Evropský sociální fond Praha & EU: Investujeme do vaší budoucnosti URČOVÁNÍ PRIMÁRNÍ STRUKTURY BÍLKOVIN



Podobné dokumenty
Metabolismus bílkovin. Václav Pelouch


Inovace studia molekulární a buněčné biologie

Proteiny Genová exprese Doc. MVDr. Eva Bártová, Ph.D.

Evropský sociální fond Praha & EU: Investujeme do vaší budoucnosti. Translace, techniky práce s DNA

Aminokyseliny. Gymnázium a Jazyková škola s právem státní jazykové zkoušky Zlín. Tematická oblast Datum vytvoření Ročník Stručný obsah Způsob využití

Určení molekulové hmotnosti: ESI a nanoesi

STANOVENÍ AMINOKYSELINOVÉHO SLOŽENÍ BÍLKOVIN. Postup stanovení aminokyselinového složení

Metabolismus aminokyselin. Vladimíra Kvasnicová

Struktura proteinů. - testík na procvičení. Vladimíra Kvasnicová

Cysteinové adukty globinu jako potenciální biomarkery expozice styrenu

Názvosloví cukrů, tuků, bílkovin

Bílkoviny - proteiny

Vznik peptidů Peptidová vazba

Aminokyseliny příručka pro učitele. Obecné informace: Téma otevírá kapitolu Bílkoviny, která svým rozsahem překračuje rámec jedné vyučovací hodiny.

ÚVOD DO BIOCHEMIE. Dělení : 1)Popisná = složení org., struktura a vlastnosti látek 2)Dynamická = energetické změny

PROTEINY. Biochemický ústav LF MU (H.P.)

Metabolismus aminokyselin 2. Vladimíra Kvasnicová

BÍLKOVINY = PROTEINY Polymery aminokyselin propojených peptidovou vazbou

BÍLKOVINY R 2. sféroproteiny (globulární bílkoviny): - rozpustné ve vodě, globulární struktura - odlišné funkce (zásobní, protilátky, enzymy,...

Molekulární genetika IV zimní semestr 6. výukový týden ( )

Obecná struktura a-aminokyselin

Virtuální svět genetiky 1. Translace

Evropský sociální fond Praha & EU: Investujeme do vaší budoucnosti. Metabolismus dusíkatých látek

Struktura nukleových kyselin Vlastnosti genetického materiálu

3.2. Metabolismus bílkovin, peptidů a aminokyselin

Inovace bakalářského studijního oboru Aplikovaná chemie

Evropský sociální fond Praha & EU: Investujeme do vaší budoucnosti NUKLEOVÉ KYSELINY

Biochemie I. Aminokyseliny a peptidy

Aminokyseliny a dlouhodobá parenterální výživa. Luboš Sobotka

NMR biomakromolekul RCSB PDB. Progr. NMR

Proteiny, peptidy a aminokyseliny

Molekulárn. rní genetika

AMINOKYSELINY Substituční deriváty karboxylových kyselin ( -COOH, -NH 2 nebo -NH-) Prolin α-iminokyselina

Metabolismus aminokyselin - testík na procvičení - Vladimíra Kvasnicová

AMINOKYSELINY Substituční deriváty karboxylových kyselin ( -COOH, -NH 2 nebo -NH-) Prolin α-iminokyselina

Lodish et al, Molecular Cell Biology, 4-6 vydání Alberts et al, Molecular Biology of the Cell, 4 vydání

Genomické databáze. Shlukování proteinových sekvencí. Ivana Rudolfová. školitel: doc. Ing. Jaroslav Zendulka, CSc.

Genetický kód. Jakmile vznikne funkční mrna, informace v ní obsažená může být ihned použita pro syntézu proteinu.

Bílkoviny. Charakteristika a význam Aminokyseliny Peptidy Struktura bílkovin Významné bílkoviny

Degradační produkty proteinových aduktů v moči jako nový typ biomarkerů v toxikologii

REGULACE ENZYMOVÉ AKTIVITY

Vazebné interakce protein s DNA

Biochemie dusíkatých látek při výrobě vína

Populační genetika. ) a. Populační genetika. Castle-Hardy-Weinbergova zákonitost. Platí v panmiktické populaci za předpokladu omezujících podmínek

BIOSTIMULÁTOR AGRO-SORB ZDRAVÍ PRO POLE. VP AGRO, spol. s.r.o. Stehlíkova , Praha 6 - Suchdol

Tomáš Oberhuber. Faculty of Nuclear Sciences and Physical Engineering Czech Technical University in Prague

Obecný metabolismus.

Základy analýzy potravin Přednáška 8. Důvody pro analýzu bílkovin v potravinách. určování původu suroviny, autenticita výrobku

Metabolizmus aminokyselin II

Vzdělávací materiál. vytvořený v projektu OP VK. Anotace. Název školy: Gymnázium, Zábřeh, náměstí Osvobození 20. Číslo projektu:

Molekulární základ dědičnosti

G I R P GASTRIN (17 AA) Původ: mukosa antrum pylori, (mukosa střeva).

Molekulární biofyzika

TRANSLACE - SYNTÉZA BÍLKOVIN

Proteiny globulární a vláknité a jejich funkce. Metabolismus aminokyselin

Metabolizmus aminokyselin I

Biochemie I. Aminokyseliny a peptidy

Molekulární genetika

6. Kde v DNA nalézáme rozdíly, zodpovědné za obrovskou diverzitu života?

3/22/2010. Vysoce regulovány. motilita (pohyb potravy) sekrece. Jen pár mechanismů regulováno. trávení resorpce. Sliznice (mukosa) Podslizniční vazivo

Mutace jako změna genetické informace a zdroj genetické variability

Molekulární biotechnologie č.9. Cílená mutageneze a proteinové inženýrství

Struktura a funkce biomakromolekul KBC/BPOL

Teorie: Trávení: proces rozkladu molekul na menší molekuly za pomoci enzymů trávícího traktu

Exprese genetické informace

Aminokyseliny, struktura a vlastnosti bílkovin. doc. Jana Novotná 2 LF UK Ústav lékařské chemie a klinické biochemie

Biosyntéza a metabolismus bílkovin

BÍLKOVINY = PROTEINY Polymery aminokyselin propojených peptidovou vazbou

Metabolismus proteinů a aminokyselin

MOLEKULOVÉ MODELOVÁNÍ - STRUKTURA. Monika Pěntáková Katedra Farmaceutické chemie

DUM č. 15 v sadě. 22. Ch-1 Biochemie

základní znaky živých systémů (definice života výčtem jeho vlastností) složitá organizace a řád regulace a udržování vnitřní homeostázy získávání a

Sekvenční analýza. doc. RNDr. Milan Bartoš, Ph.D.

Struktura aminokyselin, peptidů a bílkovin.

Translace (druhý krok genové exprese)

Výukový materiál zpracován v rámci projektu EU peníze školám Registrační číslo projektu: CZ.1.07/1.5.00/

>>> E A1 + E A2. . aktivační energie potřebná k reakci bez přítomnosti katalyzátoru E A E A1. energie potřebná ke vzniku enzym-substrátového komplexu

Základy biochemie KBC / BCH. Biosyntéza proteinů. Inovace studia biochemie prostřednictvím e-learningu CZ / /0407

Pražské analytické centrum inovací Projekt CZ / /0002 spolufinancovaný ESF a Státním rozpočtem ČR

Gymnázium Vysoké Mýto nám. Vaňorného 163, Vysoké Mýto

Metabolizmus aminokyselin II

A. AMINOKYSELINY A BÍLKOVINY

Molekulární základy dědičnosti

Funkční biochemie trávicího traktu

Aminokyseliny, proteiny, enzymy

Esenciální Isoleucin Leucin Lysin Methionin Phenylalanin Threonin Tryptofan Valin

Molekulární základy dědičnosti

Aminokyseliny. Aminokyseliny. Peptidy & proteiny Enzymy Lipidy COOH H 2 N. Aminokyseliny. Aminokyseliny. Postranní řetězec

Základní vlastnosti proteinů

Sekvenční analýza. doc. RNDr. Milan Bartoš, Ph.D.

Studijní materiály pro bioinformatickou část ViBuChu. úloha II. Jan Komárek, Gabriel Demo

AMINOKYSELINY STANOVENÍ AMINOKYSELINOVÉHO SLOŽENÍ BÍLKOVIN. Stanovení sirných aminokyselin. Obecná struktura

Identifikace aminokyselin a jiných organických strukturních jednotek v přírodních a syntetických peptidech technikou GC-MS.

MOLEKULÁRNÍ BIOLOGIE. 2. Polymerázová řetězová reakce (PCR)

A. AMINOKYSELINY, PEPTIDY A BÍLKOVINY

Metabolismus dusíkatých látek

Kras XL StripAssay. Kat. číslo testů 2-8 C

nepolární polární kyselý bazický

Transkript:

Evropský sociální fond Praha & EU: Investujeme do vaší budoucnosti URČOVÁNÍ PRIMÁRNÍ STRUKTURY BÍLKOVIN

Primární struktura primární struktura bílkoviny je dána pořadím AK jejích polypeptidových řetězců

Proč určovat primární strukturu? znalost sekvence je nutná pro objasnění vyšších struktur proteinů každý protein má unikátní strukturu a funkce, ta je dána primární strukturou porovnáním sekvencí např. jedinců stejného druhu evoluce, taxonomie podobné proteiny různých druhů si MOHOU BÝT podobné (extrém UBIKVITIN 76 AK stejný u ovocné mušky i u člověka) klinické aplikace (mutace příčinou řady chorob) defektní protein už při změně jediné AK 20 30% lidských proteinů je ovšem polymorfních - mají různé AK složení v populaci při zachování stejné funkce

Jak určovat primární strukturu? příprava proteinu pro sekvenování určení počtu různých podjednotek v proteinu rozštěpení disulfidových vazeb rozdělení a vyčištění jednotlivých podjednotek stanovení AK složení podjednotek sekvenace polypeptidových řetězců rozštěpení jednotlivých podjednotek v určitých místech rozdělení a vyčištění fragmentů stanovení pořadí AK každého fragmentu opakování s použitím štěpení odlišné specifity sestavení celé struktury vyhledání míst, kde došlo ke štěpení na peptidové fragmenty porovnáním sekvencí skupin polypeptidů je lze složit do pořadí, ve kterém jsou v podjednotce lokalizace případných disulfidických vazeb v podjednotkách

Štěpení disulfidických vazeb

Určení celkového AK složení kyselá hydrolýza - 6 M HCl Asn Asp, Gln Glu, degradace Trp, částečné poškození Ser, Thr, Tyr alkalická hydrolýza 2-4 M NaOH rozklad Cys, Ser, Thr, Arg, racemizace

Určení N- a C-koncové AK N-koncová AK Sangerova metoda, postupné odbourávání aminopeptidasami nebo Edmanovo odbourávání Sangerova metoda jen pro N-konec, po totální hydrolýze peptidu (nelze opakovat pro AK druhou od N-konce), dnes jiná činidla dansylchlorid, dabsylchlorid Edmanovo odbourávání uvolnění N-koncové AK v modifikované podobě (zbytek peptidu zůstává netknutý) modifikovanou AK lze stanovit pomocí HPLC, TLC, ELFO lze opakovat a takto postupně osekvenovat od N-konce celé, lze automatizovat C-koncová AK odbourávání karboxypeptidasami, hydrazinolýza, reakce s LiBH 4, (neexistuje ekvivalent Edmanova obourávání pro C-konec)

Specifita exopeptidas EXOpeptidasa polypeptidový řetězec štěpí na konci karboxypeptidasa A štěpí C-koncovou, pokud to není Arg, Lys, Pro a pokud předposlední není Pro karboxypeptidasa B štěpí C-koncovou, pokud to je Arg, Lys a pokud předposlední není Pro karboxypeptidasa C štěpí všechny C-koncové aminokyseliny, ph optimum 3,5 karboxypeptidasa Y štěpí všechny C-koncové aminokyseliny, pouze Gly pomaleji Aminopeptidasa M všechny N-koncové aminokyseliny

Specifita endopeptidas ENDOpeptidasy štěpí uvnitř polypeptidového řetězce trypsin za Arg, Lys (kladně nabité), pokud následující není Pro, vysoká specifita chymotrypsin za Phe, Trp, Tyr (objemné hydrofobní), pokud následující není Pro, pomalejší štěpení za Asn, His, Met, Leu elastasa za Ala, Gly, Ser, Val (malé neutrální), pokud následující není Pro pepsin před Leu, Phe, Trp, Tyr, pokud předchozí není Pro, malá specifita endopeptidasa V8 za Glu thermolysin před Ile, Met, Phe, Trp, Tyr, Val, pokud předchozí není Pro neenzymové štěpení bromkyan specifické a kvantitativní štěpení na C-straně methioninových zbytků ( za MET)

Uspořádání peptidových fragmentů máme jednotlivé sekvenované segmenty, teď je potřeba je složit, porovnání AK sekvencí jedné sady fragmentů s jinou sadou, jejíž specifická místa štěpení se překrývají s místy první sady

Lokalisace disulfidických vazeb vzorek proteinu je znovu štěpen např. trypsinem, ale bez předchozího zrušení disulfidických vazeb výsledné peptidy jsou rozděleny elektroforézou (neredukující) a porovnány s předchozí sadou (štěpení po zrušení S-S vazeb) pro každou S-S vazbu budou chybět dva původní peptidy a objeví se jeden větší ty dva původní fragmenty jsou spojeny disulfidickou vazbou

Další metody určování AK sekvence 20 30 AK peptid lze sekvenovat pomocí hmotnostního spektrometru dnes daleko snazší a proto častěji používané je izolovat gen pro daný protein, zjistit jeho nukleotidovou sekvenci a přeložit si jí do AK sekvence