Historie. Pozor! né vždy jen bílkovinná část

Podobné dokumenty
HISTORIE ENZYMOLOGIE

ENZYMY. RNDr. Lucie Koláčná, Ph.D.

Rychlost chemické reakce je dána změnou Gibbsovy energie a aktivační energií: Tudíž zrychlení reakce pomocí katalýzy může být vyjádřeno:

Enzymologie. Věda ležící na pomezí fyz. ch. a bioch. Zabývá se problematikou biokatalyzátorů.

>>> E A1 + E A2. . aktivační energie potřebná k reakci bez přítomnosti katalyzátoru E A E A1. energie potřebná ke vzniku enzym-substrátového komplexu

Evropský sociální fond Praha & EU: Investujeme do vaší budoucnosti. ENZYMY I úvod, názvosloví, rozdělení do tříd

Výukový materiál zpracován v rámci projektu EU peníze školám Registrační číslo projektu: CZ.1.07/1.5.00/

Jana Fauknerová Matějčková

Enzymy (katalýza biochemických reakcí)

Enzymy charakteristika a katalytický účinek

Aminokyseliny, proteiny, enzymologie

Enzymologie. Ústav lékařské chemie a klinické biochemie 2.LF UK a FN Motol Matej Kohutiar. akad. rok 2017/2018

ENZYMOLOGIE. Pracovní sešit k přednáškám z biochemie pro studenty biologických kombinací ZDENĚK GLATZ

Důležité termíny enzymologie. Pavel Jirásek

Redoxní děj v neživých a živých soustavách

POLYPEPTIDY. Provitaminy = organické sloučeniny bez vitaminózního účinku, které se v živočišném těle mění působením ÚV záření nebo enzymů na vitaminy.

Enzymy. Vladimíra Kvasnicová

Historie poznávání enzymů

13. Enzymy aktivační energie katalýza makroergické sloučeniny

ENZYMY. Klasifikace enzymů

Enzymy. aneb. Není umění dělat co tě baví, ale najít zalíbení v tom, co udělati musíš. Luboš Paznocht

Glykolýza Glukoneogeneze Regulace. Alice Skoumalová

Enzymy. Vladimíra Kvasnicová

Enzymy faktory ovlivňující jejich účinek

Text zpracovala Mgr. Taťána Štosová, Ph.D PŘÍRODNÍ LÁTKY

Intermediární metabolismus. Vladimíra Kvasnicová

Esenciální Isoleucin Leucin Lysin Methionin Phenylalanin Threonin Tryptofan Valin

ENZYMY. Enzymy - jednoduché nebo složené proteiny, které katalyzují chemické přeměny v organismech

ENZYMY. Charakteristika enzymaticky katalyzovaných reakcí:

CHEMICKÉ ZNAKY ŽIVÝCH SOUSTAV

Aminokyseliny, proteiny, enzymy

METABOLISMUS SACHARIDŮ

ENZYMY A NUKLEOVÉ KYSELINY

Biochemie - základy. Biochemie Znaky živých soustav Složení živých soustav Děje v živých soustavách Enzymy a vitamíny

Proč biokatalýza? Vyšší reakční rychlost Vyšší specificita reakce Mírnější reakční podmínky Možnost regulace

Enzymy. RNDr. Bohuslava Trnková ÚKBLD 1.LF UK. ls 1

Enzymy. Prof. MUDr. Jiří Kraml, DrSc.

Důležité termíny enzymologie Kurz 2 / 210. Vladimíra Kvasnicová

BIOKATALYZÁTORY I. ENZYMY

7. Enzymy. klasifikace, názvosloví a funkce

Enzymy. Názvosloví enzymů


Energetika a metabolismus buňky

Enzymy: Struktura a mechanismus působení. Prof. MUDr. Jiří Kraml, DrSc. Ústav lékařské biochemie 1.LF UK

Reakční kinetika enzymových reakcí

Aspartátaminotransferáza (AST)

Co jsou to enzymy? pozoruhodné chemické katalyzátory

Energetický metabolizmus buňky

ZÁPADOČESKÁ UNIVERZITA V PLZNI

Regulace metabolických drah na úrovni buňky

Biogenní prvky v tělech organismů makroprvky více než 1% C, H, O, N, P, Ca mikroprvky 0,05-1% S, K, Na, Mg, Cl stopové méně než 0,05% Co, Zn, Mn, I

Stanovení vybraných enzymů. Roman Kanďár

Figure 3-23 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008)

Otázky ke zkoušce z biochemie

Intermediární metabolismus - SOUHRN - Vladimíra Kvasnicová

BÍLKOVINY. V organismu se nedají nahradit jinými sloučeninami, jen jako zdroj energie je mohou nahradit sacharidy a lipidy.

ZÁPADOČESKÁ UNIVERZITA V PLZNI

V organismu se bílkoviny nedají nahradit žádnými jinými sloučeninami, jen jako zdroj energie je mohou nahradit sacharidy a lipidy.

Důkaz specifičnosti enzymů

DYNAMICKÁ BIOCHEMIE. Daniel Nechvátal ::

Obecný metabolismus.

Gymnázium Jiřího Ortena, Kutná Hora

Enzymy. Názvosloví enzymů

Regulace enzymové aktivity

První testový úkol aminokyseliny a jejich vlastnosti

Aminokyseliny. Aminokyseliny. Peptidy & proteiny Enzymy Lipidy COOH H 2 N. Aminokyseliny. Aminokyseliny. Postranní řetězec

1. Napište strukturní vzorce aminokyselin D a Y a vzorce adenosinu a thyminu

Přehled energetického metabolismu

Eva Benešová. Dýchací řetězec

9. Citrátový cyklus, oxidační dekarboxylace pyruvátu a anaplerotické dráhy

Regulace enzymové aktivity

Doučování IV. Ročník CHEMIE

Digitální učební materiál

Pentosový cyklus. osudy glykogenu. Eva Benešová

Studijní opora. B I O CH E M I E A M E T A B O L I S M U S Prof. RNDr. Eva Samcová, CSc., Mgr. Martin Jaček

Inovace profesní přípravy budoucích učitelů chemie

Tabulace učebního plánu. Obecná chemie. Vzdělávací obsah pro vyučovací předmět : Ročník: 1.ročník a kvinta

mezinárodní jednotka (U, IU) µmol/min 22. Jaké metody stanovení katalytické koncentrace jsou užívány? Která je v praxi nejčastější?

Enzymy v diagnostice Enzymy v plazm Bun né enzymy a sekre ní enzymy iny zvýšené aktivity bun ných enzym v plazm asový pr h nár

ENZYMY A ENZYMOVÁ KATALÝZA

METABOLISMUS SACHARIDŮ

Metabolismus krok za krokem - volitelný předmět -

REGULACE ENZYMOVÉ AKTIVITY

Ukázky z pracovních listů z biochemie pro SŠ A ÚVOD

glukóza *Ivana FELLNEROVÁ, PřF UP Olomouc*

9. KINETIKA ENZYMATICKÝCH REAKCÍ

Biochemie. ochrana životního prostředí analytická chemie chemická technologie Forma vzdělávání: Platnost: od do

Metabolismus. Source:

Metabolismus. - soubor všech chemických reakcí a příslušných fyzikálních procesů, které souvisejí s aktivními projevy života daného organismu

Test pro přijímací řízení magisterské studium Biochemie Napište vzorce aminokyselin Q a K

Toxikologie PřF UK, ZS 2016/ Toxikodynamika I.

Farmakologie. -věda o lécích používaných v medicíně -studium účinku látek na fyziologické procesy -biochemie s jasným cílem

VÝZNAM FUNKCE PROTEINŮ V MEDICÍNĚ

Bp1252 Biochemie. #8 Metabolismus živin

Metabolismus bílkovin. Václav Pelouch

B4, 2007/2008, I. Literák

Sacharidy a polysacharidy (struktura a metabolismus)

Obrázek 1: Chemická reakce. Obrázek 2: Kinetická rovnice

Sylabus pro předmět Biochemie pro jakost

Transkript:

Enzymy a hormony

Enzymy = biokatalyzátory jejich působení je umožněn souhrn chemických přeměn v organismu (metabolismus) jednoduché, složené bílkoviny globulární v porovnání s katalyzátory účinnější, netoxické, specifické, regulovatelné, pracují za mírných podmínek t = 20-40 o C, p = 0,1 MPa, ph ~ 7

Historie 1. Berzelius (1835) rozklad škrobu v bramborách 2. W.Kühne (1878) en zýme = v kvasnicích fermentace (ferment = enzym) 3. E. Buchner (1897) nebuněčné kvašení 1907 Nobelova cena 4. J. Sumner (1926) prokázána bílkovinná povaha enzymů Pozor! né vždy jen bílkovinná část

1833 amylasa ve sladu škrob dextrin - maltóza slinná amylasa ptyalin (α amylasa) 1836 žaludeční proteasa pepsin - dnes známo ~ 3 000 různých enzymů - odhad v lidské buňce ~ 50 000 enzymů T. Cech některé RNA enzymatické vlastnosti

Struktura enzymu globulární složená bílkovina (60-70 %) aktivní centrum - vazebné skupiny slabéinterakce, H-můstky, Van der Walsovy - katalyticky aktivní skupiny

Složen ení enzymu J. Sumner (1926) prokázána bílkovinná povaha enzymů Apoenzym Kofaktor prostetická skupina Holoenzym cytochromy - hem koenzym - odštěpitelný

Mechanismus účinku teorie komplementarity (E. Fischer 1984) teorie indukovaného přizpp izpůsobení Enzym

Jak enzym pracuje E A E + S ES = EP E + P t

Spřažen ení reakcí Reakce - katabolické (exergonické energeticky výhodné) - G - anabolické (endergonické energeticky nevýhodné) + G G = -49,4 kj/mol G -29,3 29,3 G = 12,6 kj/mol kj/mol Obrázek byl převzat z knihy: Biochemie, Jaroslav Odstrčil, Brno 2005 Obrázek převzat z knihy: Základy buněčné biologie, Bruce Alberts, Dennis Bray, a další, nakladatelství ESPERO

Lokalizace a formy enzymů intracelulárn rní extracelulárn rní (v tkáňových kapalinách, trávící šťávy, krev, mozkomíš íšní mok a.j.) neaktivní formy enzymů: proenzymy, zymogeny Pepsinogen + HCl pepsin MW = 40 000 MW = 35 000

Izoenzymy katalyzují reakci stejného substrátu tu rozdílná strukturu, MW odolnost vůčv ůči i teplotě Laktátdehydrogen tdehydrogenáza (LDH) - tetramer dvou druhůčástic (M a H) 5 izoenzymů LD1-LD5 LD5

Názvosloví enzymů triviáln lní názvosloví - koncovka in (pepsin, trypsin) název substrátu tu + koncovka áza (alkoholdehydrogenáza) systematické názvosloví charakterizuje katalyzovanou reakci L-laktát + NAD + pyruvát + NADH + H + enzym: L-laktL laktát: t: NAD + -oxidoreduktáza Doporučený název: n laktátdehydrogen tdehydrogenáza

V roce 1961 International Union of Biochemistry doporučila systematickou klasifikaci enzymů podle typu chemické reakce, kterou daný enzym katalyzuje 6 tříd t d enzymů. Každý enzym - Kódové číslo: E.C.1.1.1.27 = LDH Třídy enzymů 1) Oxidoreduktázy 2) Transferázy 3) Hydrolázy 4) Lyázy 5) Izomerázy zy 6) Ligásy

Třídy enzymů 1. OXIDOREDUKTÁZY - katylyzují oxidačně-redukční reakce, - složené bílkoviny - oxidačně-redukční děje se realizovány buď: přenosem atomů VODÍKU - dehydrogenázy nebo ELEKTRONŮ - transelektronázy

2. TRANSFERÁZY - realizují přenos skupin CH 3, -NH 2,... v aktivované formě z jejich donoru na akceptor - mají povahu složených bílkovin - dělí se na podtřídy dle charakteru přenášených skupin: - aminotransferázy, - transmetylázy, - transacylázy, Třídy enzymů - transglykosidázy

Třídy enzymů 3. HYDROLÁZY - hydrolyticky štěpí vazby, které vznikly kondenzací - například PROTEASY štěpí peptidickou vazbu v molekule proteinů a peptidů - LIPÁSY, PEPTIDÁZY, ESTERÁZY, GLYKOSIDÁZY 4. LYASY - katalyzují nehydrolytické štěpení a vznik vazeb C-C, C-O, C-N

5. ISOMERAZY - realizují vnitromolekulární přesuny atomů a jejich skupin vzájemné přeměny isomerů - nejméně početná třída - typ jednoduchých bílkovin - dělení na podtřídy podle typu isomerie: - cis/trans-izomerázy - epimerázy - mutázy - racemázy Třídy enzymů

6. LIGASY (SYNTHETASY) - katalyzují vznik energeticky náročných vazeb za současného rozkladu ATP - málo početná třída uplatňuje se při biosyntézách - povaha složených bílkovin - dělení podle vytvářených vazeb: - KYNÁZY Třídy enzymů

Vyjadřov ování katalytické účinnosti (aktivity) enzymů katal množství katalyzátoru, který přemění za 1 s 1 mol substrátu. V praxi µkat a nkat. Mezinárodní jednotka U [µmol/min] 1kat = 6.10 7 U - někdy uváděna jako číslo přeměny (turnover number) n molekul substrátu/s/1 molekulu enzymu. Acetylcholin esteráza 25 000 molekul acetylcholinu / s Karbonátdehydrogenáza 600 000 molekul H 2 CO 3 / s K M Michaelisova konstanta (Michaelis-Mentenové konstanta) = konc. substrátu při ½V max [mol/l] SATURAČNÍ KŘIVKA

Podmínky enzymové aktivity teplota: rychlost všech v reakcí vzrůst stá až do 55-60 o C optimáln lní ph - disociace skupin aktivního centra (pepsin 1,5-2,5, trypsin 7,5-10) přítomnost aktivátor torů otrava enzymů vysvětlit!

Inhibice enzymových reakcí látky ovlivňuj ující rychlost reakce působenp sobením m na enzymy = efektory (aktivátory, tory, inhibitory) 1) kompetitivní inhibice inhibitor velmi podobný substrátu, tu, reverzeibilní 2) nekompetitivní inhibice změna konformace aktivního místa, m nebo jeho ireverzibilní obsazení 3) inhibice substrátem tem nevázání více molekul substrátu tu do aktivního centra 4) inhibice produktem - 5) alosterická inhibice vazba na alosterické místo, změna konformace aktivního centra

Využit ití v enzymů v praxi - diagnostická a prognostická pomůcka - k léčebným zásahz sahům m (proteolytické enzymy) - v potravinářstv ství výroba sýra, kvasné procesy - součást st pracích ch práš ášků (amylasy, lipasy) - molekulárn rní biologie - práce s DNA. Některé důležité enzymy stanovované v klinické biochemii Enzym α-amyláza (AMS) alkalická fosfatáza (ALP) kreatinkináza (CK) laktátdehydrogenáza (LD) alaninaminotransferáza (ALT) aspartátaminotransferáza (AST) Poškozený orgán nebo tkáň pankreas kost, játra sval, srdce srdce, játra játra srdce, játra