PROTEINY. Biochemický ústav LF MU (H.P.)

Rozměr: px

Začít zobrazení ze stránky:

Download "PROTEINY. Biochemický ústav LF MU (H.P.)"

Kristýna Šmídová
před 5 lety
Počet zobrazení:

1 PROTEINY Biochemický ústav LF MU (H.P.) 1

2 proteiny peptidy aminokyseliny 2

3 Aminokyseliny 3

4 Charakteristika základní stavební jednotky proteinů geneticky kódované 20 základních aminokyselin 4

5 a-aminokyselina 2 1 a R CH COOH NH 2 5

6 L-aminokyselina COOH COOH H C NH 2 H 2 N C H R R D - aminokyselina L - aminokyselina 6

7 Rozdělení aminokyselin (AK) počet karboxylových skupin počet aminoskupin postranní řetězec 7

8 Rozdělení aminokyselin (dle postranního řetězce) postranní řetězec nepolární polární, nedisociovaný s bazickými skupinami s kyselými skupinami 8

9 AK s nepolárním postranním řetězcem (Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Phe, Pro, Trp, Met) Glycin Gly H 2 C COOH NH 2 Alanin Ala H 3 C CH NH 2 COOH Valin Val H 3 C CH CH COOH CH 3 NH 2 Leucin Leu H 3 C CH 2 CH 3 CH 2 CH NH 2 COOH Isoleucin Ile H 3 C CH 2 CH CH COOH CH3 NH 2 Fenylalanin Phe Prolin Pro CH 2 CH NH 2 COOH N H COOH Tryptofan Trp CH 2 N H CH COOH NH 2 Methionin Met H 3 C S H 2 C H 2 C CH NH 2 COOH 9

10 AK s nepolárním postranním řetězcem (Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Phe, Pro, Trp, Met) Glycin: vysoký obsah v kolagenu Alanin: účast při transaminačních reakcích Valin, Leucin, Isoleucin : zvyšování hydrofobicity bílkovin esenciální AK Fenylalanin: esenciální AK vznik fenetylaminu (deriváty-efedrin,.) Tryptofan: prekurzor serotoninu, melatoninu esenciální AK Prolin: vysoký obsah v kolagenu Methionin: účast při syntéze např. adrenalinu (donor methylu) esenciální AK 10

11 AK s polárním postranním řetězcem (Ser, Thr, Asn, Gln, Tyr, Cys) Serin Ser Asparagin Asn Tyrosin Tyr CH 2 CH COOH OH NH 2 H 2 N CO CH 2 CH NH 2 COOH HO CH 2 CH NH 2 COOH Threonin Thr Glutamin Gln Cystein Cys H 3 C CH OH CH COOH NH 2 H 2 N CO CH 2 CH 2 CH NH 2 COOH HS H 2 C CH NH 2 COOH 11

12 AK s polárním postranním řetězcem (Ser, Thr, Asn, Gln, Tyr, Cys) Serin: účast při fosforylaci proteinů (regulace metabolismu) součást fosfolipidů Threonin:účast při fosforylaci proteinů (regulace metabolismu) esenciální AK Asparagin: účast při biochemických syntézách (donor aminoskupiny) Glutamin: účast při biochemických syntézách (donor aminoskupiny) Tyrosin: prekursor např. adrenalinu, noradrenalinu, melatoninu, hormonů štítné žlázy Cystein: součást např. glutathionu vznik cystinu (tvorba disulfidových můstků v proteinech) COOH H 2 N CH H 2 C SH cystein + COOH H 2 N CH HS CH 2 cystein - 2H + 2H COOH H 2 N CH H 2 N H 2 C S S cystin COOH CH CH 2 12

13 AK s bazickými skupinami bazické AK (Lys, Arg, His) Lysin Lys CH 2 (CH 2 ) 3 NH 2 Arginin Arg CH COOH NH 2 Histidin His N N H CH 2 CH NH 2 COOH CH 2 CH 2 H 2 N C NH NH CH 2 CH NH 2 COOH 13

14 AK s bazickými skupinami bazické AK (Lys, Arg, His) Lysin: součást kolagenu Arginin: součást ureosyntetického cyklu (tvorba močoviny) zdroj NO Histidin: pufrační schopnosti bílkovin histamin (alergické reakce) 14

15 AK s kyselými skupinami kyselé AK (Asp, Glu) Asparagová kyselina Asp Glutamová kyselina Glu HOOC CH 2 CH NH 2 COOH HOOC CH 2 CH 2 CH NH 2 COOH 15

16 AK s kyselými skupinami kyselé AK (Asp, Glu) Asparagová kyselina: význam při tvorbě solných můstků transaminační reakce Glutamová kyselina: tvorba GABA význam při tvorbě solných můstků transaminační reakce 16

17 Vlastnosti aminokyselin polární krystalické látky rozpustné ve vodě amfoterní charakter - COOH - NH 2 17

18 Ionizace aminokyselin Isoelektrický bod ( pi) : hodnota ph prostředí, při kterém se aminokyselina chová jako elektroneutrální 18

19 20 kódovaných aminokyselin Gly, Ala, Val, Leu, Ileu, Ser, Thr, Cys, Met, Asp, Glu, Asn, Gln, Lys, Arg, Phe, Tyr, His, Trp, Pro 21.AMK - selenocystein Esenciální (nepostradatelné) aminokyseliny Val, Leu, Ileu, Phe, Trp, Thr, Met, Lys, His (Arg) 19

20 peptidy aminokyseliny 20

21 Charakteristika vznik z aminokyselin peptidová vazba počet aminokyselinových zbytků

22 Peptidová vazba R NH 2 CHC O OH + R NH 2 CHC O OH R O NH 2 CHC NH R CHC O OH + H 2 O 22

23 R O H 2 N CH C NH R CH COOH N-konec C-konec peptidová vazba CO NH O C N H 23

24 Názvy peptidů Triviální názvy Systematický název pojmenování začíná od N-konce a pokračuje k C -konci AMK zbytky =koncovka -yl poslední AMK s volným karboxylem = nezměněný název O H 3 C CH C NH 2 Alanylglycin (Ala-Gly) O NH CH 2 COOH CH 2 C NH 2 CH 3 NH CH COOH Glycylalanin (Gly-Ala) 24

25 Významné peptidy Glutathion (g-glu-cys-gly) GSH HOOC NH 2 a g O H N CH 2 SH O antioxidant (GSH GSSG) udržuje -SH skupiny proteinů v redukovaném stavu chrání hemoglobin před oxidací detoxikace xenobiotik N H COOH 25

26 Glutathion - ochrana organismu před oxidačním stresem glutathionperoxidasa 2 GSH + H 2 O 2 G-S-S-G + 2 H 2 O Regenerace GSSG - glutathionreduktasa Významný redukční prostředek a antioxidant v buňce 26

27 Významné peptidy hormony: thyroliberin TRH oxytocin vasopresin (antidiuretický hormon ADH) toxiny: amanitiny faloidiny muchomůrka zelená (Amanita phalloides) antibiotika: gramicidin S syntetické peptidy: aspartam (metylester aspartylfenylalaninu) 27

28 proteiny peptidy aminokyseliny 28

29 Charakteristika biopolymery ( 50 AMK ) proteosyntéza charakteristická struktura prostorové uspořádání 29

30 Funkce strukturní buněčné struktury, svalové buňky extracelulární - kolagen metabolické enzymy (katalyzátory) transport látek přes membrány transportní bílkoviny nutriční úloha informační signální proteiny (obranný význam) imunoglobuliny receptorové bílkoviny 30

31 Struktura proteinů popisována na více úrovních primární sekundární terciární kvartérní 31

32 Primární struktura pořadí AMK v řetězci začíná se od N-konce, pokračuje se k C-konci hlavní řetězec postranní řetězec 32

33 Sekundární struktura prostorové uspořádání atomů v hlavním řetězci Pravidelná sekundární struktura: a-helix -struktura Další typy sekundární struktury: ohybové nepravidelné 33

34 a-helix pravotočivá šroubovice 3,6 AMK na 1 závit vodíkové vazby postranní řetězce vně helixu 34

35 - struktura jednořetězový -hřeben skládaný list vodíkové vazby postranní řetězce vně antiparalelní paralelní 35

36 Terciární struktura Prostorové uspořádání všech atomů bílkoviny nativní konformace domény myoglobin 36

37 Kvartérní struktura počet a prostorové uspořádání podjednotek (řetězců) v bílkovinné molekule oligomery - obsahují 2 a více podjednotek (monomerů, řetězců) hemoglobin 37

38 Vlastnosti bílkovin molekulárně koloidní roztok dialýza polyvalentní amfionty význam elektroforéza proteinů (diagnostika, identifikace proteinů) 38

39 Denaturace ztráta biologických vlastností bílkoviny porušení nativní konformace bílkoviny primární struktura bez porušení vlivy: fyzikální - teplota, mechanický účinek, ultrazvuk chemické - kyseliny, zásady, ionty těžkých kovů 39

40 Rozdělení bílkovin Globulární: rozpustné ve vodě albumin Fibrilární (vláknité): nerozpustné ve vodě a-keratin (nehty, vlasy) kolagen (chrupavka) myosin (sval) Membránové Složené bílkoviny 40

41 Membránové bílkoviny - Integrální bílkoviny - Periferní bílkoviny Schema membrány glykolipid cholesterol Periferní bílkovina fosfolipid Integrální bílkovina Sacharidové zbytky 41

42 Složené bílkoviny Bílkovina + nebílkovinná složka Hemoproteiny: hem hemoglobin, myoglobin, cytochromy Metaloproteiny: atom kovu (Fe, Cu, Zn, Se) glutathionperoxidasa, ceruloplasmin Glykoproteiny: sacharidová složka (oligosasacharidy, mannosa, galaktosa, ) transferin, fibrinogen, 42

Podobné dokumenty

Bílkoviny - proteiny

Bílkoviny - proteiny Proteiny jsou složeny z 20 kódovaných aminokyselin L-enantiomery Chemická struktura aminokyselin R představuje jeden z 20 různých typů postranních řetězců R Hlavní řetězec je neměnný