Struktura proteinů. - testík na procvičení. Vladimíra Kvasnicová

Podobné dokumenty
Bílkoviny - proteiny

Aminokyseliny. Gymnázium a Jazyková škola s právem státní jazykové zkoušky Zlín. Tematická oblast Datum vytvoření Ročník Stručný obsah Způsob využití

Gymnázium Vysoké Mýto nám. Vaňorného 163, Vysoké Mýto

PROTEINY. Biochemický ústav LF MU (H.P.)

Aminokyseliny, peptidy a bílkoviny

Obecná struktura a-aminokyselin

ÚVOD DO BIOCHEMIE. Dělení : 1)Popisná = složení org., struktura a vlastnosti látek 2)Dynamická = energetické změny

Bílkoviny. Charakteristika a význam Aminokyseliny Peptidy Struktura bílkovin Významné bílkoviny

Inovace studia molekulární a buněčné biologie

Aminokyseliny. Peptidy. Proteiny.

Proteiny Genová exprese Doc. MVDr. Eva Bártová, Ph.D.

aminokyseliny a proteiny

AMINOKYSELINY Substituční deriváty karboxylových kyselin ( -COOH, -NH 2 nebo -NH-) Prolin α-iminokyselina

Metabolismus bílkovin. Václav Pelouch

Aminokyseliny příručka pro učitele. Obecné informace: Téma otevírá kapitolu Bílkoviny, která svým rozsahem překračuje rámec jedné vyučovací hodiny.

Metabolismus aminokyselin. Vladimíra Kvasnicová

Testové úlohy aminokyseliny, proteiny. post test

Výukový materiál zpracován v rámci projektu EU peníze školám Registrační číslo projektu: CZ.1.07/1.5.00/

Metabolismus aminokyselin - testík na procvičení - Vladimíra Kvasnicová

Názvosloví cukrů, tuků, bílkovin

Aminokyseliny, struktura a vlastnosti bílkovin. doc. Jana Novotná 2 LF UK Ústav lékařské chemie a klinické biochemie

Struktura aminokyselin, peptidů a bílkovin.

DUM č. 15 v sadě. 22. Ch-1 Biochemie

Inovace bakalářského studijního oboru Aplikovaná chemie

Biochemie I. Aminokyseliny a peptidy

I N V E S T I C E D O R O Z V O J E V Z D Ě L Á V Á N Í

AMINOKYSELINY Substituční deriváty karboxylových kyselin ( -COOH, -NH 2 nebo -NH-) Prolin α-iminokyselina

Struktura, chemické a biologické vlastnosti aminokyselin, peptidů a proteinů

PEPTIDY, BÍLKOVINY. Reg. č. projektu CZ.1.07/1.1.00/

AMINOKYSELINY REAKCE

Biochemie I. Aminokyseliny a peptidy

Molekulární biofyzika

Určení molekulové hmotnosti: ESI a nanoesi

Přírodní polymery proteiny

BÍLKOVINY. V organismu se nedají nahradit jinými sloučeninami, jen jako zdroj energie je mohou nahradit sacharidy a lipidy.

V organismu se bílkoviny nedají nahradit žádnými jinými sloučeninami, jen jako zdroj energie je mohou nahradit sacharidy a lipidy.

Vzdělávací materiál. vytvořený v projektu OP VK. Anotace. Název školy: Gymnázium, Zábřeh, náměstí Osvobození 20. Číslo projektu:

Genetický kód. Jakmile vznikne funkční mrna, informace v ní obsažená může být ihned použita pro syntézu proteinu.

Hemoglobin a jemu podobní... Studijní materiál. Jan Komárek

Evropský sociální fond Praha & EU: Investujeme do vaší budoucnosti URČOVÁNÍ PRIMÁRNÍ STRUKTURY BÍLKOVIN

Organická chemie 3.ročník studijního oboru - kosmetické služby.

Metabolismus aminokyselin 2. Vladimíra Kvasnicová

Aminokyseliny R CH COO. R = postranní etzec

Struktura sacharidů. - testík na procvičení. Vladimíra Kvasnicová

Chromatofokusace. separace proteinů na základě jejich pi vysoké rozlišení. není potřeba připravovat ph gradient zaostřovací efekt jednoduchost

Metabolizmus aminokyselin II

Aminokyseliny, Peptidy, Proteiny

Struktura nukleových kyselin Vlastnosti genetického materiálu


STANOVENÍ AMINOKYSELINOVÉHO SLOŽENÍ BÍLKOVIN. Postup stanovení aminokyselinového složení

Organické látky v buňkách. Vladimíra Kvasnicová

NaLékařskou.cz Přijímačky nanečisto

Bílkoviny. Bílkoviny. Bílkoviny Jsou

Biochemie dusíkatých látek při výrobě vína

Struktura lipidů. - testík na procvičení. Vladimíra Kvasnicová

Aminokyseliny, struktura a vlastnosti bílkovin

Translace (druhý krok genové exprese)

MOLEKULOVÉ MODELOVÁNÍ - STRUKTURA. Monika Pěntáková Katedra Farmaceutické chemie

CHEMIE. Pracovní list č žákovská verze Téma: Bílkoviny. Mgr. Lenka Horutová

Metabolizmus aminokyselin II

Biochemie I 2016/2017. Makromolekuly buňky. František Škanta

Chemická reaktivita NK.

Vazebné interakce protein s DNA

Molekulární biofyzika

3 Acidobazické reakce

Lodish et al, Molecular Cell Biology, 4-6 vydání Alberts et al, Molecular Biology of the Cell, 4 vydání

STRUKTURA PROTEINŮ

Typy molekul, látek a jejich vazeb v organismech

Proteiny: obecná charakteristika. Proteiny: trocha historie. Proteiny: trocha historie

Hydroxysloučeniny Tento výukový materiál vznikl za přispění Evropské unie, státního rozpočtu ČR a Středočeského kraje Únor

Biopolymery. struktura syntéza

Aminokyseliny a dlouhodobá parenterální výživa. Luboš Sobotka

Biochemicky významné sloučeniny a reakce - testík na procvičení

Deriváty karboxylových kyselin

Opakování

Genomické databáze. Shlukování proteinových sekvencí. Ivana Rudolfová. školitel: doc. Ing. Jaroslav Zendulka, CSc.

TRANSLACE - SYNTÉZA BÍLKOVIN

Aminokyseliny. Aminokyseliny. Peptidy & proteiny Enzymy Lipidy COOH H 2 N. Aminokyseliny. Aminokyseliny. Postranní řetězec

3 Acidobazické reakce

První testový úkol aminokyseliny a jejich vlastnosti

Cysteinové adukty globinu jako potenciální biomarkery expozice styrenu

HYDROXYDERIVÁTY. Alkoholy Fenoly Bc. Miroslava Wilczková

Názvosloví substitučních derivátů karboxylových kyselin

Barvení textilií IV. Doc. Ing. Michal Vik, Ph.D., Ing. Martina Viková, Ph.D.

ZŠ ÚnO, Bratří Čapků 1332

Proteiny. Markéta Vojtová VOŠZ a SZŠ Hradec Králové

Biologie buňky. systém schopný udržovat se a rozmnožovat

Substituční deriváty karboxylových kyselin

Základní vlastnosti proteinů

nepolární polární kyselý bazický

b) Jak se změní sekvence aminokyselin v polypeptidu, pokud dojde v pozici 23 k záměně bázového páru GC za TA (bodová mutace) a s jakými následky?

BÍLKOVINY = PROTEINY Polymery aminokyselin propojených peptidovou vazbou

Brno e) Správná odpověď není uvedena. c) KHPO4. e) Správná odpověď není uvedena. c) 49 % e) Správná odpověď není uvedena.

OPVK CZ.1.07/2.2.00/

Přírodní polymery. struktura syntéza

Tomáš Oberhuber. Faculty of Nuclear Sciences and Physical Engineering Czech Technical University in Prague

3.2. Metabolismus bílkovin, peptidů a aminokyselin

Karboxylové kyseliny a jejich funkční deriváty

agenda izomerie větší kousíček názvosloví karboxylové kyseliny aminokyseliny

Transkript:

Struktura proteinů - testík na procvičení Vladimíra Kvasnicová

Mezi proteinogenní aminokyseliny patří a) kyselina asparagová b) kyselina glutarová c) kyselina acetoctová d) kyselina glutamová

Mezi proteinogenní aminokyseliny patří a) kyselina asparagová b) kyselina glutarová toto není aminokyselina c) kyselina acetoctová toto není aminokyselina d) kyselina glutamová

O struktuře postranního řetězce aminokyselin platí: a) serin obsahuje SH- skupinu b) threonin obsahuje OH-skupinu c) histidin obsahuje pyridinový heterocyklus d) lyzin obsahuje guanidinovou skupinu

O struktuře postranního řetězce aminokyselin platí: a) serin obsahuje SH- skupinu obsahuje OH-skupinu b) threonin obsahuje OH-skupinu c) histidin obsahuje pyridinový heterocyklus d) lyzin obsahuje guanidinovou skupinu histidin obsahuje imidazolový heterocyklus lyzin obsahuje v postranním řetězci -NH 2 skupinu (guanidin je součástí struktury argininu)

Proteinogenní aminokyseliny obsahují a) α-aminoskupinu (s výjimkou prolinu) b) chirální uhlík (s výjimkou glycinu) c) D-konfiguraci na 2. uhlíku (s výjimkou Gly) d) alespoň jednu karboxylovou funkční skupinu

Proteinogenní aminokyseliny obsahují a) α-aminoskupinu (s výjimkou prolinu) b) chirální uhlík (s výjimkou glycinu) c) D-konfiguraci na 2. uhlíku (s výjimkou Gly) d) alespoň jednu karboxylovou funkční skupinu prolin je iminokyselina (obsahuje -NH- sk.) proteinogenní aminokyseliny mají konfiguraci L-

Aminokyseliny v proteinech L-α-aminokarboxylové kyseliny 21 kódovaných (proteinogenních) AMK další AMK vznikají posttranslační modifikací

Aminokyseliny můžeme rozdělit do skupin podle postranního řetězce: a) větvené: Val, Leu, Ile b) aromatické: Phe, Tyr, Trp, His, Pro c) obsahující síru: Cys, Met d) bazické: Asn, Gln

Aminokyseliny můžeme rozdělit do skupin podle postranního řetězce: a) větvené: Val, Leu, Ile b) aromatické: Phe, Tyr, Trp, His, Pro bez Pro c) obsahující síru: Cys, Met d) bazické: Asn, Gln amidy nemají bazický charakter (bazické: Lys, Arg, His)

V postranním řetězci a) glutamové kyseliny se může vytvořit záporný náboj b) serinu se vyskytuje sekundární alkoholová skupina c) cysteinu se vyskytuje thiolová skupina d) tyrozinu se vyskytuje fenolové jádro

V postranním řetězci a) glutamové kyseliny se může vytvořit záporný náboj Glu COOH Glu-COO - + H + b) serinu se vyskytuje sekundární alkoholová skupina primární (sek. alkoholovou sk. obsahuje threonin) c) cysteinu se vyskytuje thiolová skupina -SH d) tyrozinu se vyskytuje fenolové jádro

O vlastnostech aminokyselin platí a) valin má polární postranní řetězec b) tryptofan absorbuje záření v UV oblasti c) aminokyseliny jsou bezbarvé látky d) aminokyseliny patří mezi amfoterní látky

O vlastnostech aminokyselin platí a) valin má polární postranní řetězec nepolární b) tryptofan absorbuje záření v UV oblasti c) aminokyseliny jsou bezbarvé látky d) aminokyseliny patří mezi amfoterní látky v závislosti na ph roztoku mohou mít kladný nebo záporný náboj, při ph izoelektrického bodu je jejich celkový náboj nulový

Izoelektrický bod (pi) = ph při němž je celkový náboj sloučeniny nulový pi = (pk COOH + pk NH3+ ) / 2 Roztok AMK patří mezi amfolyty AMFION (= amfoterní elektrolyty)

AMK s nepolárním postranním řetězcem a) jsou dobře rozpustné ve vodě b) se podílejí na hydrofóbních interakcích c) mohou obsahovat aromatický kruh d) mají v postranním řetězci buď kladný nebo záporný náboj

AMK s nepolárním postranním řetězcem a) jsou dobře rozpustné ve vodě naopak b) se podílejí na hydrofóbních interakcích c) mohou obsahovat aromatický kruh Phe, Trp d) mají v postranním řetězci buď kladný nebo záporný náboj nemají žádný náboj v postranním řetězci

Při posttranslační modifikaci se může a) na serin vázat fosfát b) na threonin vázat sacharid c) cystein redukovat na cystin d) lyzin oxidačně deaminovat na allyzin

Při posttranslační modifikaci se může a) na serin vázat fosfát esterifikace b) na threonin vázat sacharid tvorba O-glykosidové vazby c) cystein redukovat na cystin jde o oxidaci 2 cysteinů d) lyzin oxidačně deaminovat na allyzin jde o důležitou modifikaci ε-aminoskupiny lyzinu (místo ní vzniká aldehydová skupina), díky níž se mezi molekulami kolagenu v extracelulární matrix vytvářejí kovalentní vazby za vzniku kolagenních vláken

Absorpce UV záření Tyr a Trp silně absorbují v UV oblasti při 250 300 nm možnost fotometr. stanovení Vazba jiných sloučenin na protein Ser, Thr, Tyr vazba fosfátu Ser, Thr vazba sacharidu Asn vazba sacharidu Tvorba disulfidových můstků (oxidace): 2 Cys-SH Cys-S-S-Cys ( cystin ) + 2H

K posttranslačně hydroxylovaným aminokyselinám patří a) 4-hydroxyfenylalanin b) 4-hydroxyprolin c) 5-hydroxylyzin d) 5-hydroxycitrulin

K posttranslačně hydroxylovaným aminokyselinám patří a) 4-hydroxyfenylalanin = tyrozin b) 4-hydroxyprolin vyskytuje se v kolagenu c) 5-hydroxylyzin vyskytuje se v kolagenu d) 5-hydroxycitrulin citrulin není kódovaná aminokyselina, tj. neúčastní se translace a tím pádem ani posttranslační modifikace

Modifikované AMK

Peptidová vazba a) je kovalentní vazba b) má planární strukturu c) vzniká kondenzací NH 2 skupiny jedné a COOH skupiny druhé aminokyseliny d) má vzorec CO-NH 2 -

Peptidová vazba a) je kovalentní vazba b) má planární strukturu c) vzniká kondenzací NH 2 skupiny jedné a COOH skupiny druhé aminokyseliny d) má vzorec CO-NH 2 - -CO-NH-

AMK jsou spojeny peptidovými vazbami pořadí AMK (primární struktura) je dáno geneticky sekvence AMK se čte od N- k C- konci

Ve struktuře proteinů mohou být tyto vazby: a) disulfidová vazba SH-SHb) iontová vazba COO - + H 3 N- c) hydrofóbní vazba mezi postranními řetězci dvou serinů d) vodíkový můstek mezi kyslíkem jedné a vodíkem druhé peptidové vazby

Ve struktuře proteinů mohou být tyto vazby: a) disulfidová vazba SH-SH- -S-S- v terciální strukt. b) iontová vazba COO - + H 3 N- v terc. a kvart. struktuře c) hydrofóbní vazba mezi postranními řetězci dvou serinů serin je polární AMK, může tvořit vodíkové můstky d) vodíkový můstek mezi kyslíkem jedné a vodíkem druhé peptidové vazby tento typ vazby se uplatňuje v sekundární struktuře proteinů

O struktuře proteinů platí: a) prim. struktura se čte od C- k N-konci b) skládaný list je příklad terciální struktury c) sekundární struktura je fixovaná H-můstky d) kvarterní strukturu mají jen proteiny složené z 2 a více polypeptidových řetězců

O struktuře proteinů platí: a) prim. struktura se čte od C- k N-konci b) skládaný list je příklad terciální struktury c) sekundární struktura je fixovaná H-můstky d) kvarterní strukturu mají jen proteiny složené z 2 a více polypeptidových řetězců primární struktura se čte od N- k C- konci skládaný list je příklad sekundární struktury kvarterní strukturu mají pouze proteiny složené z tzv. podjednotek

Čtyři úrovně struktury proteinu primární struktura sekundární struktury terciální struktura kvarterní struktura

Alosterický efekt a) souvisí se změnou prostorového uspořádání proteinu b) se vyskytuje u proteinů majících kvarterní strukturu c) má vždy za následek denaturaci proteinu d) souvisí s vytvořením kovalentních vazeb mezi podjednotkami

Alosterický efekt a) souvisí se změnou prostorového uspořádání proteinu a tím je ovlivněna i biologická aktivita proteinu b) se vyskytuje u proteinů majících kvarterní strukturu tj. u proteinů složených z podjednotek c) má vždy za následek denaturaci proteinu d) souvisí s vytvořením kovalentních vazeb mezi podjednotkami mezi podjednotkami se v různé míře uplatňují jen slabé nevazebné interakce

denaturace = ztráta sek., terc. a kvart. struktury proteinu a tím i jeho biologické aktivity; příčiny: teplo, mechanické účinky (třepání), záření prudké změny ph, soli těžkých kovů, organická rozpouštědla, detergenty

Fibrilární proteiny a) se označují jako sferoproteiny b) bývají ve vodě nerozpustné c) se vyskytují např. v extracelulární matrix d) mají ve své molekule převahu jednoho typu sekundární struktury

Fibrilární proteiny a) se označují jako sferoproteiny skleroproteiny b) bývají ve vodě nerozpustné např. kolagen c) se vyskytují např. v extracelulární matrix d) mají ve své molekule převahu jednoho typu sekundární struktury

Proteiny mají tyto vlastnosti: a) barevné jsou pouze pokud obsahují hodně aromatických AMK b) účinkem vysoké teploty často denaturují c) jsou-li rozpustné vytvářejí koloidní roztoky d) chovají se jako amfolyty

Proteiny mají tyto vlastnosti: a) barevné jsou pouze pokud obsahují hodně aromatických AMK barevné mohou být díky prostetické sk. b) účinkem vysoké teploty často denaturují c) jsou-li rozpustné vytvářejí koloidní roztoky d) chovají se jako amfolyty tj. v závislosti na ph jsou molekuly proteinů buď kladně nebo záporně nabité, při ph izoelektrického bodu je celkový náboj proteinu nulový