách (analýza proteomu)

Návod k použití souprav. Wipe test. Kontaminační kontrola. Testovací souprava pro kontrolu kontaminace využívající molekulárně - biologické metody

CLP ANALYSIS OF MOLECULAR MARKERS ISOZYME AND PROTEIN MARKERS CZECH VERSION

Možnosti využití elektromigračních technik při studiu vlastností mikroorganismů. Anna Kubesová

Analýza protein SDS PAGE elektroforézou

Určení koncentrace proteinu fluorescenční metodou v mikrotitračních destičkách

Stanovení koncentrace (kvantifikace) proteinů

ZÁKLADNÍ KURZ ANALÝZY STRUKTURY A INTERAKCÍ BIOMAKROMOLEKUL BIOFYZIKÁLNÍ ÚSTAV AV ČR, V.V.I.

DETEKCE A IDENTIFIKACE FYTOPATOGENNÍCH BAKTERIÍ METODOU PCR-RFLP

Univerzita Palackého Přírodovědecká fakulta Katedra biochemie Experimentální metody studia obranné reakce rostlin (KBC/EMORR)

Výzkumný ústav rostlinné výroby Praha Ruzyně

POKROČILÝ KURZ V RÁMCI UDRŽITELNOSTI PROJEKTU POŘÁDÁME MODERNÍ BIOFYZIKÁLNÍ METODY BIOFYZIKÁLNÍ ÚSTAV AV ČR, V.V.I. EDITOVAL: VÁCLAV BRÁZDA

Vybrané metody studia buněčných procesů KBB/VMSBP STUDIUM PROTEINOVÝCH INTERAKCÍ IN VITRO

Výzkumný ústav rostlinné výroby Praha Ruzyně

CHARAKTERIZACE GENOTYPŮ OVSA S VYUŽITÍM ELEKTROFORÉZY AVENINŮ V POLYAKRYLAMIDOVÉM GELU (A-PAGE)

ÚSTAV LÉKAŘSKÉ BIOCHEMIE A LABORATORNÍ DIAGNOSTIKY 1. LF UK. Bílkoviny. Praktické cvičení z lékařské biochemie Všeobecné lékařství

Transkript:

WESTERN BLOT 1. PŘÍPRAVA ELEKTROFORETICKÉ APARATURY Saponátem a vodou se důkladně umyjí skla, plastové vložky a hřebínek, poté se důkladně opláchnou deionizovanou/destilovanou vodou a etanolem a nechají se uschnout. Se skly se manipuluje jen v rukavicích, přičemž se skla drží za jejich okraje. Skla nesmí být jakkoliv znečištěna, aby bylo zabráněno tvorbě bublin při nalévání gelu. Skla se sestaví k sobě, vloží boční vložky, okraje skel se mohou olepit izolepou pro ujištění, že nedojte k vytečení roztoku gelu. Skla se zajistí svorkami a vloží se vertikálně do připravené aparatury. 2. PŘÍPRAVA GELU Dle velikosti separovaných molekul připravíme separovací gel s vhodnou koncentrací. Jednotlivé komponenty přidáváme v uvedeném pořadí, viz. tabulka. Po přídavku TEMEDu, roztok ihned rychle promícháme a vlijeme mezi připravená skla. Horní okraj gelu by měl být 1 cm od spodního okraje hřebínku. Gel převrstvíme vrstvou vody nebo isopropanolu a necháme polymerizovat ve vertikální poloze asi 30 min.? Přídavkem TEMEDu akrylamid začíná rychle polymerizovat. Převrstvení gelu brání difúzi kyslíku do gelu. Kyslík by v horní části gelu potlačoval polymerizaci. Koncentrace gelu (%) 6 8 10 12 15 Rozsah velikostí (kd) 50-200 30-95 20-80 12-60 10-43

Separovací gel (20 ml). Připravujte v uvedeném pořadí. 30 % směs akrylamidu Koncentrace gelu 6 % 8 % 10 % 12 % 15 % H 2O 10.6 ml 9.3 ml 7.9 ml 6.6 ml 4.6 ml 30 % směs akrylamidu 4 ml 5.3 ml 6.7 ml 8 ml 10 ml Tris (1.5 M, ph 8.8) 5 ml 5 ml 5 ml 5 ml 5 ml 10 % SDS* pouze pro SDS-PAGE 200 μl 200 μl 200 μl 200 μl 200 μl 10 % APS* 200 μl 200 μl 200 μl 200 μl 200 μl TEMED** 20 μl 20 μl 20 μl 20 μl 20 μl 40 % směs akrylamidu Koncentrace gelu 6 % 8 % 10 % 12 % 15 % H 2O 11.6 ml 10.6 ml 9.6 ml 8.6 ml 7.1 ml 40 % směs akrylamidu 3 ml 4 ml 5 ml 6 ml 7,5 ml Tris (1.5 M, ph 8.8) 5 ml 5 ml 5 ml 5 ml 5 ml 10 % SDS* pouze pro SDS-PAGE 200 μl 200 μl 200 μl 200 μl 200 μl 10 % APS* 200 μl 200 μl 200 μl 200 μl 200 μl TEMED** 20 μl 20 μl 20 μl 20 μl 20 μl * před přidáním komponenty roztok řádně promíchejte. ** řádně promíchejte a ihned vlijte mezi připravená skla a převrstvěte izopropanolem Z připraveného gelu odstraníme vrstvu izopropanolu či vody. Z povrchu gelu odstraníme nezpolymerizovaný akrylamid několikerým propláchnutím vodou. Vodu odstraníme a povrch gelu dokonale vysušíme vložením filtračního papíru. Připravíme stacking gel (viz. tabulka). Jednotlivé komponenty přidáváme v uvedeném pořadí. Po přidání TEMEDu, roztok rychle zamícháme a vlijeme mezi skla k připravenému separačnímu gelu. Vložíme hřebínek (dbáme na to, abychom do gelu nevtlačili bubliny) a necháme polymerovat cca 30 min. Stacking gel (typicky 5%). Připravujte v uvedeném pořadí. 30 % směs akrylamidu Objem gelu 1 ml 3 ml 5 ml 8 ml 10 ml H 2O (ml) 0.68 ml 2.1 ml 3.4 ml 5.5 ml 6.8 ml 30 % směs akrylamidu 0.17 ml 0.5 ml 0.83 ml 1.3 ml 1.7 ml Tris (1.0 M, ph 6.8) 0.13 ml 0.38 ml 0.63 ml 1 ml 1.25 ml SDS (10 % roztok) * pouze pro SDS-PAGE 10 μl 30 μl 50 μl 80 μl 100 μl APS (10 %) * 10 μl 30 μl 50 μl 80 μl 100 μl TEMED** 1 μl 3 μl 5 μl 8 μl 10 μl 40 % směs akrylamidu Gel volume 1 ml 3 ml 5 ml 8 ml 10 ml H 2O 0.725 ml 2.185 ml 3.645 ml 5.84 ml 6.3 ml 40 % směs akrylamidu 0.125 ml 0.375 ml 0.625 ml 1 ml 1.25 ml Tris (1.0 M, ph 6.8) 0.13 ml 0.38 ml 0.63 ml 1 ml 1.25 ml SDS (10 %) * pouze pro SDS-PAGE 10 μl 30 μl 50 μl 80 μl 100 μl APS (10 %) * 10 μl 30 μl 50 μl 80 μl 100 μl TEMED ** 1 μl 3 μl 5 μl 8 μl 10 μl * * před přidáním komponenty roztok řádně promíchejte. ** řádně promíchejte a ihned vlijte mezi připravená skla a vložte hřeben. 3. PŘÍPRAVA VZORKU Testovaný vzorek i proteinový marker smícháme s nanášecím pufrem tak, aby celkový objem vzorku byl 10-15 μl. Testovaný vzorek by měl obsahovat 20-40 μg celkových proteinů na jamku. Pokud provádíme SDS-PAGE, tj. proteiny denaturujeme, smícháme vzorky i marker v poměru 1:1 s 2X Laemmliho pufrem (4% SDS, 10% 2-merkaptoetanol, 20% glycerol, 0.02% bromfenolová modř, 120mM Tris-HCl, ph 6,8). Vzorky i marker zahřejeme na 100 C po dobu 3 min.

Pokud testované proteiny jsou extrémně hydrofobní, např. proteiny obsahující mnohonásobné transmembránové domény, mohou při zahřívání precipitovat. Aby se této precipitaci zamezilo, je doporučeno denaturaci provádět při teplotě 45-50 C po dobu 1 hod. Pokud provádíme Nativní-PAGE smícháme vzorky v poměru 1:1 s 2X nanášecím pufrem (60 mm Tris-HCl, ph 6.8, 20% glycerol, 0,02% Bromfenolové modře).? NANESENÍ VZORKU NA GEL A ELEKTROFORETICKÁ SEPARACE Z gelu odstraníme hřebínek. Z jamek důkladně odmyjeme veškerý nezpolymerizovaný akrylamid, a to buď proudem vody pomocí kádinky, nebo promýváním pipetou v jednotlivých jamkách. Nepropláchnutí jamek způsobí nerovnou separaci proteinů v dané jamce a tím křivé výsledné proužky po imunodetekci. Připravený gel vložíme do elektroforetické aparatury. Do horního a spodního zásobníku nalijeme elektroforetický pufr: SDS-PAGE: 1X Tris-glycin-SDS pufr (25 mm Tris base 190 mm glycin, 0.1% SDS, ph 8.3) Nativní-PAGE: 1X Tris-glycin pufr (25 mm Tris, 190 mm glycine) Připojíme elektroforetickou aparaturu ke zdroji napětí tak, že záporný pól je nahoře a kladný dole. Aplikujeme napětí o 8 V/cm mezi elektrodami. Ve chvíli, kdy vzorky (bromfenolová modř) postoupí z stacking pufru do separačního, zvýšíme napětí na 15 V/cm. Elektroforézu ukončíme ve chvíli, kdy se bromfenolová modř dostane ke spodnímu okraji gelu. Rozebereme elektroforetickou aparaturu, rozebereme skla s gelem a gel překlopíme na filtrační papír. Pro pozdější orientaci gelu, jeden roh gelu odstřihneme.

BARVENÍ POMOCÍ COOMASSIE BLUE Nejprve inkubujeme gel ve fixačním roztoku (50% metanol, 10% ledová kyselina octová) po dobu 1 hodiny až přes noc, za mírného protřepávání. Po první hodině vyměníme fixační roztok za čerstvý. Gel barvíme v barvícím roztoku (0,1% Coomassie Brilliant Blue R-250), 50% metanol, 10% ledová kyselina octová), za mírného protřepávání. Barvíme tak dlouho, až gel získá barvu barvícího roztoku. Gel inkubujeme v odbarvovacím roztoku (40% metanol, 10% ledová kyselina octová) tak dlouho, dokud není pozadí na gelu plně odbarveno a proužky nejsou jasně viditelné. Gel můžeme uchovat ve skladovacím roztoku (5% ledová kyselina octová) PŘENOS NA MEMBRÁNU Připravíme 1X elektrotransfer pufr (100 ml 10x Electrotransfer Buffer, 200 ml metanol, 700 dh2o) 10x Electrotransfer Buffer (30.3 g Tris Base, 144 g Glycin, doplnit do 1 l) Připravíme přenosovou aparaturu dle instrukcí výrobce. Připravíme PVDF membránu: membránu namočíme do 100% methanolu na 20 sec, poté vložíme do dh2o na 2 min a poté do 1x Transfer pufru na 5 min. Provedeme transfer, obvykle při 35-40 V přes noc. Přenosovou aparaturu chladíme, např. pomocí chladícího gelu či ji provádíme v chladné místnosti. BARVENÍ POMOCÍ PONCEAU-S Membránu ponoříme do roztoku Ponceau-S (0,1% Ponceau S, 1% kyselina octová) a necháme barvit po dobu 5 min. Membránu odbarvíme použitím odbarvovacího roztoku (1% kyselina octová po dobu 5 min, poté odbarvíme použitím kyselé dh2o, tak aby se odbarvilo pozadí a vyjevily se proužky proteinů.

BLOKOVÁNÍ MEMBRÁNY A INKUBACE S PRIMÁRNÍ PROTILÁTKOU TIP Membránu inkubujeme 1-3 hodiny v 1x PBS, 5% sušeného, odtučněného mléka, 0.05% Tween 20. Membrána nesmí uschnout Membránu lze s blokovacím roztokem a následně i s protilátkou inkubovat v plastovém sáčku se zavařenými či zalepenými okraji. Promyjeme 3 x 5 min v 1x PBS, 0.05% Tween 20. Inkubujeme s primární protilátkou (ředění 1 : 1000 v 1x PBS, 5% milk,+ 0.05% Tween 20. Inkubujeme 1 hodinu při 4 C). PROMYTÍ MEMBRÁNY A INKUBACE SE SEKUNDÁRNÍ PROTILÁTKOU Promyjeme 3 x 5 min v 1x PBS + 0.05% Tween 20 za pokojové teploty Inkubujeme v 1x PBS + 10% milk + 0.05% Tween 20 po dobu 10 min. Inkubujeme se sekundární protilátkou (ředění 1 : 5000), po dobu 30 min za pokojové teploty v 1x PBS, 5% sušeného netučného mléka, 0.05% Tween 20). Promyjeme 3 x 5 min v 1x PBS + 0.05% Tween 20 za pokojové teploty. PROMYTÍ MEMBRÁNY A INKUBACE SE SEKUNDÁRNÍ PROTILÁTKOU Detekujeme sekundární protilátku s použitím příslušného systému.