Aminokyseliny, peptidy a bílkoviny
Dělení aminokyselin Z hlediska obsahu v živé hmotě Z hlediska významu ve výživě Z chemického hlediska Z hlediska rozpustnosti
Dělení aminokyselin Z hlediska obsahu v živé hmotě Přírodní 20 základních aminokyselin, obsažené v polypeptidech a bílkovinách většiny živých organismů Ostatní vyskytující se pouze u některých organismů, nejsou přitom součástí polypeptidů a bílkovin, někdy spíše metabolické modifikace přírodních aminokyselin
Dělení aminokyselin Z hlediska významu ve výživě Esenciální organismus si je v rámci transaminačních reakcí neumí syntetizovat, příjem možný pouze potravou (valin, leucin, isileucin, metionin, treonin, lysin, fenylalanin, tryptofan) emiesenciální neumí je syntetizovat pouze juvenilní jedinci ( arginin, histidin ) Neesenciální organismus si je syntetizuje Limitující aminokyselina
Dělení aminokyselin Podle chemických vlastností Neutrální Zásadité irné Hydroxy Aromatické Heterocyklycké
Dělení aminokyselin neutrální aminokyseliny Glycin Alanin (β alanin) Valin - esenciální Leucin esenciální Isoleucin esenciální Treonin esenciální
Dělení aminokyselin sirné Cystein Cystin Methionin - esenciální
Dělení aminokyselin kyselé aminokyseliny Kyselina asparagová a asparagin Kyselina glutamová a glutamin
Dělení aminokyselin zásadité aminokyseliny Arginin Histidin Lysin esenciální
N N CH 2 CH COOH N H NH 2 N H CH 2 CH 2 NH 2 Histidin Histamin
Dělení aminokyselin aromatické aminokyseliny Fenylalanin esenciální Tryptofan esenciální Tyrozin
Tri a tetrajodthyronin COOH R R H C CH 2 O OH NH 2 R R
Dělení aminokyselin heterocyklické aminokyseliny Prolin N COOH H OH Hydroxyprolin N H COOH
Dělení aminokyselin Podle vztahu aminokyseliny k vodě Hydrofóbní Hydrofilní na řetězci další funkční skupina schopná nést náboj zlepší rozpustnost v polárním rozpouštědle (kyselé, zásadité, hydroxy.) Mezistupeň glycin, alanin, tryptofan u krátkého řetězce se ještě uplatní dostatečně silný indukční efekt
Reakce aminokyselin
Reakce aminokyselin Dekarboxylace - teplem nebo dekarboxylázy organismu
Reakce aminokyselin Deaminace Transaminace Prostá deaminace Oxidativní deaminace reckerova deaminace
Reakce aminokyselin Oxidativní deaminace R CH COOH R C COOH NH 2 +O,- H 2 O + H 2 O,-NH 3 NH R C COOH O zdroj pro transaminaci po dekarboxylaci aldehydy až alkoholy + ½O 2, - CO 2, kyselina o uhlík kratší
Reakce aminokyselin Peptidická vazba
Isomerie COO - COO - H C* NH 3 + NH 3 + C* H R R D - aminokyselina L - aminokyselina
Amfoterní vlastnosti aminokyselin kationt amfiont aniont COOH COO - COO - R - CH NH 3 + R - CH NH 3 + R - CH NH 2 glycin
aminokyselina pi Glycin Alanin Leucin Glutamová kyselina Asparagová kyselina lysin arginin fenylalanin tryptofan 6,1 6,0 6,0 3,1 3,0 10,0 10,9 5,7 5,9
Iontové formy neutrální aminokyseliny v závislosti na ph 120 100 kationt AM FIONT (zwitte rion t) aniont 80 pk 1 pk 2 % 60 40 iz oelektrický bod 20 0 1 ph 14 pk 1 = disociační konstanta karboxylové skupiny pk 2 = disociační konstanta aminoskupiny
Bílkoviny
Primární ekundární Terciální Kvarterní truktura bílkovin
Příklady vazeb ve struktuře bílkoviny: Vodíkové můstky R R R C - N CH C N CH C R - O H O H O H O H O H R - N CH C N CH C N CH R R R R
Iontový a disulfidický můstek - NH CH CO NH CH CO NH - R CH 2 NH 3 + O C R O CH 2 - NH CH CO NH CH CO NH -
Fosfoserinové můstky u bílkovin mléka (α a β kaseinù) - NH CH CO NH CH CO NH - CH 2 O O P O O Ca 2+ R R = jiný fosfoserinový zbytek
Rozdělení bílkovin Podle rozpustnosti ve vodě Podle funkce Podle chemického složení
Rozdělení bílkovin Podle rozpustnosti ve vodě rozpustné (globulární) - málo nebo nerozpustné (fibrilární) Podle funkce strukturní(tkáně a pletiva) - katalytické (enzymy, hormony) - transportní(přenos látek) - pohybové (svaly) - obranné(protilátky,imunoglobuliny) - zásobní (feritin) - výživové
Rozdělení bílkovin Podle chemického složení 1. jednoduché - obsahujicí pouze aminokyseliny Dělení jednoduchých bílkovin podle tvaru na: a. globulární - sféroproteiny(albuminy, globuliny, histony. b. fibrilární skleroproteiny (kolageny, elastiny, c. smíšené myozin keratiny
Rozdělení bílkovin 2. složené(konjugované) - mají kovalentně vázanou nebílkovinnou část nukleoproteidy esterově vázané nukleové kyseliny lipoproteidy s lipidy popř. fosfolipidy(cholesterol) glykoproteiny - mající na postraní řetězce navázány O glykosidickou vazbou cukr ( přes hydroxyaminokyseliny)- kolagen fosfoproteiny chromoproteiny - vázané deriváty porfyrinu nebo flavinu hemoglobin, řada enzymů metaloproteiny - koordinačně váží kovy(feritin obsahuje až 25% Fe, ceruloplasmin váže Cu
Denaturace
Denaturace H H H H H H nativní protein denaturovaný protein degradovaný protein
Denaturační činidla minerální kyseliny a zásady silnější org. kyseliny soli org. rozpouštědla mechanicky
peptidy Oligopeptidy 2 10 jednotek: oxytocin a vazopresin (9) glutathion oxidoredukční systém karnosin a karnosin â Polypeptidy do 100 jednotek: peptidové hormony insulin (51), glukagon(29) antibiotika obsahují D-aminokyseliny