Enzymy = biokatalyzátory
Enzymy biologické katalyzátory Analogie s chemickými katalyzátory -katalyzátor je jiná látka než reaktant a produkt reakce -zvyšuje rychlost reakce v obou směrech, snižuje aktivační energii obou reakcí; reakce vedena jinudy (ilustrace tok řeky) -z toho plyne, že zkracuje dobu potřebnou k dosažení rovnováhy ale neovlivňuje tuto rovnováhu!!!!!! -vystupuje z reakce nezměněn
Enzymy se v řadě rysů podobají chemickým katalyzátorům, ale mají něco navíc: - vysoce účinné snížení aktivační energie - striktní specifita - regulovatelnost účinnosti (aktivity) proteiny ( naprostá vyjímka ribozymy katalyticky aktivní RNA) aktivní místo - vazebné skupiny - katalytické skupiny vazba substrátu - zámek a klíč - indukované přizpůsobení úloha "zbytku molekuly"
Katalyzátory snižují aktivační energii Lze to tak formulovat ALE pozor. Evokuje představu, že nekatalyzovaná i katalyzovaná reakce probíhají stejným mechanismem, byť s odlišnými aktivačními energiemi. Situace je však zcela odlišná: - funkcí katalyzátoru je poskytnout výchozí látce, v biochemických reakcích označované jako substrát, možnost alternativního sledu reakcí, které vedou ke stejnému produktu, přičemž každá z dílčích reakcí má nižší aktivační energii než reakce nekatalyzovaná. - dílčí děje podmíněny těsnými interakcemi mezi reaktantem (substrátem) a katalyzátorem, a to na různých úrovních: jde o přesuny elektronů, vodíkových atomů, protonů či atomových skupin
Energetické diagramy nekatalyzované (modrá) a katalyzované (červená čára) reakce (S reaktant neboli substrát, P - produkt reakce, SK(PK) - komplex látky S resp. P s katalyzátorem, svislé šipky - příslušné aktivační energie).
účinné snížení aktivační energie specifita účinku specifita substrátová regulovatelnost účinnosti (aktivity)
Aktivační energie rozkladu peroxidu vodíku H 2 2 2H 2 + 2 Katalyzátor Reakční rychlost (mol.l -1.s -1 ) E a (kj.mol -1 ) Žádný 10-8 71,1 HBr 10-4 50,2 Fe(H) 2 -triethylen tetraamin 10 3 29,3 Katalasa 10 7 8,4
Každá (metabolická) reakce má svůj enzym
AKTIVNÍ MÍST ENZYMŮ relativně malá kapsa (štěrbina) uvnitř nebo při povrchu enzymu, často hydrofóbní, umožňující vazbu substrátu(ů), ev. nebílkovinné části enzymu slabšími přechodnými, většinou nekovalentními vazbami: - vodíkovými můstky (výrazně směrovaná) - elektrostatickým přitahováním - hydrofóbními interakcemi - van der Waalsovými silami bsahuje postranní řetězce sekvenčně vzdálených aminokyselin, které představují kontaktní, orientující a katalytické zbytky a vytvářejí biospecifickou trojrozměrnou strukturu (konformaci). -efekt zvýšení koncentrace Vzniká dočasně a reverzibilně komplex enzym-substrát (ES).
Aktivní místo enzymu Zdroj: http://amit1b.files.wordpress.com/2008/03/active_site-ligand-interactions.png
Teorie zámku a klíče (Lock and key model) Teorie indukovaného přizpůsobení (induced fit model)
Změna konformace hexokinasy způsobená vazbou substrátu
Základní modely dvousubstrátových reakcí a) Model ping-pingový - první substrát A reaguje s enzymem E tak, že vznikne modifikovaná forma enzymu E* a oddělí se první produkt reakce P; Následně E* reaguje s druhým substrátem B a vzniká druhý produkt Q za současné regenerace původní formy enzymu E. b) Model sekvenční - v určitém okamžiku jsou oba substráty navázány v aktivním místě. - k výměně přenášených skupin, atomů či elektronů může docházet přímo mezi molekulami obou substrátů (náhodný/uspořádaný).
Enzym = buďto jednoduchá bílkovina nebo apoenzym (peptid. řetězec) + kofaktor = holoenzym Kofaktor: nepeptidová součást enzymu, která se přímo účastní chemické reakce (bez něj by to nešlo), častá souvislost s vitaminy Prosthetická skupina relativně pevně vázána na peptidový řetězec (kovalentně/nekovalentně) -během katalytického cyklu neopouští aktivní centrum Koenzym - volně vázaná molekula Pozn.:Ionty kovů, pevně vázané na enzym, nebývají řazeny mezi prostetické skupiny, i když způsob jejich začlenění do reakce je obdobný. Enzymy této skupiny nazýváme metalloenzymy. Častými účastníky reakcí jsou Zn 2+ a Cu 2+.
Prosthetická skupina (př. FAD, PLP, hem) E-Pr + S1 E-Pr* + P1 E-Pr* + S2 E-Pr + P2 E-Pr S1 + S2 P1 + P2 Koenzym (druhý substrát) (př. NAD(P), ATP) E1 S1 + K P1 + K* E2 K* + S2 K + P2 S1 + S2 P1 + P2
Prostetická skupina - FAD Flavinadenindinukleotid (FAD) přenos H atomů z jednoho substrátu na druhý
Koenzymy NAD +, NADP + - dehydrogenace (glykolysa, citrátový cyklus, β-oxidace mastných kyselin atd.) regenerace v dýchacím řetězci NADPH (fotosytéza, pentósový cyklus) (redukovadlo v synt. reakcích)
NADH (modře) a NAD + (červeně) - redukované formy obou koenzymů (NADH i NADPH) absorbují ultrafialové záření při 340 nm, zatímco oxidované formy nikoli; možnost sledovat aktivitu NAD + i NADP-dependentních enzymů (často v klinické biochemii)
Prostetická skupina - PLP Pyridoxalfosfát (PLP) - prostetická skupina enzymů, přeměňujících aminokyseliny (např. dekarboxylace, transaminace)
Prosthetická skupina - hem Hem - základem je tzv. porfyrinový kruh, tvořený čtyřmi pyrrolovými jádry (umí syntetyzovat i člověk) uprostřed ion Fe; -v cytochromech přenos elektronů (reverzibilní redukce Fe 3+ na Fe 2+ ) -prostetickou skupinou peroxidas i katalas, -v hemoglobinu a myoglobinu může na centrální atom Fe 2+ reverzibilně vázat molekulu 2 a tím zajistit její transport v organismu respektive uchovávání ve svalových tkáních. Vždy jde o prostetickou skupinu (i když bílkovina, např. hemoglobin, myoglobin či cytochrom-c, nemusí být enzymem).
Koenzym CoA - aktivace karboxylových kyselin (od kyseliny octové po vyšší mastné kyseliny), aby mohly vstoupit do různých metabolických procesů; označujeme je acyl-coa a nejběžnější z nich, acetyl-coa, patří ke klíčovým metabolitům
Koenzym ATP ATP fosforylace (význam např. pro aktivaci); může v enzymových reakcích nejrůznějšího typu ztratit jeden nebo dva fosfátové zbytky a přejít na adenosindifosfát (ADP) nebo adenosinmonofosfát (AMP). ATP regeneruje řadou cest (viz metabolismus).
ofaktory enzymů organické povahy kofaktor * užívaná zkratka vzorec (odst. XY) typ kofaktoru vitamin askorbát (kyselina askorbová) --- 4.5 K C hydroxylace substrátů biotin --- 9.2 P H, též B 7 karboxylační reakce hlavní funkce flavinadenindinukleotid, FAD, FMN 4.5 P riboflavin (B 2 ) součást molekul mnohých oxidoreduktas flavinadeninmononukleotid 3 -fosfoadenosyl-5 -fosfosulfát PAPS --- K --- přenašeč sulfátových skupin hem --- 4.5 P ---- přenašeč elektronů v oxidoreduktasách kobalamin --- --- P B 12 přenos jednouhlíkatých štěpů, isomerace koenzym A CoA, též 4.5 K pantothenát aktivace karboxylových kyselin HSCoA (B 5 ) lipoová kyselina (lipoamid) --- 9.2 P --- oxidační dekarboxylace 2-oxokyselin nikotinamidadenindinukleotid nikotinamidadenindinukleotidfosfát nukleosidtrifosfáty NAD +, NADP + NTP (ATP, GTP, UTP, CTP) 4.5 K niacin (B 3 ) dehydrogenace (glykolysa, citrátový cyklus, β-oxidace mastných kyselin atd.) regenerace v dýchacím řetězci NADPH (redukovadlo v synt. reakcích) 4.5, 6.2 K --- donor fosfátového zbytku (kinasy), aktivační reakce, dodávání energie pro různé procesy (ligasy) plastochinon PQ 8.4 K --- přenašeč vodíku ve světlé fázi fotosyntezy pyridoxalfosfát PLP 4.5 P pyridoxin (B 6 ) metabolismus aminokyselin štěpení glykogenu S-adenosylmethionin AdoMet, SAM 11.7 K --- přenašeč methylových skupin tetrahydrofolát THF --- K kyselina listová přenos jednouhlíkatých štěpů (methyl, (B 9 ) hydroxymethyl, formyl) thiamindifosfát TPP 9.2 P thiamin (B 1 ) dekarboxylace 2-oxokyselin ubichinon CoQ 8.2 K --- přenašeč vodíku v dýchacím řetězci mitochondrií
Jednotky vyjadřování enzymové aktivity Katal (zkratka kat): množství enzymové aktivity, které katalyzuje přeměnu 1 molu substrátu za sekundu; 10-6 kat = µkat ; 10-9 kat = nkat starší mezinárodní jednotka: Unit (U): množství enzymové aktivity, které katalyzuje přeměnu 1 µmolu substrátu za minutu; 10-3 U = mu PŘEVD: U=16,67 nkat 60 U=1 µkat Říkáme, že enzymový preparát má katalytickou aktivitu 1 kat, jestliže za 1 sekundu přemění 1 mol substrátu při nasycení příslušným substrátem, při definované teplotě, v ph optimu a za optimálních koncentrací iontů a jiných aktivátorů.
Faktory ovlivňující enzymovou aktivitu -koncentrace substrátu -teplota -ph -iontová síla -aktivátory a inhibitory
Regulace enzymové aktivity Významným způsobem, jak ovlivňovat vnitřní procesy, je regulace aktivity jednotlivých enzymů. rganismy mohou regulovat účinnost enzymové katalýzy na několika úrovních (příklady): - na úrovni transkripce (induktivní enzymy) - isoenzymy bílkoviny se stejnou substrátovou a účinkovou specifitou, ale s odlišnou primární strukturou - liší fyzikálně-chemickými parametry (optimem teploty, teplotní stabilitou, IEB,) buněčnou lokalizací (mitochondrie vs. cytoplasma),distribucí mezi tkáněmi (př. srdce vs. játra) - kompartmentace (Eukaryota) různé prostředí v různých organelách -proenzymy (zymogeny) typické pro trávicí enzymy - vratné kovalentní modifikace (např. fosforylace; viz obr.) - vratné nekovalentní modifikace (i reg. zpět. vazbou) - rychlost roste v závislosti na koncentraci substrátu (lze považovat za způsob regulace)
Názvosloví enzymů -dříve triviální názvy, často s koncovkou -in ( dodnes např. trypsin, pepsin) -později koncovka -asa a název byl tvořen podle substrátu, jehož přeměnu enzym katalyzoval (amylasa, peptidasa, lipasa) nebo podle charakteru katalyzované reakce (oxidasa, hydrolasa, transaminasa) -Enzymová komise založená v roce 1956 Mezinárodní biochemickou unií (IUB) zavedla tzv. doporučené názvy, které jsou voleny tak, aby co nejlépe vystihovaly charakter enzymu a přitom byly stručné; až na výjimky mají koncovku -asa -1961 vedle doporučených a triviálních názvů zavedeno i systémové rozdělení a z něho vyplývající systémové názvosloví enzymů; zahrnuje substrát(y) i typ katalyzované reakce a obsahují velmi mnoho informací o probíhající reakci; v důsledku této obsažnosti však jsou tyto názvy dlouhé a mnohdy těžko vyslovitelné. Navržená jednotná nomenklatura a klasifikace enzymů je průběžně revidována a doplňována. Současný stav tzv. enzymového katalogu (EC) je dostupný např. na adrese http://enzyme.expasy.org/ -podle mezinárodní nomenklatury bylo vytvořeno i české názvosloví enzymů zachována koncovka asa; názvy (až na výjimky) se píší jako jedno slovo -základem jednotné klasifikace a nomenklatury enzymů je rozdělení do šesti hlavních tříd podle typu katalyzované reakce:
Systematický název Systémové názvy enzymů jsou pokusem o systematické pojmenování enzymů skutečným popisem reakcí, jež katalyzují. Název se skládá ze tří součástí: -označení substrátu/ů; -označení reakce; -koncovka asa Příklad: enzym L-alanin:2-oxoglutarát-aminotransferasa EC 2.6.1.2 -substrát: L-alanin, 2-oxoglutarát; -reakce: transfer amino skupiny; -koncovka asa L-alanin + 2-oxoglutarát pyruvát + L-glutamát Doporučený triviální název: alaninaminotransferasa (ALT)
Reakce: ethanol + NAD + acetaldehyd + NADH + H + Doporučený triviální název: alkoholdehydrogenasa Systematický název: EC 1.1.1.1 ethanol:nad + -oxidoreduktasa
Třídy enzymů 1) xidoreduktasy katalyzují různé oxidoredukční reakce, často s využitím koenzymů jako např. NADH, NADPH, FADH2,nebo hemu. Triviální názvy v této třídě: dehydrogenasy, oxidasy, cytochromy, peroxidasa, katalasa. donor + akceptor (donor vodíků/elektronů) 2) Transferasy oxidovaný donor + redukovaný akceptor Katalyzují přenos skupin: amino-, methyl-, acyl-, glykosyl-, fosforyl-. Kinasy katalyzují přenos fosfátové skupiny z ATP nebo jiných nukleosidtrifosfátů. Triviální názvy v této třídě: aminotransferasy (transaminasy), acyltransferasy, fosfotransferasy 3) Hydrolasy donor-sk + akceptor donor + akceptor-sk Katalyzují štěpení vazeb mezi atomem uhlíku a jinými atomy prostřednictvím spotřebované molekuly vody. bvyklé triviální názvy: esterasy, peptidasy, amylasy, fosfatasy, lipasy, proteasy (pepsin, trypsin, chymotrypsin). A-B + H 2 AH + HB
4) Lyasy Katalyzují adiční reakci na dvojné vazbě nebo eliminační reakci mezi dvěma C atomy za vzniku dvojné vazby. Příklady: fumaráthydratasa (fumarasa), karbonátdehydratasa (karboanhydrasa), aldolasa, citrátlyasa, dekarboxylasy. 5) Isomerasy Katalyzují racemizaci optických isomerů nebo vytváření polohových isomerů: epimerasy, racemasy, mutasy. Např. intramolekulární oxidoreduktasy (přeměňují aldosy na ketosy) 6) Ligasy Katalyzují tvorbu vazeb mezi uhlíkem a jinými atomy spojenou se štěpením ATP (spřažení exergonické a endergonické reakce): karboxylasy, synthetasy (glutaminsynthetasa). S 1 + S 2 + NTP + H 2 S 1 -S 2 + NDP + P i
Úkol: znát enzymové třídy (čísla i názvy), najít příklady enzymů Metabolismus zařazovat enzymy jednotlivých drah
1. XIDREDUKTASY donor + akceptor oxidovaný donor + redukovaný akceptor Systematický název: donor : akceptor-oxidoreduktasa angl.: donor : acceptor oxidoreductase Triviální názvy: dehydrogenasa reduktasa (důležitější redukce substrátu) transhydrogenasa (vzácné, glutathion-cystin-transhyhrogenasa) oxidasa (přenos dvou elektronů na 2, obvykle vznik H 2 2 ) oxygenasa (1 nebo 2 atomy jsou inkorporovány do substrátu(ů), monooxygenasa: vzniká voda, dioxygenasa: nevzniká) peroxidasa (peroxid vodíku je akceptorem elektronů) katalasa (disproporcionace peroxidu vodíku)
donor akceptor 1.1. CH _ H (alkohol) 1.n.1 NAD + nebo NADP + 1.2. CH (aldehyd) 1.n.2 cytochrom 1.3. CH _ CH 1.n.3 molekulový kyslík 1.4. CH _ NH 2 1.n.4 disulfidová sloučenina 1.5. CH _ NH (sekundární amin) 1.n.5 chinon nebo příbuzné látky 1.6. NADH nebo NADPH 1.n.6 dusíkatá skupina 1.7. ostatní dusíkaté donory 1.n.7 FeS proteiny 1.8. sloučeniny síry 1.n.8 flavin 1.9. hemová skupina 1.10. difenoly a příbuzné slouč. 1.11. peroxid vodíku jako akceptor 1.12. vodík 1.13. působící na jeden donor, do něhož se vnáší kyslík (oxygenasy) 1.13. (14.) 11 až 18 (různé 1.14. působící na dva donory, typy oxygenačních reakcí) které inkorporují kyslík 1.15. superoxidový radikál jako akceptor 1.16. kovové ionty 1.17. _ CH _ 2 (vzniká alkohol) 1.18. redukovaný ferredoxin 1.19. redukovaný flavodoxin 1.97. ostatní oxidoreduktasy 1.n.99 různé další akceptory
xidoreduktasy - příklady EC 1.14.13.25 Methan,NAD(P)H:kyslík-oxidoreduktasa (hydroxylující) CH 4 + NAD(P)H + H + + 2 CH 3 H + NAD(P) + + H 2 EC 1.11.1.6 H 2 2 : H 2 2 -oxidoreduktasa, katalasa (též peroxid vodíku:peroxid vodíku - oxidoreduktasa) H 2 2 + H 2 2 2 H 2 + 2 EC 1.11.1.7 donor: H 2 2 -oxidoreduktasa, peroxidasa donor + H 2 2 oxidovaný donor + 2 H 2
xidoreduktasy - příklady EC 1.1.1.1 Alkohol:NAD + -oxidoreduktasa, alkoholdehydrogenasa CH 3 -CH 2- H + NAD + CH 3 -CH + NADH + H + EC 1.1.3.4 -D-Glukosa: 2-1-oxidoreduktasa, glukosaoxidasa -D-glukosa + 2 -D-glukono-1,5-lakton + H 2 2 EC1.13.11.18 Síra:kyslík-oxidoreduktasa, síradioxygenasa S + 2 S 2
2. TRANSFERASY donor _ SK + akceptor donor + akceptor _ SK Systematický název: donor : akceptor _ skupinatransferasa angl. donor : acceptor grouptransferase Triviální názvy: methyltransferasy, hydroxymethyltransferasy aminotransferasy (dříve transaminasy) kinasy = fosfotransferasy atd.
2. TRANSFERASY 2.1 Přenášející jednouhlíkatou skupinu 2.1.1 Methyltransferasy 2.1.2 Hydroxymethyltransferasy 2.1.3 Karboxyl _ a karbamoyltransferasy 2.1.4 Amidinotransferasy 2.2 Přenášející aldehydické nebo ketonické skupiny 2.1.1. Transaldolasy a transketolasy 2.3 Acyltransferasy 2.3.1. Acyltransferasy 2.3.2. Aminoacyltransferasy
2. TRANSFERASY 2.4 Glykosyltransferasy 2.4.1. Hexosyltransferasy 2.4.2. Pentosyltransferasy 2.4.3. Přenášející ostatní glykosylové skupiny 2.5 Přenášející akrylové nebo arylové skupiny jiné než methyl 2.5.1. (velmi heterogenní skupina) 2.6 Přenášející dusíkaté skupiny 2.6.1. Aminotransferasy 2.6.3. ximinotransferasy 2.6.99 Přenášející jiné dusíkaté skupiny
2. TRANSFERASY 2.7. Přenášející skupiny obsahující fosfor 2.7.1. Fosfotransferasy s alkoholem jako akceptorem 2.7.2. Fosfotransferasy s karboxylem jako akceptorem 2.7.3. Fosfotransferasy s dusíkatou skup. jako akcept. 2.7.4. Fosfotransferasy s fosfátovou skup. jako akcept. 2.7.6. Difosfotransferasy 2.7.7. Nukleotidyltransferasy 2.7.8. Transferasy ostatních substituovaných fosf. skup. 2.7.9. Fosfotransferasy se dvěma akceptory 2.8. Přenášející sirné skupiny 2.8.1. Sulfurtransferasy (sirné skupiny kromě 2.8.2. a 2.8.3.) 2.8.2. Sulfotransferasy (přenášející sulfát) 2.8.3. CoA _ transferasy
Transferasy - příklady EC 2.4.1.1 1,4- -D-Glukan:orthofosfát- -D-glukosyltransferasa, fosforylasa (1,4- -D-glukan) n + P i (1,4- -D-glukan) n-1 + -D-glukosa-1- fosfát EC 2.6.1.2 L-Alanin:2-oxoglutarát-aminotransferasa, alaninaminotransferasa (AAT) + H 3 N C CH CH 3 C C CH 2 CH 2 C C C + + CH 3 + H 3 N C CH CH 2 CH 2 C L-Ala + 2-oxoglutarát pyruvát + L-Glu
Transferasy - příklady EC 2.7.1.1 ATP:D-hexosa-6-fosfotransferasa, hexokinasa ATP + D-hexosa ADP + D-hexosa-6-fosfát P P P N H 2 C H NH 2 N H H N N H P H H CH 2 H H H H H H H H
3. HYDRLASY A _ B + H 2 AH + HB Systematický název: substrát (skupina) hydrolasa angl.: substrate (group) hydrolase Triviální název: substrátasa, často zcela nesystematické názvy
3. HYDRLASY 3.1 Esterasy 3.1.1. Estery karboxylových kyselin (lipasy) 3.1.3. Monoestery fosforečné kyseliny (fosfatasy) 3.1.4. Diestery fosforečné kyseliny (fosfodiesterasy, štěpení c-amp) 3.1.11 _ 30 Endo _ a exo _ (deoxy)nukleasy 3.2 Glykosidasy 3.2.1. Hydrolysující _ glykosidové vazby (amylasy, invertasa=sacharasa, celulasy) 3.2.2. Hydrolysující N-glykosidové vazby 3.3 Působící na etherové vazby
3. HYDRLASY 3.4 Peptidasy 3.4.11. _ Aminoacylpeptid hydrolasy (aminopeptidasy) 3.4.13. Dipeptid hydrolasy 3.4.14. Dipeptidylpeptid hydrolasy 3.4.15 Peptidyldipeptid hydrolasy 3.4.16 Serinové karboxypeptidasy 3.4.17 Metallo _ karboxypeptidasy 3.4.18 Cysteinové karboxypeptidasy 3.4.21 Serinové proteinasy 3.4.22 Cysteinové proteinasy 3.4.23 Aspartátové proteinasy 3.4.24 Metallo _ proteinasy 3.4.99 Proteinasy neznámého katalyt. mechanismu 3.5 Působící na C _ N vazbu jinou než peptidovou
3. HYDRLASY 3.6 Působící na anhydridy kyselin 3.6.1 Anhydridy fosforečné kyseliny (pyrrofosfatasa, nespec. ATPasy) 3.6.3 a zprostředkující membránový transport (transportní ATPasy) 3.6.4 umožňující pohyb (aktomyosinový komplex, složky cytoskeletu) 3.7 Působící na vazbu C _ C 3.8 Působící na vazby halogenů 3.9 Působící na P _ N vazby 3.10 Působící na S _ N vazbu 3.11 Působící na C _ P vazbu
4. LYASY substrát 1 (+ substrát 2) produkt 1 + produkt 2 (malý) Systematický název: substrát 1 (substrát 2)- produkt 2lyasa angl: substrate l (substrate 2)- product 2 lyase Triviální název: dekarboxylasa, hydrolyasy (=dehydratasa), ammonialyasa, aldolasa, synthasa (velmi riskantní)
4. LYASY 4.1 C _ C lyasy 4.1.1 Karboxylyasy (dekarboxylasy) 4.1.2 Aldehydlyasy (aldolasy) 4.1.3 xo _ acid lyasy (např. citrátsynthasa) 4.1.99 statní C _ C lyasy 4.2 C _ lyasy 4.2.1 Hydrolyasy (např. fumarasa) 4.2.2 Působící na polysacharidy (štěpí za vzniku deoxysacharidů) 4.2.3 statní C _ lyasy 4.3 C _ N lyasy 4.3.1 Ammonia _ lyasy (např. aspartátamonialyasa) 4.4 C _ S lyasy 4.5 C _ halogen lyasy 4.6 P _ lyasy 4.99 statní lyasy
4. LYASY Lyasy - příklady: EC 4.1.1.1 pyruvát-karboxylyasa, pyruvátdekarboxylasa CH 3 -C-CH CH 3 -CH + C 2 EC 4.2.1.1 karbonát-hydrolyasa, karbonátanhydrasa, karbonátdehydratasa H 2 C 3 C 2 + H 2
EC 4.6.1.1 ATP-pyrrofosfátlyasa (cyklisující), adenylátcyklasa ATP camp + PP i H P H H H H H 2 C H N N N N NH 2 P P H P H H H CH 2 H N N N N NH 2 P P 4. LYASY +
5. ISMERASY Triviální názvy: (různé typy isomerací _ podobně i v systematickém názvu) racemasy, cis _ trans _ isomerasy, ketolisomerasy, mutasy, atd. Systematický název: substráttyp angl.: substrate type
5. ISMERASY 5.2 Cis _ trans _ isomerasy 5.3 Intramolekulární oxidoreduktasy 5.3.1 Přeměňující aldehydy na ketony (ketolisomerasy) 5.3.2 Přeměňující ketoskupiny na enoly (keto _ enolisomerasy) 5.3.3 Posunující C=C vazbu ( n _ m isomerasy) 5.3.4 Posunující S _ S vazbu (proteindisulfid _ isomerasa) 5.3.99 statní intramolekulární oxidoreduktasy
5. ISMERASY 5.4 Intramolekulární transferasy (mutasy) 5.4.1 Přenášející acylovou skupinu (acylmutasy) 5.4.2 Fosfotransferasy (fosfomutasy) 5.4.3 Přesunující aminoskupinu (aminomutasy) 5.5 Intramolekulární lyasy (decyklisující, intramolekulární adice) 5.99 statní isomerasy (např. DNA-topoisomerasy)
Isomerasy - příklady: EC 5.1.1.13 Aspartátracemasa (s poloviční rychlostí působí též na Ala) EC 5.1.2.1 Laktátracemasa EC 5.3.1.1 D-Glyceraldehyd-3-fosfátketolisomerasa, triosafosfátisomerasa HC H 2 C C H H CH H 2 C P H 2 C P D-glyceraldehyd-3-fosfát dihydroxyacetonfosfát EC 5.4.2.1 D-Fosfoglycerát-2,3-fosfomutasa, fosfoglycerátmutasa H C CH H 2 C P C P CH H 2 C H 3-fosfo-D-glycerát 2-fosfo-D-glycerát
6. LIGASY substrát 1 + substrát 2 + A(G) TP substrát 1 _ substrát 2 + ADP + P i nebo substrát 1 + substrát 2 + ATP substrát 1 _ substrát 2 + AMP + PP i Systematický název: substrát1: substrát 2 _ ligasa (tvořící ADP, AMP nebo GDP) angl.: substrate l : substrate 2 ligase (ADP, AMP or GDP _ forming) Triviální názvy: pokud možno substrát 1 _ substrát 2 _ ligasa (synthetasy jsou možné, často se však vyskytují i synthasy)
6. LIGASY 6.1 Tvořící C _ vazby (aminoacyl _ trna _ ligasy a podobné estery) 6.2 Tvořící C _ S vazby (kyselina _ thiol _ ligasy) 6.3 Tvořící C _ N vazby 6.3.1 Acid _ ammonia (or amine) ligases (asparaginsynthetasa) 6.3.2 Acid _ amino _ acid ligases (např. peptidsynthetasy) 6.3.3 Cyklisující ligasy 6.3.4 statní C _ N ligasy 6.3.5 C _ N ligasy s glutaminem jako donorem dusíku (např. karbamoylfosfátsynthetasa) 6.4 Tvořící C _ C vazby (např. karboxylasy) 6.5 Tvořící estery kyseliny fosforečné (např. DNA-ligasa)
Ligasy - příklady EC 6.1.1.1 L-Tyrosin:tRNA Tyr -ligasa (AMP-tvořící), tyrosin-trna-ligasa L-Tyr + trna Tyr + ATP L-Tyr-tRNA Tyr + AMP + PP i EC 6.2.1.1 Acetát:CoA-ligasa (AMP-tvořící), acetát-coa ligasa CH 3 C - + HSCoA + ATP acetyl-scoa + AMP + PP i EC 6.3.1.4 L-Aspartát:amoniak-ligasa (ADP-tvořící), asparaginsynthetasa L-Asp + NH 3 + ATP L-Asn + ADP + P i (EC 6.3.1.1.. AMP-tvořící) EC 6.4.1.1 Pyruvát:oxid uhličitý-ligasa (ADP-tvořící), pyruvátkarboxylasa CH 3 -C-C - + HC 3 - +ATP - C-CH 2 -C-C - + ADP + P i EC 6.5.1.1 Poly(deoxyribonukleotid): poly(deoxyribonukleotid)-ligasa (AMPtvořící), DNA-ligasa ATP + (deoxyribonukleotid) n + (deoxyribonukleotid) m (deoxyribonukleotid) n+m + AMP + PP i