Text zpracovala Mgr. Taťána Štosová, Ph.D PŘÍRODNÍ LÁTKY

Transkript

1 Inovace profesní přípravy budoucích učitelů chemie CZ.1.07/2.2.00/ Text zpracovala Mgr. Taťána Štosová, Ph.D PŘÍRODNÍ LÁTKY Obsah 1 Úvod do problematiky přírodních látek Vitamíny Přehled vybraných vitamínů Enzymy Názvosloví enzymů Chemické složení enzymů Mechanismus katalytického působení enzymů Rychlost enzymových reakcí Aktivátory a inhibitory Kompetitivní inhibice Nekompetitivní inhibice Allosterický regulátor Klasifikace enzymů Využití enzymů Přehled použité literatury a internetových odkazů...10

2 1 Přírodní látky Za přírodní látky se považují organické sloučeniny, které jsou produkty chemických reakcí probíhajících v buňkách organismů. Některé z přírodních látek jsou jednoduché organické sloučeniny, jiné naopak velmi složité makromolekulární látky. Přírodní látky se zpravidla dělí do skupin podle svého chemického složení a struktury, popř. funkcí, které plní v živém organismu. Tab, 1. Rozdělení přírodních látek Přírodní látky energetické živiny biokatalyzátory nukleové kyseliny alkaloidy tuky sacharidy bílkoviny vitamíny enzymy hormony 2 Vitamíny Vitamíny jsou organické sloučeniny, které již v malých koncentracích ovlivňují průběh některých chemických dějů v živém organizmu. Význam vitamínů spočívá v tom, že tvoří nezbytnou součást enzymů. Z hlediska chemického složení netvoří vitamíny sourodou skupinu látek. Některé z nich patří mezi deriváty, jiné jsou odvozeny od sacharidů apod. Vitamíny se označují velkými písmeny (A, B, C, D, K, atd.), popř. se od sebe odlišují číselným indexem (B 1, B 2 až B 12 ). Podle rozpustnosti vitamíny dělíme na dvě skupiny: a) rozpustné ve vodě B, C, H B C H b) rozpustné v tucích - A, D, E, K A D E K 2

3 Vitamíny si živočišný organismus nedovede připravit. Z tohoto důvodu jsou lidé i ostatní živočichové odkázání na jejich příjem v potravě. Přítomnost a vhodná koncentrace vitamínů v těle jsou nezbytné především pro správný růst a vývoj každého jedince. Nepřítomnost některého vitamínu v těle se projevuje vážnými fyziologickými poruchami a onemocněním, které se obecně označuje jako avitaminóza. Typická avitaminóza se vyskytuje v naších podmínkách poměrně vzácně; častěji jsou onemocnění z nedostatečného množství vitamínu, tzv. hypovitaminóza, která má pochopitelně mírnější průběh než avitaminóza. Naopak nadbytečné množství některého vitamínu v těle může způsobit hypervitaminózu Přehled vybraných vitaminů Tab. 2. Přeled vybraných vitamínů Vitamín Příklad významu Příklad výskytu Některé příznaky Doporučená nedostatku denní dávka A Vzhled pokožky, Rybí tuk, játra, Šeroslepost, 1,3 mg funkce očí máslo, mléko, mrkev, salát loupání kůže B 1 Funkce nervu, brání Droždí, obilí, játra Nespavost, 0,4 1,8 mg únavě deprese B 2 Energetický metabolismus Droždí, obilí, mléko, játra Oční zánět, loupání nosu, uší 1,6 2,6 mg B 6 Metabolismus tuků a bílkovin Droždí, mléko, játra, maso Zapomínání, lehké brnění rukou B 12 Metabolismus aminokyselin Játra, maso, mléko Anémie, únava C Zvyšuje odolnost Citrusové plody, Krvácení dásní, organismu vůči paprika, šípky slabost, apatie, infekcím kurděje D Stavba kostí Rybí tuk, vejce, Křivice játra E Likvidace Rostlinné oleje, Neplodnost, nežádoucích látek v obilné klíčky, svalové křeče těle kukuřice 2 4 mg 0,3 3 mg mg 0,001 0,01 mg 30 mg 3

4 3 Enzymy Enzymy jsou biokatalyzátory, které se z hlediska chemického složení řadí mezi bílkoviny. Katalyzují většinu významných chemických reakcí, které probíhají v živém organismu. Enzymy jsou nepostradatelné především při metabolických procesech. Při nichž vznikají nebo naopak se rozkládají lipidy, sacharidy a bílkoviny. Enzymy působí specificky, neboť uskutečňují pouze určitý typ reakce. V buňkách jsou enzymy buď volné v cytoplazmě, nebo vázané na buněčné struktury (membrány). Ke svému účinku vyžadují určitou optimální teplotu (obvykle 37 C) a většinou neutrální prostředí. Některé žaludeční enzymy jsou však aktivní i v silně kyselém prostředí. Za vyšších teplot a v přítomnosti těžkých kovů (olovo, rtuť aj.) se enzymy znehodnocují. Enzymů je známo několik tisíc. Obr Názvosloví enzymů Jejich název se tvoří z kmene názvu sloučeniny, která se účinkem enzymu mění, a připojením koncovky -asa. Například enzym působící štěpení sacharosy se nazývá sacharasa. Kromě těchto názvů se u nejdůležitějších enzymů používají též triviální názvy. 4

5 3. 2 Chemické složené enzymů Po chemické stránce patří enzymy mezi bílkoviny. Někdy jde o bílkovinu jednoduchou, většinou ale katalytická činnost vyžaduje ještě další, nebílkovinnou složku koenzym (kofaktor). Složení koenzymů je velice rozmanité. Jejich součástí bývají vitamíny nebo nukleotidy. Způsob vazby koenzymu na bílkovinnou část enzymu (apoenzym) není jednotný jsou to jak pevné vazby kovalentní, tak slabé nevazebné interakce Mechanismus katalytického působení enzymů Metabolické děje v organismu by probíhaly velmi pomalu nebo vůbec, pokud by nebyly přítomny látky, které průběh biochemických reakcí urychlují. Takovéto látky působící v živých systémech se nazývají enzymy. Podobně jako katalyzátory v organické chemii snižují aktivační energii, kterou molekuly reagujících látek musí získat pro uskutečnění reakce. Mechanismus katalytického působení je různý. Pro všechny enzymy je však společné, že musí nejprve vytvořit s přeměňovanou látkou substrátem tzv. enzymsubstrátový komplex. Substrát se váže na aktivní místo enzymu, ve kterém bývají často aminokyseliny s reaktivními skupinami ( OH, NH 2, COOH). V rámci katalyzovaného děje se ze substrátu stává produkt, který se po ukončení reakce z komplexu uvolňuje. Na rozdíl od jiných katalyzátorů mají enzymy specifický účinek. Katalyzují většinou pouze jeden konkrétní typ přeměny. Jsou tedy specifické jak co do reakce, tak substrátově. Substrátová specificita až na výjimky není absolutní. Enzym má sice jeden substrát, který zpracuje přednostně, ale může navázat méně ochotně i podobné sloučeniny se stejnou funkční skupinou (relativní specificita); např. hexokinasa fosforyluje různé hexosy. Substrátová specificita je podmíněna bílkovinnou částí enzymu, na specificitě reakční se podílí i koenzym. NEKATALYZOVANÁ REAKCE Tranzitní stav X KATALYZOVANÁ REAKCE SUBSTRÁT KOMPLEX ENZYM - SUBSTRÁT Aktivační energie reakce bez enzymu Tranzitní stav EX E + S Aktivační energie reakce v přítomnosti enzymu ENZYM SUBSTRÁT PRODUKT S P S reakční koordináta ES EP E + P ENZYM S X P E + S ES EX EP E + P Aktivační energie hypotetické reakce bez enzymu nekatalyzované reakce a v přítomnosti enzymu katalyzovaná reakce. Porovnejte velikost aktivačních energií. S = substrát P = produkt E = enzym ES = enzym-substrát komplex X = tranzitní stav ENZYM 5

6 3. 4 Rychlost enzymových reakcí Účinnost enzymu a rychlost průběhu jím katalyzované reakce závisí na reakčních podmínkách. S rostoucí koncentrací substrátu rychlost reakce vzrůstá dokud se neobsadí všechny molekuly enzymu. Další zvýšení koncentrace substrátu již reakci nezrychluje. Významně se uplatňuje teplota. Enzymová reakce probíhá nejrychleji za optimální teploty, což je pro většinu enzymů lidského organismu teplota kolem 40 o C. Enzymy v organismus pracují fyziologicky pod tímto optimem. Při výraznějším zvýšení teploty nad optimální hodnotu rychlost reakce klesá vlivem denaturace enzymu. Naopak snížení teploty vede ke zpomalení metabolismu a snížení nároků na kyslík; toho se využívá při operacích v mimotělním oběhu. Při teplotách pod bodem mrazu je aktivita zanedbatelná a můžeme tak uchovat biologické vzorky pro pozdější zpracování. V neposlední řadě má vliv ph a každý enzym má i ph optimum, při kterém je nejúčinnější. Při vychýlení ph aktivita enzymu klesá, neboť dojde ke změně ionizace funkčních skupin aminokyselin a tím ke změnám konformace bílkovinné části enzymu, při výrazné změně ph pak dochází opět k denaturaci Aktivátory a inhibitory Na aktivitu enzymů má vliv i přítomnost specifických sloučenin, které mohou reakce urychlovat (aktivátory) nebo brzdit (inhibitory). U některých enzymů dochází k aktivaci odštěpením peptidů z mateřského bílkovinného řetězce (proenzymu), např. u enzymů trávicích bílkoviny nebo u hemokoagulačních faktorů. Aktivačně mohou působit i ionty (např. Ca 2+, Mg 2+, Zn 2+ ). Inhibitory rozdělujeme podle mechanismu účinku na dva základní typy: kompetitivní a nekompetitivní Kompetitivní inhibitory mají strukturu podobnou přirozenému substrátu, váží se do aktivního místa, ale enzym je neumí zpracovat. Inhibitor a substrát tedy soutěží o volná aktivní místa. Aktivní místo obsazené inhibitorem není dostupné pro substrát a reakce je utlumena Nekompetitivní inhibitory se váží na enzym v jiném nežli aktivním místě a zabraňují jeho funkci Allosterický regulátor se váže na zvláštní regulační místo některé z podjednotek, čímž ovlivní podjednotky ostatní a způsobí změnu afinity aktivního místa k substrátu nebo modifikuje maximální katalytickou aktivitu enzymu. Jedná se o zvláštním způsob regulace aktivity enzymů. Tento způsob regulace je možný pouze u enzymů, které se skládají z více podjednotek. Allostericky mohou být enzymy jak aktivovány, tak inhibovány. 6

7 Substrát Kompetitivní inhibitor Enzym Enzym Substrát Nekompetitivní inhibitor Enzym Obr. 2. orion.chemi.muni.cz/.../14-kinetika-1.htm Příkladem kompetitivních inhibitorů jsou léčiva ze skupiny statinů, využívaná ke snížení koncentrace cholesterolu. Statiny (např. simvastatin, lovastatin) kompetitivně inhibují HMG- CoA reduktasu, klíčový enzym syntézy cholesterolu; část jejich molekuly má strukturu podobnou jako přirozený substrát enzymu, HMG-CoA. Jako allosterický inhibitor působí samotný cholesterol, který při zvýšené koncentraci blokuje vlastní syntézu opět na úrovni HMG-CoA reduktasy. Příkladem nekompetitivních inhibitorů jsou nechvalně známe organofosfáty (některé pesticidy a herbicidy, nervově paralytické plyny soman, sarin, látky VX), které inhibují funkci acetylcholinesterasy, enzymu, který odbourává neurotransmiter acetylcholin. 7

8 3. 6 Klasifikace enzymů Základem třídění enzymů je typ chemické reakce, kterou katalyzují. Enzymy se rozdělují do šest tříd, které se pak dále dělí do podtříd. 1. Oxidoreduktasy - redoxní reakce reakce spojené s přenosem elektronů (vodíku) - např. laktátdehydrogenasa 2. Transferasy- zajišťují přenos funkční skupiny z jedné látky na druhou - např. alaninaminotransferasa 3. Hydrolasy - štěpení substrátu za vstupu vody trávicí enzymy, např. amylasa 4. Lyasy- nehydrolytické štěpení substrátu - např. histidindekarboxylasa 5. Isomerasy- intramolekulární přeměny např. glukosafosfátisomerasa 6. Ligasy (Synthetasy)- slučování dvou substrátů za spotřeby energie Třída Typ reakce Důležité podtřídy Redukční ekvivalenty Obr

9 3. 7 Využití enzymů Enzymy se používají v kvasném, textilním, koželužském, potravinářském a farmaceutickém průmyslu. V poslední době se užívají též při výrobě enzymatických pracích prostředků. 9

10 4 Přehled použité literatury a internetových odkazů 1. Řezáčová, M.; et al. Základy biochemie lidského organismu; Nakladatelství Karolinum: Praha, Peč, P.; et al. Přehled biochemie pro studenty SŠ, 1st ed.; Nakladatelství Olomouc s.r.o: Olomouc, Berg, J. M.; et al. Biochemistry; Company: New York, 2002 Internetové odkazy: orion.chemi.muni.cz/.../14-kinetika-1.htm

11 11

12 12