Struktura proteinů. - testík na procvičení. Vladimíra Kvasnicová

Rozměr: px

Začít zobrazení ze stránky:

Download "Struktura proteinů. - testík na procvičení. Vladimíra Kvasnicová"

Božena Králová
před 6 lety
Počet zobrazení:

1 Struktura proteinů - testík na procvičení Vladimíra Kvasnicová

2 Mezi proteinogenní aminokyseliny patří a) kyselina asparagová b) kyselina glutarová c) kyselina acetoctová d) kyselina glutamová

3 Mezi proteinogenní aminokyseliny patří a) kyselina asparagová b) kyselina glutarová toto není aminokyselina c) kyselina acetoctová toto není aminokyselina d) kyselina glutamová

4 O struktuře postranního řetězce aminokyselin platí: a) serin obsahuje SH- skupinu b) threonin obsahuje OH-skupinu c) histidin obsahuje pyridinový heterocyklus d) lyzin obsahuje guanidinovou skupinu

5 O struktuře postranního řetězce aminokyselin platí: a) serin obsahuje SH- skupinu obsahuje OH-skupinu b) threonin obsahuje OH-skupinu c) histidin obsahuje pyridinový heterocyklus d) lyzin obsahuje guanidinovou skupinu histidin obsahuje imidazolový heterocyklus lyzin obsahuje v postranním řetězci -NH 2 skupinu (guanidin je součástí struktury argininu)

8 Proteinogenní aminokyseliny obsahují a) α-aminoskupinu (s výjimkou prolinu) b) chirální uhlík (s výjimkou glycinu) c) D-konfiguraci na 2. uhlíku (s výjimkou Gly) d) alespoň jednu karboxylovou funkční skupinu

9 Proteinogenní aminokyseliny obsahují a) α-aminoskupinu (s výjimkou prolinu) b) chirální uhlík (s výjimkou glycinu) c) D-konfiguraci na 2. uhlíku (s výjimkou Gly) d) alespoň jednu karboxylovou funkční skupinu prolin je iminokyselina (obsahuje -NH- sk.) proteinogenní aminokyseliny mají konfiguraci L-

10 Aminokyseliny v proteinech L-α-aminokarboxylové kyseliny 21 kódovaných (proteinogenních) AMK další AMK vznikají posttranslační modifikací

11 Aminokyseliny můžeme rozdělit do skupin podle postranního řetězce: a) větvené: Val, Leu, Ile b) aromatické: Phe, Tyr, Trp, His, Pro c) obsahující síru: Cys, Met d) bazické: Asn, Gln

12 Aminokyseliny můžeme rozdělit do skupin podle postranního řetězce: a) větvené: Val, Leu, Ile b) aromatické: Phe, Tyr, Trp, His, Pro bez Pro c) obsahující síru: Cys, Met d) bazické: Asn, Gln amidy nemají bazický charakter (bazické: Lys, Arg, His)

13 V postranním řetězci a) glutamové kyseliny se může vytvořit záporný náboj b) serinu se vyskytuje sekundární alkoholová skupina c) cysteinu se vyskytuje thiolová skupina d) tyrozinu se vyskytuje fenolové jádro

14 V postranním řetězci a) glutamové kyseliny se může vytvořit záporný náboj Glu COOH Glu-COO - + H + b) serinu se vyskytuje sekundární alkoholová skupina primární (sek. alkoholovou sk. obsahuje threonin) c) cysteinu se vyskytuje thiolová skupina -SH d) tyrozinu se vyskytuje fenolové jádro

15 O vlastnostech aminokyselin platí a) valin má polární postranní řetězec b) tryptofan absorbuje záření v UV oblasti c) aminokyseliny jsou bezbarvé látky d) aminokyseliny patří mezi amfoterní látky

16 O vlastnostech aminokyselin platí a) valin má polární postranní řetězec nepolární b) tryptofan absorbuje záření v UV oblasti c) aminokyseliny jsou bezbarvé látky d) aminokyseliny patří mezi amfoterní látky v závislosti na ph roztoku mohou mít kladný nebo záporný náboj, při ph izoelektrického bodu je jejich celkový náboj nulový

17 Izoelektrický bod (pi) = ph při němž je celkový náboj sloučeniny nulový pi = (pk COOH + pk NH3+ ) / 2 Roztok AMK patří mezi amfolyty AMFION (= amfoterní elektrolyty)

18 AMK s nepolárním postranním řetězcem a) jsou dobře rozpustné ve vodě b) se podílejí na hydrofóbních interakcích c) mohou obsahovat aromatický kruh d) mají v postranním řetězci buď kladný nebo záporný náboj

19 AMK s nepolárním postranním řetězcem a) jsou dobře rozpustné ve vodě naopak b) se podílejí na hydrofóbních interakcích c) mohou obsahovat aromatický kruh Phe, Trp d) mají v postranním řetězci buď kladný nebo záporný náboj nemají žádný náboj v postranním řetězci

21 Při posttranslační modifikaci se může a) na serin vázat fosfát b) na threonin vázat sacharid c) cystein redukovat na cystin d) lyzin oxidačně deaminovat na allyzin

22 Při posttranslační modifikaci se může a) na serin vázat fosfát esterifikace b) na threonin vázat sacharid tvorba O-glykosidové vazby c) cystein redukovat na cystin jde o oxidaci 2 cysteinů d) lyzin oxidačně deaminovat na allyzin jde o důležitou modifikaci ε-aminoskupiny lyzinu (místo ní vzniká aldehydová skupina), díky níž se mezi molekulami kolagenu v extracelulární matrix vytvářejí kovalentní vazby za vzniku kolagenních vláken

23 Absorpce UV záření Tyr a Trp silně absorbují v UV oblasti při nm možnost fotometr. stanovení Vazba jiných sloučenin na protein Ser, Thr, Tyr vazba fosfátu Ser, Thr vazba sacharidu Asn vazba sacharidu Tvorba disulfidových můstků (oxidace): 2 Cys-SH Cys-S-S-Cys ( cystin ) + 2H

24 K posttranslačně hydroxylovaným aminokyselinám patří a) 4-hydroxyfenylalanin b) 4-hydroxyprolin c) 5-hydroxylyzin d) 5-hydroxycitrulin

25 K posttranslačně hydroxylovaným aminokyselinám patří a) 4-hydroxyfenylalanin = tyrozin b) 4-hydroxyprolin vyskytuje se v kolagenu c) 5-hydroxylyzin vyskytuje se v kolagenu d) 5-hydroxycitrulin citrulin není kódovaná aminokyselina, tj. neúčastní se translace a tím pádem ani posttranslační modifikace

26 Modifikované AMK

27 Peptidová vazba a) je kovalentní vazba b) má planární strukturu c) vzniká kondenzací NH 2 skupiny jedné a COOH skupiny druhé aminokyseliny d) má vzorec CO-NH 2 -

28 Peptidová vazba a) je kovalentní vazba b) má planární strukturu c) vzniká kondenzací NH 2 skupiny jedné a COOH skupiny druhé aminokyseliny d) má vzorec CO-NH 2 - -CO-NH-

29 AMK jsou spojeny peptidovými vazbami pořadí AMK (primární struktura) je dáno geneticky sekvence AMK se čte od N- k C- konci

30 Ve struktuře proteinů mohou být tyto vazby: a) disulfidová vazba SH-SHb) iontová vazba COO - + H 3 N- c) hydrofóbní vazba mezi postranními řetězci dvou serinů d) vodíkový můstek mezi kyslíkem jedné a vodíkem druhé peptidové vazby

31 Ve struktuře proteinů mohou být tyto vazby: a) disulfidová vazba SH-SH- -S-S- v terciální strukt. b) iontová vazba COO - + H 3 N- v terc. a kvart. struktuře c) hydrofóbní vazba mezi postranními řetězci dvou serinů serin je polární AMK, může tvořit vodíkové můstky d) vodíkový můstek mezi kyslíkem jedné a vodíkem druhé peptidové vazby tento typ vazby se uplatňuje v sekundární struktuře proteinů

33 O struktuře proteinů platí: a) prim. struktura se čte od C- k N-konci b) skládaný list je příklad terciální struktury c) sekundární struktura je fixovaná H-můstky d) kvarterní strukturu mají jen proteiny složené z 2 a více polypeptidových řetězců

34 O struktuře proteinů platí: a) prim. struktura se čte od C- k N-konci b) skládaný list je příklad terciální struktury c) sekundární struktura je fixovaná H-můstky d) kvarterní strukturu mají jen proteiny složené z 2 a více polypeptidových řetězců primární struktura se čte od N- k C- konci skládaný list je příklad sekundární struktury kvarterní strukturu mají pouze proteiny složené z tzv. podjednotek

35 Čtyři úrovně struktury proteinu primární struktura sekundární struktury terciální struktura kvarterní struktura

36 Alosterický efekt a) souvisí se změnou prostorového uspořádání proteinu b) se vyskytuje u proteinů majících kvarterní strukturu c) má vždy za následek denaturaci proteinu d) souvisí s vytvořením kovalentních vazeb mezi podjednotkami

37 Alosterický efekt a) souvisí se změnou prostorového uspořádání proteinu a tím je ovlivněna i biologická aktivita proteinu b) se vyskytuje u proteinů majících kvarterní strukturu tj. u proteinů složených z podjednotek c) má vždy za následek denaturaci proteinu d) souvisí s vytvořením kovalentních vazeb mezi podjednotkami mezi podjednotkami se v různé míře uplatňují jen slabé nevazebné interakce

38 denaturace = ztráta sek., terc. a kvart. struktury proteinu a tím i jeho biologické aktivity; příčiny: teplo, mechanické účinky (třepání), záření prudké změny ph, soli těžkých kovů, organická rozpouštědla, detergenty

39 Fibrilární proteiny a) se označují jako sferoproteiny b) bývají ve vodě nerozpustné c) se vyskytují např. v extracelulární matrix d) mají ve své molekule převahu jednoho typu sekundární struktury

40 Fibrilární proteiny a) se označují jako sferoproteiny skleroproteiny b) bývají ve vodě nerozpustné např. kolagen c) se vyskytují např. v extracelulární matrix d) mají ve své molekule převahu jednoho typu sekundární struktury

41 Proteiny mají tyto vlastnosti: a) barevné jsou pouze pokud obsahují hodně aromatických AMK b) účinkem vysoké teploty často denaturují c) jsou-li rozpustné vytvářejí koloidní roztoky d) chovají se jako amfolyty

42 Proteiny mají tyto vlastnosti: a) barevné jsou pouze pokud obsahují hodně aromatických AMK barevné mohou být díky prostetické sk. b) účinkem vysoké teploty často denaturují c) jsou-li rozpustné vytvářejí koloidní roztoky d) chovají se jako amfolyty tj. v závislosti na ph jsou molekuly proteinů buď kladně nebo záporně nabité, při ph izoelektrického bodu je celkový náboj proteinu nulový

Podobné dokumenty

Bílkoviny - proteiny

Bílkoviny - proteiny Proteiny jsou složeny z 20 kódovaných aminokyselin L-enantiomery Chemická struktura aminokyselin R představuje jeden z 20 různých typů postranních řetězců R Hlavní řetězec je neměnný