: nízkokroková nízkokroková ( a al a ýza analýza analýza komplexního komplexního vzorku proteinů protein /peptid

Podobné dokumenty
LABORATOŘ OBORU I ÚSTAV ORGANICKÉ TECHNOLOGIE (111) Použití GC-MS spektrometrie

Hmotnostní spektrometrie


HMOTNOSTNÍ SPEKTROMETRIE

MENÍ A INTERPRETACE SPEKTER BIOMOLEKUL. Miloslav Šanda

Chyby spektrometrických metod

HMOTNOSTNÍ SPEKTROMETRIE - kvalitativní i kvantitativní detekce v GC a LC - pyrolýzní hmotnostní spektrometrie - analýza polutantů v životním

Indentifikace molekul a kvantitativní analýza pomocí MS

No. 1- určete MW, vysvětlení izotopů

Monitoring složek ŽP - instrumentální analytické metody

Analytická technika HPLC-MS/MS a možnosti jejího využití v hygieně

Emise vyvolaná působením fotonů nebo částic

Pražské analytické centrum inovací Projekt CZ / /0002 spolufinancovaný ESF a Státním rozpočtem ČR

HMOTNOSTNÍ SPEKTROMETRIE

Základy hmotnostní spektrometrie

Úvod do strukturní analýzy farmaceutických látek

přesnost (reprodukovatelnost) správnost (skutečná hodnota)? Skutečná hodnota použití různých metod

Jednotné pracovní postupy zkoušení krmiv STANOVENÍ OBSAHU DEKOCHINÁTU METODOU HPLC

Jednotné pracovní postupy zkoušení krmiv STANOVENÍ OBSAHU NEPOVOLENÝCH DOPLŇKOVÝCH LÁTEK METODOU LC-MS

Hmotnostní detekce v separačních metodách

KALIBRACE. Definice kalibrace: mezinárodní metrologický slovník (VIM 3)

Klinická a farmaceutická analýza. Petr Kozlík Katedra analytické chemie

Pojem management Standardní operační postup (SOP) Management potravinářské laboratoře

10. Tandemová hmotnostní spektrometrie. Princip tandemové hmotnostní spektrometrie

Kvantitativní proteomická analýza. Martin Hubálek

vzorek vzorek

Jednotné pracovní postupy zkoušení krmiv Vydání 1 STANOVENÍ OBSAHU KOKCIDIOSTATIK METODOU LC-MS

Derivační spektrofotometrie a rozklad absorpčního spektra

Kalibrace a limity její přesnosti

Moderní nástroje v analýze biomolekul

Validace sérologických testů výrobcem. Vidia spol. s r.o. Ing. František Konečný IV/2012

INTERPRETACE HMOTNOSTNÍCH SPEKTER

Autoři: Pavel Zachař, David Sýkora Ukázky spekter k procvičování na semináři: Tento soubor je pouze prvním ilustrativním seznámením se základními prin

Jednotné pracovní postupy zkoušení krmiv Vydání 1 STANOVENÍ OBSAHU KOKCIDIOSTATIK METODOU LC-MS

Kalibrace analytických metod

Analytické znaky laboratorní metody Interní kontrola kvality Externí kontrola kvality

Gel-based a Gel-free kvantifikace v proteomice

Pokročilé biofyzikální metody v experimentální biologii

Úvod do spektrálních metod pro analýzu léčiv

Jednotné pracovní postupy zkoušení krmiv STANOVENÍ OBSAHU MELAMINU A KYSELINY KYANUROVÉ METODOU LC-MS

HPLC - Detektory A.Braithwaite and F.J.Smith; Chromatographic Methods, Fifth edition, Blackie Academic & Professional 1996 Colin F. Poole and Salwa K.

VOLBA OPTIMÁLNÍ METODY

PROTEOMIKA 2015 SHOT-GUN LC, IEF

UNIVERZITA PARDUBICE

Hmotnostní spektrometrie. Historie MS. Schéma MS

Hmotnostní detekce biologicky významných sloučenin pro biotechnologie část 3 - Provedení štěpení proteinů a následné analýzy,

Kalibrace a limity její přesnosti

L 54/116 CS Úřední věstník Evropské unie

Modulace a šum signálu

Hmotnostní spektrometrie Mass spectrometry - MS

Aplikace AAS ACH/APAS. David MILDE, Úvod

Analýza směsí, kvantitativní NMR spektroskopie a využití NMR spektroskopie ve forenzní analýze

VYUŽITÍ A VALIDACE AUTOMATICKÉHO FOTOMETRU V ANALÝZE VOD

Hmotnostní spektrometrie v klinické laboratoři

CRH/NPU I - Systém pro ultraúčinnou kapalinovou chromatografii (UHPLC) ve spojení s tandemovým hmotnostním spektrometrem (MS/MS)

Hmotnostní spektrometrie

LABORATOŘ ANALÝZY POTRAVIN A PŘÍRODNÍCH PRODUKTŮ. Stanovení těkavých látek

Kalibrace analytických metod. Miroslava Beňovská s využitím přednášky Dr. Breineka

UNIVERZITA PARDUBICE Fakulta chemicko-technologická Katedra analytické chemie Nám. Čs. Legií 565, Pardubice

STANOVENÍ ETHANOLU V ALKOHOLICKÉM NÁPOJI POMOCÍ NIR SPEKTROMETRIE

INTERAKCE IONTŮ S POVRCHY II.

Jednotné pracovní postupy zkoušení krmiv STANOVENÍ OBSAHU ARSENU METODOU ICP-MS

Porovnání metod atomové spektrometrie

Nejistota měření. Thomas Hesse HBM Darmstadt

LABORATOŘ ANALÝZY POTRAVIN A PŘÍRODNÍCH PRODUKTŮ

analýzy dat v oboru Matematická biologie

Posouzení přesnosti měření

Jednotné pracovní postupy zkoušení krmiv STANOVENÍ OBSAHU SELENU METODOU ICP-OES

Úloha 1: Lineární kalibrace

Hmotnostní spektrometrie - Mass Spectrometry (MS)

Využití metody pasivního vzorkování. -pro stanovení toxicity a genotoxicity vzorků volného ovzduší

Identifikace bakterií pomocí MALDI MS

COSY + - podmínky měření a zpracování dat ztráta rozlišení ve spektru. inphase dublet, disperzní. antiphase dublet, absorpční

Fakulta chemicko technologická Katedra analytické chemie licenční studium Management systému jakosti Kalibrace a limity její přesnosti

Laboratoř ze speciální analýzy potravin II. Úloha 3 - Plynová chromatografie (GC-MS)

Konfirmace HPLC systému

Program 14. ročníku Školy hmotnostní spektrometrie

Kvantitativní proteomická analýza

Pondělí 10. září 2007

Národní informační středisko pro podporu jakosti

Kalibrace a limity její přesnosti

METROLOGIE V CHEMII DAVID MILDE, Metrologie = věda o měření a jeho aplikaci

Základní principy interpretace spekter

PŘÍRUČKA ŘEŠENÝCH PŘÍKLADŮ

Agilent 5110 ICP-OES vždy o krok napřed

Analýza obrazu II. Jan Macháček Ústav skla a keramiky VŠCHT Praha

Aplikace elektromigračních technik

Základní principy interpretace spekter

STANOVENÍ AZOBARVIV VE SMĚSI METODOU RP-HPLC SE SPEKTROFOTOMETRICKOU DETEKCÍ

VÝBĚROVÁ ŘÍZENÍ CENTRUM REGIONU HANÁ PROJEKT EXCELENTNÍ VÝZKUM (OP VVV)

MĚŘENÍ, TYPY VELIČIN a TYPY ŠKÁL

Tuhá alterna,vní paliva validace metody pro stanovení obsahu biomasy podle ČSN EN Ing. Šárka Klimešová, Výzkumný ústav maltovin Praha, s.r.o.

Obecné zásady interpretace výsledků - mikrobiologie vody

Základy Mössbauerovy spektroskopie. Libor Machala

SEMESTRÁLNÍ PRÁCE X. Aproximace křivek Numerické vyhlazování

STANOVENÍ STOPOVÝCH KONCENTRACÍ FAME V LETECKÉM PETROLEJI. JAROSLAV KÁŇA a, JOSEF CHUDOBA b, PAVEL ŠIMÁČEK a a MILAN POSPÍŠIL a. Experimentální část

Transkript:

přímá kvantitativní analýza v HPLC MS (bez izotopového otopoého značení) Jan Havliš Masarykova univerzita Přírodovědecká fakulta, Brno Ústav experimentální biologie : Oddělení funkční genomikya proteomiky : : Centrální laboratoř

: nízkokroková (shotgun shotgun)analýza komplexního vzorku proteinů/peptidů :relativní (rozdílové) stanovení buňka proteom vzorek proteom poteo (?) MS spektra proteiny pote y(?) data rekonstrukce k proteomu (?) : co : kolik : proč 3

náplň přednášky přímá kvantifikace? : kvantifikace ace vms aneb proč to dělat jednoduše, když to jde i složitě :: vliv ionizace použití hmotnostní značky :: je to opravdu tak výhodné? : přímá kvantifikace (bez izotopového značení) aneb cesta je to složitější, za to méně přesná :: ionizace problém stále zůstává :: neukončená snaha odejít spíše se štítem než na něm 4

kvantifikace pomocí MS intenzita signálu = f (koncentrace koncentrace) : hmotnostní spektrometrie složitý proces ionizace účinnost ionizace = f (koncentrace koncentrace, chemické struktury, pozadí) účinnost ionizace (ionisation efficiency) : počet vyprodukovaných iontů v závislosti na ionizační energii 5

dlouhá cesta od teorie k praxi klasické analytické stanovení v rámci proteomu (či jiné komplexní směsi) : obtížné referenční materiál a kalibrace pro každý analyt? analytické předpoklady v kvantitativní proteomice pomocí MS : 100% výtěžnost všech proteinů ů : lineární kalibrační závislosti : nulové výseky těchto závislostí na ordinátě : široký dynamický rozsah aejsou ale ve výsledku reálné? : takřka žádné absolutní hodnoty obsahu : mizerná přesnost, ale i správnost : těžko dosažitelné potřebné hodnoty mezí detekce a stanovitelnosti 6

nejběžnější řešení? :: použitím vnitřního standardu (s využitím hmotnostních značek) optimálně : standard i analyt ionizovány současně : standard i analyt mají stejnou chemickou strukturu : poměr analyt/standard jsou i jiná řešení? : bez derivatizace vzorku (hmotnostní značkou)? :: použitím využití intenzit nebo ploch píků :: použitím počítání spekter! nábližka : nejdelší vzdálenost mezi dvěma body 7

kontrola vzorek kontrola vzorek lehká značka těžká značka proteolytické štěpení proteolytické štěpení směs LC MS(/MS) LC MS(/MS) intenzity či plochy píků nebo počítání spekter poměry intenzit ve spektrech 8

krok první základní principiální kroky přímé kvantifikace : identifikace signálů, tedy peptidů, potažmo proteinů : hledáme unikátní peptidy :: redundance d databázová tbá á :: redundance fylogenetická krok druhý : převedení obsahu peptid na obsah proteinu (pars pro toto) :: různé ů nábojové stavy jednoho proteinu a jejich ji rovnováha :: různé proteiny sdílejí týž peptid (dekonvoluce signálu) základní obecný postup : odstranění šumu, vyhlazení : odečtení základní linie (jen pro využití intenzit) : normalizace signálu (jen pro využití intenzit) nebo dat (počítání spekter) : identifikace, roztřídění, vyhodnocení četnosti falešných nálezů (FDR, false discovery rate) : stanovení 9

využití intenzit nebo ploch píků : princip podobný stanovení molárního absorpčního koeficientu I A intenzita signálu analytu, u molární ionizační koeficient, c A koncentrace analytu, I B intenzita signálu pozadí experimentální získání u je nesnadné : pracné : závislost nebývá lineární ale : v relativní kvantifikaci nepotřebujeme u znát! jen je li I B1 a I B2 = 0 I A1 c A1 A1 intenzita signálu proteinu 1, I A2 intenzita signálu proteinu 2, A1 koncentrace proteinu 1, c A2 koncentrace proteinu 2 10

696 1x relativ vní intenzita [% %] relativní inte enzita [%] plocha píku [a.u.*min] retenční čas [min] t R [min] 2280 3x plocha píku [a.u.*m min] retenční čas [min] t R [min] 4400 3.3x 6x 6.3x 1.9x relativní inte enzita [%] plocha píku [a.u.*min] retenční čas [min] t R [min] 11

provedení iontočet iontočet (peptide ion intensity counting) : kvantitativní informace přímo v MS : intenzita či plocha monoizotopového píku : I B 0 RSD = < 40 % r 2 = 0.85 sumární iontočet (ion ion accounting) : signály tři nejintenzivnějších tryptických peptidů v MS 2 jsou mírou obsahu proteinu : součet intenzit či ploch monoizotopových píků RSD = 10 15 % r 2 = 0.99 12

průměrná hodnota iontočtů iontočtů (spectral TIC method) : poměr průměrů signálů ze všech MS/MS patřících danému proteinu : průměr intenzit či ploch monoizotopových píků; robustnější parametr :: větší protein generuje více peptidů vyšší vzorkový práh RSD = ~ 20 % I A1 /I A2 A2 = 60 (SIL ~ 20) normalizovaný iontočet (PICA, (PICA, peptide ion current area) : poměr normalizovaných signálů z XIC MS peptidů patřících danému proteinu :: průměr intenzit či ploch prvních tří izotopových specií :: vyhlazení (substituce gaussovského profilu parabolou) :: statistický test, je li S/N daného signálu přijatelný RSD = ~ 10 % min 5 MS spekter na peptid 13

detekce peptidu základní kroky : MS data; odlišení od chemického šumu; určení náboje : lokalizace v rozměru retenčního času a rekonstrukce chromatografického profilu podle hodnoty m/z monoizotopického iontu peptidu : integrace celkového iontového proudu peptidu = kvantitativní informace ale : podobné m/z (přesnost) či podobný t R potřeba jednoznačné identifikace : identifikace ztráta času a materiálu na MS 2 kolokalizace srovnávaných peptidu : každý biologický vzorek se měří separátně (na rozdíl od měření se značkami) : podle koordinát (m/z m/z, t R ) se hledají srovnávané peptidy (přesnost) : normalizace t R (vnitřní standard d přidaný či skutečně č ě vnitřní) :: normalizovaný retenční čas (NET, normalised retention time) 14

výběr signifikantních peptidů : normalizace intenzit (odstranění artefaktů) informaticky :: hmotnostní značka správnosti (AMT, accurate mass tag) : výběr signifikantních peptidů p (statisticky statisticky) mezi skupinami vzorků : LTQ OT MS umožňuje paralelní MS 2 identifikaci a kvalitní kvantifikační MS data :: zvyšuje výpočetní nároky : 66% shoda mezi dvěma LC MS/MS běhy; 10 běhů max. počet unikátních peptidů unikátní peptidy m/z m/z normalizovaný retenční čas [min] 15

využití počítání MS/MS spekter : čím více je proteinu, tím více vytvoří tryptického peptidu : čím více tryptického peptidu, tím je pravděpodobnější, že bude podroben MS 2 pík (XIC) tryptického peptidu z proteinu o koncentraci c 1 : celkový počet unikátních peptidů na protein : celkový počet MS/MS spekter na protein r 2 = 0.99 linearita :dva řády spekter N S počet spekter n i obsah proteinu inten nzita intenzita retenční čas 8 MS 2 spekter pík (XIC) peptidu z proteinu o koncentraci c 2 kde 2*c 2 = c 1 4 MS 2 spektra počet retenční čas obsah proteinu [mol] 16

exponencializovaný index obsahu proteinu (empai empai, exponentially modified d protein ti abundance index) ) provedení index obsahu proteinu (protein abundance index) počet jedinečných: prekurzorových iontů sekvencí N i počet pozorovaných tryptických peptidů jednoho proteinu sekvencí bez překryvu N tot tot počet všech pozorovatelných tryptických peptidů jednoho proteinu n(hsa) [fmol] molární zlomek 17

absolutní exprese proteinu (APEX APEX, absolute protein expression) :normalizace počtu pozorovaných unikátních peptidů pomocí predikované pravděpodobnosti detekce/identifikace peptidu linearita :tři třiaž čtyři řády N S počet MS 2 spekter z jednoho proteinu, N PS počet predikovaných MS 2 spekter, c tot t celková koncentrace proteinu, n celkový počet identifikovaných proteinů, p pravděpodobnost detekce/identifikace peptidu 18

pokročilá normalizace dat normalizovaný faktor četnosti spekter (normalized spectral abundance factor) N S počet MS 2 spekter související s jedním proteinem, N AA počet aminokyselin tohoto proteinu, n celkový počet identifikovaných proteinů spektrální index (spectral index) x it č i intenzitasignálu, m počet MS 2 spekter, n počet unikátních peptidů proteinu, k počet unikátních proteinů, L délka proteinu 19

s volným přístupem p softvér MapQuant, MZmine, MsInspect,OpenMs OpenMs, MSight, SuperHirn, PEPPeR komerční Decyder MS (GE Healthcare) X Tracker (Cranfield Ca edu Uni) ProteinLynx (Waters Waters) Elucidator (Rosetta Rosetta) ProteoIQ (BioInquire BioInquire) SIEVE (Thermo Electron) G.I.G.O. : ze smetí nic než smetí neuděláš 20

srovnání srovnáníkvantifikačních postupů diferenční gelová el. proteiny identifikované a kvantifikované pomocí 1 peptidu sumární iontočet itraq proteiny identifikované a kvantifikované pomocí 2 peptidu sumární iontočet diferenční gelová el. itraq 21

shrnutí významu přímé kvantifikační metodologie + experimentální snadnost žel, jen na první pohled + neomezené množství paralelních analýz časové omezení + nízká cena provozní, ale ne pořizovací výsledky silně zatížené metodickými zjednodušeními vyšší dynamický rozsah, ale nízká přesnost a správnost žádné kalibrace, žádné standardy, ale také žádné řízení jakosti (QC) vyhodnocení speciální komplexní softvér vysoké instrumentální nároky vysoké rozlišení, vícerozměrná separace 22

prakticky, o fous lépe vychází počítání spekter, ale! neexistuje obecné řešení závěr jsem poněkud zmatená. tohle byl začátek něčeho, konec něčeho nebo to něco bylo už všechno? 23

děkuji za pozornost finanční č podpora GA ČR MŠMT GA203 203/09 09/0148 0148 MSM0021622413 0021622413,MSM MSM0021622415 24