Historie. Pozor! né vždy jen bílkovinná část

Rozměr: px

Začít zobrazení ze stránky:

Download "Historie. Pozor! né vždy jen bílkovinná část"

Tadeáš Valenta
před 7 lety
Počet zobrazení:

1 Enzymy a hormony

2 Enzymy = biokatalyzátory jejich působení je umožněn souhrn chemických přeměn v organismu (metabolismus) jednoduché, složené bílkoviny globulární v porovnání s katalyzátory účinnější, netoxické, specifické, regulovatelné, pracují za mírných podmínek t = o C, p = 0,1 MPa, ph ~ 7

3 Historie 1. Berzelius (1835) rozklad škrobu v bramborách 2. W.Kühne (1878) en zýme = v kvasnicích fermentace (ferment = enzym) 3. E. Buchner (1897) nebuněčné kvašení 1907 Nobelova cena 4. J. Sumner (1926) prokázána bílkovinná povaha enzymů Pozor! né vždy jen bílkovinná část

4 1833 amylasa ve sladu škrob dextrin - maltóza slinná amylasa ptyalin (α amylasa) 1836 žaludeční proteasa pepsin - dnes známo ~ různých enzymů - odhad v lidské buňce ~ enzymů T. Cech některé RNA enzymatické vlastnosti

5 Struktura enzymu globulární složená bílkovina (60-70 %) aktivní centrum - vazebné skupiny slabéinterakce, H-můstky, Van der Walsovy - katalyticky aktivní skupiny

6 Složen ení enzymu J. Sumner (1926) prokázána bílkovinná povaha enzymů Apoenzym Kofaktor prostetická skupina Holoenzym cytochromy - hem koenzym - odštěpitelný

7 Mechanismus účinku teorie komplementarity (E. Fischer 1984) teorie indukovaného přizpp izpůsobení Enzym

8 Jak enzym pracuje E A E + S ES = EP E + P t

Spřažen ení reakcí Reakce - katabolické (exergonické energeticky výhodné) - G - anabolické (endergonické energeticky nevýhodné) + G G = -49,4 kj/mol G -29,3 29,3 G = 12,6 kj/mol

9 Spřažen ení reakcí Reakce - katabolické (exergonické energeticky výhodné) - G - anabolické (endergonické energeticky nevýhodné) + G G = -49,4 kj/mol G -29,3 29,3 G = 12,6 kj/mol kj/mol Obrázek byl převzat z knihy: Biochemie, Jaroslav Odstrčil, Brno 2005 Obrázek převzat z knihy: Základy buněčné biologie, Bruce Alberts, Dennis Bray, a další, nakladatelství ESPERO

10 Lokalizace a formy enzymů intracelulárn rní extracelulárn rní (v tkáňových kapalinách, trávící šťávy, krev, mozkomíš íšní mok a.j.) neaktivní formy enzymů: proenzymy, zymogeny Pepsinogen + HCl pepsin MW = MW =

11 Izoenzymy katalyzují reakci stejného substrátu tu rozdílná strukturu, MW odolnost vůčv ůči i teplotě Laktátdehydrogen tdehydrogenáza (LDH) - tetramer dvou druhůčástic (M a H) 5 izoenzymů LD1-LD5 LD5

12 Názvosloví enzymů triviáln lní názvosloví - koncovka in (pepsin, trypsin) název substrátu tu + koncovka áza (alkoholdehydrogenáza) systematické názvosloví charakterizuje katalyzovanou reakci L-laktát + NAD + pyruvát + NADH + H + enzym: L-laktL laktát: t: NAD + -oxidoreduktáza Doporučený název: n laktátdehydrogen tdehydrogenáza

13 V roce 1961 International Union of Biochemistry doporučila systematickou klasifikaci enzymů podle typu chemické reakce, kterou daný enzym katalyzuje 6 tříd t d enzymů. Každý enzym - Kódové číslo: E.C = LDH Třídy enzymů 1) Oxidoreduktázy 2) Transferázy 3) Hydrolázy 4) Lyázy 5) Izomerázy zy 6) Ligásy

14 Třídy enzymů 1. OXIDOREDUKTÁZY - katylyzují oxidačně-redukční reakce, - složené bílkoviny - oxidačně-redukční děje se realizovány buď: přenosem atomů VODÍKU - dehydrogenázy nebo ELEKTRONŮ - transelektronázy

15 2. TRANSFERÁZY - realizují přenos skupin CH 3, -NH 2,... v aktivované formě z jejich donoru na akceptor - mají povahu složených bílkovin - dělí se na podtřídy dle charakteru přenášených skupin: - aminotransferázy, - transmetylázy, - transacylázy, Třídy enzymů - transglykosidázy

16 Třídy enzymů 3. HYDROLÁZY - hydrolyticky štěpí vazby, které vznikly kondenzací - například PROTEASY štěpí peptidickou vazbu v molekule proteinů a peptidů - LIPÁSY, PEPTIDÁZY, ESTERÁZY, GLYKOSIDÁZY 4. LYASY - katalyzují nehydrolytické štěpení a vznik vazeb C-C, C-O, C-N

17 5. ISOMERAZY - realizují vnitromolekulární přesuny atomů a jejich skupin vzájemné přeměny isomerů - nejméně početná třída - typ jednoduchých bílkovin - dělení na podtřídy podle typu isomerie: - cis/trans-izomerázy - epimerázy - mutázy - racemázy Třídy enzymů

18 6. LIGASY (SYNTHETASY) - katalyzují vznik energeticky náročných vazeb za současného rozkladu ATP - málo početná třída uplatňuje se při biosyntézách - povaha složených bílkovin - dělení podle vytvářených vazeb: - KYNÁZY Třídy enzymů

19 Vyjadřov ování katalytické účinnosti (aktivity) enzymů katal množství katalyzátoru, který přemění za 1 s 1 mol substrátu. V praxi µkat a nkat. Mezinárodní jednotka U [µmol/min] 1kat = U - někdy uváděna jako číslo přeměny (turnover number) n molekul substrátu/s/1 molekulu enzymu. Acetylcholin esteráza molekul acetylcholinu / s Karbonátdehydrogenáza molekul H 2 CO 3 / s K M Michaelisova konstanta (Michaelis-Mentenové konstanta) = konc. substrátu při ½V max [mol/l] SATURAČNÍ KŘIVKA

20 Podmínky enzymové aktivity teplota: rychlost všech v reakcí vzrůst stá až do o C optimáln lní ph - disociace skupin aktivního centra (pepsin 1,5-2,5, trypsin 7,5-10) přítomnost aktivátor torů otrava enzymů vysvětlit!

21 Inhibice enzymových reakcí látky ovlivňuj ující rychlost reakce působenp sobením m na enzymy = efektory (aktivátory, tory, inhibitory) 1) kompetitivní inhibice inhibitor velmi podobný substrátu, tu, reverzeibilní 2) nekompetitivní inhibice změna konformace aktivního místa, m nebo jeho ireverzibilní obsazení 3) inhibice substrátem tem nevázání více molekul substrátu tu do aktivního centra 4) inhibice produktem - 5) alosterická inhibice vazba na alosterické místo, změna konformace aktivního centra

22 Využit ití v enzymů v praxi - diagnostická a prognostická pomůcka - k léčebným zásahz sahům m (proteolytické enzymy) - v potravinářstv ství výroba sýra, kvasné procesy - součást st pracích ch práš ášků (amylasy, lipasy) - molekulárn rní biologie - práce s DNA. Některé důležité enzymy stanovované v klinické biochemii Enzym α-amyláza (AMS) alkalická fosfatáza (ALP) kreatinkináza (CK) laktátdehydrogenáza (LD) alaninaminotransferáza (ALT) aspartátaminotransferáza (AST) Poškozený orgán nebo tkáň pankreas kost, játra sval, srdce srdce, játra játra srdce, játra

Podobné dokumenty

HISTORIE ENZYMOLOGIE

ENZYMY HISTORIE ENZYMOLOGIE 1. Berzelius (18.stol.) v rostlinách i živočiších probíhají tisíce katalyzovaných reakcí FERMENTY fermentace (Fabrony) 2. W.Kühne en zýme = v kvasnicích enzymy 3. J. Sumner